Учебное пособие Ставрополь 2005 удк 577. 1 (075. 8) Бкк 28. 072 Я 73

Б63

1. 
   Общая цель занятия: выработать умения использовать знания об обмене аминокислот в практической медицине.
   

• 
  сформировать умения по определению свободного аминного азота в сыворотке крови нингидриновым методом (методика прилагается).
  

1. 
   Биологическая ценность белков. Незаменимые аминокислоты.
   
2. 
   Нормы белка в питании у детей. Азотистый баланс, его виды, значение.
   
3. 
   Переваривание и всасывание белков в ЖКТ. Гниение белков в кишечнике.
   
4. 
   Пути использования аминокислот в организме после всасывания.
   
5. 
   Декарбоксилирование и дезаминирование аминокислот.
   
6. 
   Трансаминирование, биологическое значение. Диагностическое значение определения активности трансаминаз.
   
7. 
   Определение свободного аминного азота в сыворотке крови нингидриновым методом, значение для клинической практики.
   

1. 
   «положительный» – если азота выведено меньше, чем введено, т.е. азот задерживается в организме (в норме это имеет место у беременных, в растущем организме). При этом происходит накопление белков в тех или иных органах и тканях.
   
2. 
   «нулевой» – азотистое равновесие.
   
3. 
   «отрицательный» – если азота выведено больше, чем введено. Это значит, что в организме идет распад белков органов и тканей, который не компенсируется белками пищи. Он наблюдается при заболеваниях, связанных с усиленным распадом белков тканей, в старческом возрасте.
   

Б
(смеси полипептидов)
елок альбумозы

1. 
   При декарбоксилировании аминокислот возможно образование соответствующих нередко ядовитых аминов.
   
2. 
   При дезаминировании возникают насыщенные и ненасыщенные кислоты, кетокислоты, оксикислоты.
   

1. 
   Синтез специфических белков тканей, плазмы крови, ферментов, гормонов.
   
2. 
   Синтез углеводов (глюконеогенез).
   
3. 
   Синтез липидов.
   
4. 
   Синтез гистамина, серотонина, креатина, порфиринов, холина, адреналина, пуриновых, пиримидиновых нуклеотидов.
   
5. 
   Синтез мочевины.
   
6. 
   Оставшиеся неиспользованные аминокислоты подвергаются распаду с выделением энергии (10-15%).
   

1. 
   Дезаминирование.
   
2. 
   Декарбоксилирование.
   
3. 
   Трансаминирование.
   
4. 
   Взаимопревращение.
   

C^ OOH-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH COOH-CH2-CH2-CH2(NH2)

1. 
   ознакомьтесь с целями практического занятия и самоподготовки;
   
2. 
   восстановите приобретенные на предыдущих курсах и ранее изученным темам знания;
   
3. 
   усвойте основные понятия и положения, касающиеся темы занятия;
   
4. 
   проанализируйте проделанную работу, сделайте расчеты и выводы.
   

МЕТОДИКА ОПРЕДЕЛЕНИЯ АМИННОГО АЗОТА В

СЫВОРОТКЕ КРОВИ НИНГИДРИНОВЫМ МЕТОДОМ

1. 
   Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа», 1998
   
2. 
   Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990
   
3. 
   Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: Медицина, 1983
   

1. 
   Уайт А. и др. Основы биохимии (в 3-х томах). М., 1981, «Мир».
   
2. 
   Страйер Л. Биохимия (в 3-х томах), 1984, «Мир».
   
3. 
   Ленинджер А. Основы биохимии (в 3-х томах), М., 1985, «Мир».
   
4. 
   Марри Р. и др. Биохимия человека (в 2-х томах), М., 1993, «Мир».
   
5. 
   Биохимия под ред. Северина Е.С., Николаева А.Я. – М.: ГЭОТАР-мед, 2001.
   

1. 
   Определить количество мочевины в сыворотке крови.
   
2. 
   Определить количество креатинина в моче.
   
3. 
   Выделить креатин из мышечной ткани (методика прилагается).
   

1. 
   Общая цель занятия: выработать умения использовать знания об обмене аминокислот в практической деятельности врача-педиатра.
   
2. 
   Частные цели занятия:
   

1. 
   Образование аммиака в организме и пути его обезвреживания.
   
