Трансляция

Скачать 42.82 Kb.

Название	Трансляция
Дата конвертации	08.04.2013
Размер	42.82 Kb.
Тип	Документы

ТРАНСЛЯЦИЯ

Адапторная роль транспортных РНК

Транспортные РНК является единственным посредником между 4 х буквенной последовательностью нуклеиновых кислот и 20 ти буквенной последовательностью белков. Именно от наличия того или иного антикодона в тРНК зависит, какая аминокислота включится в белковую молекулу, т.к. ни рибосома, ни мРНК не узнают аминокислоту.

Присоединение аминокислоты к тРНК осуществляется ферментом аминоацил-тРНК-синтетазой, имеющей специфичность одновременно к двум соединениям: какой-либо аминокислоте и соответствующей ей тРНК.

Так как существует около 60 различных тРНК, то некоторым аминокислотам соответствует две или более тРНК. Транспортные РНК, способные присоединять одну и ту же аминокислоту называют изоакцепторными

Биосинтез белков

После считывания информации с ДНК и переноса ее на матричную РНК начинается синтез белков. Каждая зрелая мРНК несет информацию только об одной полипептидной цепи. Если клетке необходимы другие белки, то необходимо транскрибировать мРНК с иных участков ДНК.

Биосинтез белков или трансляция происходит на рибосомах, внутриклеточных белоксинтезирующих органеллах, и включает 5 ключевых элементов:

матрица – матричная РНК
растущая цепь – полипептид
субстрат для синтеза – 20 протеиногенных аминокислот
источник энергии – ГТФ
ферменты – рибосомальные белки и рРНК

Выделяют три основных стадии трансляции: инициация, элонгация, терминация.

Инициация

ля инициации необходимы мРНК, ГТФ, малая и большая субъединицы рибосомы, три белковых фактора инициации (ИФ 1, ИФ 2, ИФ 3), метионин и тРНК для метионина

В начале этой стадии формируются два тройных комплекса: первый – мРНК, малая субъединица, ИФ 3; второй – мет тРНК, ИФ 2, ГТФ. После их объединения и присоединения большой субъединицы начинается стадия элонгации.

Элонгация

ля этой стадии необходимы все 20 аминокислот, тРНК для всех аминокислот, белковые факторы элонгации, ГТФ. Элонгация представляет собой циклический процесс, повторяющийся столько раз, сколько аминокислот необходимо включить в полипептидную цепь. Удлинение цепи происходит со скоростью примерно 20 аминокислот в секунду.

Терминация

Синтез белка будет продолжаться до тех пор, пока рибосома не достигнет на мРНК особых терминирующих кодонов – стоп-кодонов УАА, УАГ, УГА. Данные триплеты не кодируют ни одной из аминокислот, их также называют нонсенс-кодоны. Кроме стоп-кодонов для окончания синтеза белка требуются ГТФ и белковые факторы терминации, которые последовательно катализируют

1

. Гидролитическое отщепление полипептида от конечной тРНК

2. Отделение от П участка последней, уже пустой, тРНК,

3. Диссоциацию рибосомы.

Полирибосомы

По причине того, что продолжительность жизни матричной РНК невелика, перед клеткой стоит задача использовать ее максимально эффективно, т.е. получить максимальное количество «белковых копий». Для достижения этой цели на каждой мРНК может располагаться не одна, а несколько рибосом, встающих последовательно друг за другом и синтезирующих пептидные цепи. Такие образования называются полирибосомы.

Посттрансляционная модификация
белков

Чаще всего в результате трансляции полипептидные цепи образуются в неактивной форме, поэтому необходимы дополнительные изменения – процессинг.

К ним относятся:

1. Удаление с N конца метионина или даже нескольких аминокислот

специфичными аминопептидазами;

2. Образование дисульфидных мостиков между остатками цистеина;

3. Частичный протеолиз – удаление части пептидной цепи, как в случае с

инсулином или протеолитическими ферментами ЖКТ;

4. Присоединение химической группы к аминокислотным остаткам:

фосфорной кислоты – фосфорилирование по сер, тре, тир используется при регуляции активности ферментов или для связвания ионов кальция
карбоксигруппы – при участии витамина К происходит  карбоксилирование глутамата в составе протромбина, проконвертина, фактора Стюарта, Кристмаса, это позволяет связать ионы кальция при инициации свертывания крови.
метильной группы – метилирование аргинина и лизина в составе гистонов используется для регуляции активности генома
гидроксильной группы – образование гидроксипролина и гидроксилизина необходимо для созревания молекул коллагена
йода – в тиреоглобулине присоединение йода необходимо для образования предшественников тиреоидных гормонов йодтиронинов.
углеводных остатков – гликирование требуется при синтезе гликопротеинов

5. Включение простетической группы:

гема – при синтезе гемоглобина, миоглобина, цитохромов, каталазы
витаминных коферментов – биотина, ФАД, пиридоксальфосфата и т.п.

6. Объединение протомеров в единый олигомерный белок, например, гемоглобин, лактатдегидрогеназа.

Фолдинг белков

Фолдинг – это процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. Для обеспечения фолдинга используется группа вспомогательных белков под названием шапероны (chaperon, франц. – спутник). Они предотвращают взаимодействие новосинтезированных белков друг с другом, изолируют гидрофобные участки белков от цитоплазмы, способствуют переходу вторичной структуры в третичную.

При нарушении функции шаперонов и отсутствии фолдинга в клетке формируются белковые отложения – развивается амилоидоз. Насчитывают около 15 вариантов амилоидоза.

Лекарственная регуляция

1. Инактивация факторов инициации:

интерферон активирует внутриклеточные протеинкиназы, которые, в свою очередь, фосфорилируют белковый фактор инициации ИФ 2 и подавляют его активность.

2. Нарушение кодон-антикодонового взаимодействия:

стрептомицин присоединяется к малой субъединице и вызывает ошибку считывания первого основания кодона.

3. Нарушение элонгации:

тетрациклины блокируют А центр рибосомы и лишают ее способности связываться с аминоацил тРНК
левомицетин связывается с 50S-частицей рибосомы и ингибирует пептидилтрансферазу
эритромицин связывается с 50S-частицей рибосомы и ингибирует транслоказу
пуромицин по структуре схож с тирозил тРНК, входит в А центр рибосомы и участвует в пептидилтрансферазной реакции, образуя связь с имеющимся пептидом. После этого комплекс пуромицин пептид отделяется от рибосомы, что останавливает синтез белка.

плохо

не очень плохо

средне

хорошо

отлично

Ваша оценка этого документа будет первой.

Ваша оценка: