Тема: энергетический обмен
|
|
Скачать 259.02 Kb.
|
|
Практическое занятие № 15. Задание к занятию № 15. Тема: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. Актуальность темы. Биологическое окисление – совокупность протекающих в каждой клетке ферментативных процессов, в результате которых молекулы углеводов, жиров и аминокислот расщепляются, в конечном счете, до углекислоты и воды, а освобождающаяся энергия запасается клеткой в виде аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) и затем используется в жизнедеятельности организма (биосинтез молекул, процесс деления клеток, сокращение мышц, активный транспорт, продукция тепла и др.). Врач должен знать о существовании гипоэнергетических состояний, при которых снижается синтез АТФ. При этом страдают все процессы жизнедеятельности, которые протекают с использованием энергии, запасенной в виде макроэргических связей АТФ. Наиболее распространенная причина гипоэнергетических состояний – гипоксия тканей, связанная со снижением концентрации кислорода в воздухе, нарушением работы сердечно-сосудистой и дыхательной систем, анемиями различного происхождения. Кроме того, причиной гипоэнергетических состояний могут быть гиповитаминозы, связанные с нарушением структурного и функционального состояния ферментных систем, участвующих в процессе биологического окисления, а также голодание, которое приводит к отсутствию субстратов тканевого дыхания. Кроме того, в процессе биологического окисления образуются активные формы кислорода, запускающие процессы перекисного окисления липидов биологических мембран. Необходимо знать механизмы защиты организма от данных форм (ферменты, лекарственные препараты, оказывающие мембраностабилизирующее действие – антиоксиданты). ^ - Общая цель занятия: привить знания о протекании биологического окисления, в результате которого образуется до 70-8- % энергии в виде АТФ, а также об образовании активных форм кислорода и их повреждающего действия на организм. - Частные цели: уметь определять пероксидазу в хрене, картофеле; активность сукцинатдегидрогеназы мышц.
2. Основные вопросы темы.
Живые организмы находятся в постоянной и неразрывной связи с окружающей средой. Эта связь осуществляется в процессе обмена веществ. Обмен веществ (метаболизм) – совокупность всех реакций в организме. Промежуточный обмен (внутриклеточный метаболизм) – включает 2 типа реакций: катаболизм и анаболизм. Катаболизм – процесс расщепления органических веществ до конечных продуктов (СО2 , Н2О и мочевины). В этот процесс включаются метаболиты, образующиеся как при пищеварении, так и при распаде структурно-функциональных компонентов клеток. Процессы катаболизма в клетках организма сопровождаются потреблением кислорода, который необходим для реакций окисления. В результате реакций катаболизма происходит выделение энергии (экзергонические реакции), которая необходима организму для его жизнедеятельности. Анаболизм – синтез сложных веществ из простых. В анаболических процессах используется энергия, освобождающаяся при катаболизме (эндергонические реакции). Источниками энергии для организма являются белки, жиры и углеводы. Энергия, заключенная в химических связях этих соединений, в процессе фотосинтеза трансформировалась из солнечной энергии.
АТФ – является макроэргическим соединением, содержащим макроэргические связи; при гидролизе концевой фосфатной связи выделяется около 20 кдж/моль энергии. К макроэргическим соединениям относятся ГТФ, ЦТФ, УТФ, креатинфосфат, карбамоилфосфат и др. Они используются в организме для синтеза АТФ. Например, ГТФ + АДФ ГДФ + АТФ Этот процесс называется субстратное фосфорилирование – экзоргонические реакции. В свою очередь все эти макроэргические соединения образуются при использовании свободной энергии концевой фосфатной группы АТФ. Наконец, энергия АТФ используется для совершения различных видов работ в организме: - механической (мышечное сокращение); - электрической (проведение нервного импульса); - химической (синтез веществ); -осмотической (активный транспорт веществ через мембрану) – эндергонические реакции. Таким образом, АТФ- главный, непосредственно используемый донор энергии в организме. АТФ занимает центральное место между эндергоническими и экзергоническими реакциями. В организме человека образуется количество АТФ, равное массе тела и за каждые 24 часа вся эта энергия разрушается. 1 молекула АТФ «живет» в клетке около минуты. Использование АТФ как источника энергии возможно только при условии непрерывного синтеза АТФ из АДФ за счет энергии окисления органических соединений. Цикл АТФ-АДФ – основной механизм обмена энергии в биологических системах, а АТФ – универсальная «энергетическая валюта». Каждая клетка обладает электрическим зарядом, который равен ^ [АТФ] + [АДФ] + [АМФ] Если заряд клетки равен 0,8-0,9, то в клетке весь адениловый фонд представлен в виде АТФ (клетка насыщена энергией и процесс синтеза АТФ не происходит). По мере использования энергии, АТФ превращается в АДФ, заряд клетки становится равным 0, автоматически начинается синтез АТФ.