2. 
   Биосинтез мочевины как основной механизм предотвращения накопления аммиака.
   

4. 
   Особенности в обмене отдельных аминокислот (глицин, метионин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, триптофан, фенилаланин).
   
5. 
   Определить количество мочевины в сыворотке крови, количество креатинина в моче и креатина в мышечной ткани (методики прилагаются).
   

• 
  дезаминирования биогенных аминов;
  
• 
  распад пиримидиновых оснований (урацил, тимин, цитозин);
  
• 
  дезаминирования аминокислот;
  
• 
  дезаминирования пуриновых оснований (гуанина и аденина).
  

1. 
   Синтез аминокислот из соответствующих кетокислот:
   

2. 
   Синтез аммонийных солей в почках.
   
3. 
   Синтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
   
4. 
   Синтез мочевины – основной путь обезвреживания аммиака.
   

1. 
   В синтезе порфиринов, входящих в состав гемоглобина.
   
2. 
   В синтезе пуринов.
   
3. 
   В синтезе глютатиона.
   
4. 
   В синтезе креатина, холина, парных желчных кислот.
   
5. 
   В обезвреживании токсических соединений, путем связывания с бензойной и фенилуксусной кислотами, образуя гиппуровую кислоту, которая выводится с мочой.
   

1. 
   Ознакомьтесь с целями практического занятия и самоподготовки.
   
2. 
   Восстановите приобретенные на предыдущих курсах и ранее изученным темам знания.
   
3. 
   Усвойте основные понятия и положения, касающиеся темы занятия.
   
4. 
   Проанализируйте проделанную работу, сделайте расчеты и выводы.
   

1. 
   Помещают в пробирку 0,5 г измельченной мышечной ткани, добавляют 2 мл дистил. воды и хорошо перемешивают стеклянной палочкой.
   
2. 
   Продолжая помешивать, осаждают белки добавлением 2 мл 20% р-ра сульфосалициловой кислоты.
   
3. 
   Осадок белка отфильтровывают.
   
4. 
   Отмеривают в пробирку 1 мл фильтрата, добавляют к нему 1 мл 10% р-ра НСl и ставят в кипящую водяную баню на 30 мин. при этом креатин переходит в креатинин.
   
5. 
   Вынимают пробирку из водяной бани, добавляют в нее 1 мл р-ра пикриновой кислоты и 2 мл 15% р-ра NаОН. Наблюдают характерное оранжевое окрашивание.
   

МЕТОДИКА ОПРЕДЕЛЕНИЯ КОЛИЧЕСТВА КРЕАТИНИНА В МОЧЕ

1. 
   Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа», 1998.
   
2. 
   Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990.
   
3. 
   Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: Медицина, 1983.
   

1. 
   Уайт А. и др. Основы биохимии (в 3-х томах). М., 1981, «Мир».
   
2. 
   Страйер Л. Биохимия (в 3-х томах), 1984, «Мир».
   
3. 
   Ленинджер А. Основы биохимии (в 3-х томах), М., 1985, «Мир».
   
4. 
   Марри Р. и др. Биохимия человека (в 2-х томах), М., 1993, «Мир».
   
5. 
   Биохимия под ред. Северина Е.С., Николаева А.Я. – М.: ГЭОТАР-мед, 2001.
   

1. 
   Определить количество мочевой кислоты в моче (методика прилагается).
   
2. 
   Открыть наличие мочевой кислоты мурексидной пробой (методика прилагается).
   

1. 
   Общая цель занятия: выработать умения использовать знания об обмене нуклеопротеинов в практической деятельности врача.
   

2. 
   Биосинтез пуриновых, пиримидиновых нуклеотидов в тканях.
   
3. 
   Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов до конечных продуктов в тканях.
   
4. 
   Механизм возникновения наследственных нарушений обмена аминокислот (фенилкетонурия, альбинизм, алкаптонурия).
   
5. 
   Патология белкового обмена.
   

1. 
   Ознакомьтесь с целями практического занятия и самоподготовки;
   
2. 
   Восстановите знания, приобретенные на предыдущих курсах и по ранее изученным темам;
   
3. 
   Усвойте основные понятия и положения, касающиеся темы занятия;
   
4. 
   Проанализируйте проделанную работу, сделайте расчеты и выводы.
   

ПОРЯДОК ВЫПОЛНЕНИЯ РАБОТЫ:

1. 
   Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа», 1998.
   
2. 
   Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 1990.
   
3. 
   Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: Медицина, 1983
   

1. 
   Уайт А. и др. Основы биохимии (в 3-х томах). М., 1981, «Мир».
   
2. 
   Страйер Л. Биохимия (в 3-х томах), 1984, «Мир».
   
3. 
   Ленинджер А. Основы биохимии (в 3-х томах), М., 1985, «Мир».
   
4. 
   Марри Р. и др. Биохимия человека (в 2-х томах), М., 1993, «Мир».
   
5. 
   Биохимия под ред. Северина Е.С., Николаева А.Я. – М.: ГЭОТАР-мед, 2001.
   

1. 
   Биологическая роль белков. Содержание белка в важнейших пищевых продуктах.
   
2. 
   Азотистый баланс. Коэффициент «изнашивания». Физиологический минимум. Нормы белка в питании у детей.
   
3. 
   Биологическая ценность и аминокислотный состав белка. Заменимые и незаменимые аминокислоты для детей разного возраста. Аминокислоты – лекарственные формы.
   
4. 
   Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Причины распада тканевых белков. Катепсины.
   
5. 
   Превращения аминокислот под действием микрофлоры кишечника. Обезвреживание ядовитых продуктов обмена.
   
6. 
   Судьба аминокислот после всасывания.
   
7. 
   Механизм окислительного дезаминирования аминокислот.
   
8. 
   Трансаминирование аминокислот (А.Браунштейн, И.Крицман). Значение определения активности трансаминаз в клинике. Связь трансаминирования с дезаминированием (непрямое дезаминирование).
   
9. 
   Синтез аминокислот в организме (восстановительное аминирование, трансаминирование, взаимопревращение аминокислот).
   
10. 
    Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов: гистамина, серотонина, гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), биологическая роль и их инактивация.
    
11. 
    Образование аммиака и судьба аммиака в организме. Глутамин и аспарагин (Д. Прянишников, С.Мардашев).
    
12. 
    Биосинтез мочевины. Гипераммониемия.
    
13. 
    Креатинин, креатин, креатин – фосфат, биологическая роль.
    
14. 
    Обмен глицина и серина. Использование глицина в клинике.
    
15. 
    Особенности в обмене глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.
    
16. 
    Особенности в обмене серусодержащих аминокислот.
    
17. 
    Особенности в обмене циклических аминокислот.
    
18. 
    Нуклеопротеины. Биологическая роль. Строение и свойства РНК и ДНК.
    
19. 
    Переваривание и всасывание нуклеопротеинов в желудочно-кишечном тракте.
    
20. 
    Синтез и распад пуриновых нуклеотидов.
    
21. 
    Биосинтез белка. Генетический код, значение рибосом, этапы биосинтеза. Регуляция действия гена.
    
22. 
    Патология белкового обмена. Белковая недостаточность. Механизм возникновения наследственных нарушений обмена аминокислот (фенилпировиноградная олигофрения, алкаптонурия, альбинизм).
    
23. 
    Нарушения в обмене нуклеопротеинов. Гиперурикемия. Подагра.
    
24. 
    Принцип определения конечных продуктов белкового обмена.
    
25. 
    Синтез и распад пиримидиновых нуклеотидов.
    
26. 
    Проведение биуретовой реакции на присутствие белка.
    
27. 
    Обнаружение наличия серы в серосодержащих аминокислотах.
    

1. 
   Ознакомьтесь с целями контрольного занятия.
   
2. 
   Восстановите приобретённые на предыдущих курсах и ранее изученным темам знания.
   
3. 
   Усвойте основные понятия и положения, касающиеся темы занятия.
   

1. 
   Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1998.
   
2. 
   Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1983.
   
3. 
   Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: Медицина, 1983.
   

1. 
   Уайт А. и др. Основы биохимии (в 3-х томах). М., 1981, «Мир».
   
2. 
   Страйер Л. Биохимия (в 3-х томах), 1984, «Мир».
   
3. 
   Ленинджер А. Основы биохимии (в 3-х томах). М., 1985, «Мир».
   
4. 
   Р. Марри и др. Биохимия человека (в 2-х томах). М., 1993, «Мир».
   
5. 
   Биохимия под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева – М.: ГЭОТАР – мед, 2001.