Обмен веществ состоит из 4 этапов. ^ – расщепление в желудочно-кишечном тракте белков, жиров и углеводов до мономеров (аминокислот, высших жирных кислот и глицерина, моносахаридов). В процессе пищеварения теряется видовая специфичность питательных веществ. ^ – внутриклеточный катаболизм- глюкоза, высшие жирные кислоты, аминокислоты подвергаются специфическим превращениям до образования ацетил-КоА (гликолиз, β-окисление высших жирных кислот, трансаминирование аминокислот и др.)- процессы протекают в цитоплазме. III этап – общий путь катаболизма – цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). ^ – терминальная фаза окисления- тканевое дыхание, ЦПЭ- цепь переноса электронов (дыхательная цепь). Окисление органических веществ в клетках, сопровождающееся потреблением кислорода и синтезом воды, называют тканевым дыханием, а цепь переноса электронов (ЦПЭ) – дыхательной цепью. Особенности биологического окисления:
Электроны, поступающие в ЦПЭ, по мере их продвижения от одного переносчика к другому теряют свободную энергию. Значительная часть этой энергии запасается в АТФ, а часть рассеивается в виде тепла. Перенос электронов от окисляемых субстратов к кислороду происходит в несколько этапов. В нем участвует большое количество промежуточных переносчиков, каждый из которых способен присоединять электроны от предыдущего переносчика и передавать следующему. Так возникает цепь окислительно-восстановительных реакций, в результате чего происходят восстановление О2 и синтез Н2О.
Никотинзависимые дегидрогеназы, содержащие в качестве коферментов НАД+ или НАДФ+ . НАД+ и НАДФ+ - производные витамина РР. Субстраты, от которых происходит отщепление (дегидрирование) протонов Н+ и ē на НАД- и НАДФ- зависимые дегидрогеназы находятся в цитоплазме и в матриксе митохондрий. Рабочей частью НАД и НАДФ служит никотинамид (вит. РР). В окисленной форме никотинамидные коферменты обозначают как НАД+ или НАДФ+ , так как они несут положительный заряд на атоме азоте пиридинового кольца. В реакциях дегидрирования из двух атомов водорода, отщепляемых от окисляемого субстрата, никотинамидное кольцо присоединяет ион водорода и два электрона, второй ион водорода переходит в среду.    + .. + Н+ НАД+ НАДН + Н+ НАД+, присоединяя протоны и электроны от различных субстратов, служит главным коллектором энергии окисляемых веществ и главным источником электронов, обладающих высоким энергетическим потенциалом, для ЦПЭ. Субстратами, отдающими протоны Н+ и электроны на НАД-зависимые дегидрогеназы, являются: изоцитрат, α-кетоглутарат, малат, ПВК, глутаминовая кислота (глутамат) и др. НАДФН не является непосредственным донором ЦПЭ, а используется исключительно в восстановительных биосинтезах. Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве простетических групп ФАД или ФМН. Рабочей частью ФАД и ФМН является витамин В2, к которому присоединяются от окисляемого субстрата два протона Н+ и два электрона.    ФАД+ ФАДН2 Большинство ФАД-зависимых дегидрогеназ – растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Они являются акцепторами протонов Н+ и электронов от субстратов: ацил-КоА, глицерол-3-фосфат и др. Исключение составляет сукцинат-фумарат дегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий. Это II комплекс в ЦПЭ. Она является акцептором протонов Н+ и электронов от субстрата – янтарная кислота (сукцинат).
Основные переносчики электронов встроены во внутреннюю мембрану митохондрий и организованы в 4 комплекса. Компоненты комплексов расположены в строго определенной последовательности, в порядке возрастания их окислительно-восстановительных потенциалов (редокс-потенциалов). Величина редокс-потенциала связана с изменением свободной энергии. Её выражают в вольтах; чем она меньше (отрицательнее), тем меньше сродство вещества к электронам. Чем больше сродство, тем больше восстановительный потенциал. ^ – НАДН-дегидрогеназа – состоит из нескольких полипептидных цепей. В I комплекс входят две простетические группы: ФМН и FeS (железо-серные белки). Атомы железа в этих белках (негемовое железо) собраны в несколько групп, так называемых железо-серных центров. Известны 3 типа FeS-центров (FeS, Fe2S2, Fe4S4), в котором атом железа связан с атомом серы остатками цистеина или неорганической серы. На I комплекс протоны и электроны от субстратов (изоцитрат, малат и др.) транспортирует главный первичный акцептор водорода – НАД-зависимая дегидрогеназа (восстановленная форма НАДН+Н+). НАДН+Н+ - два электрона и один протон переносятся на ФМН простетическую группу I комплекса с образованием ФМНН2. Второй протон поглощается из матрикса. С ФМНН2 электроны и протоны транспортируются на FeS. От железо-серных центров электроны и протоны переносятся на кофермент Q (убихинон). ^ – сукцинат-фумарат-дегидрогеназа. Состоит из 2 простетических групп: ФАД и FeS. На ФАД электроны и протоны отщепляются от субстрата – сукцинат, при этом ФАД восстанавливается в ФАДН2. Затем протоны и электроны передаются на FeS, с FeS они транспортируется на убихинон. Убихинон - (вездесущий хинон) или кофермент Q. Это небелковый переносчик. Он является жирорастворимым соединением. Структура КоQ сходна с витаминами К, Е. Молекулы убихинона различаются длиной углеводородной цепи, которая у млекопитающих содержит 10 изопреноидных звеньев и обозначается как Q10. Убихинон выполняет коллекторную функцию, присоединяя ē и протоны от НАДН-дегидрогеназы (I комплекс), сукцинат-фумаратдегидрогеназы (II комплекс) и ФАД- зависимых дегидрогеназ, он обратимо восстанавливается в гидрохинон (QН2). Содержание убихинона значительно превосходит количество других компонентов ЦПЭ. Например, на 1 молекулу НАД+ приходится 50молекул КоQ. От убихинона происходит транспорт только электронов на цитохромы. Цитохромы. Обнаружены в 1886г. Мак-Мунном, исследованы в 1925г. Девидом Кейлином. Цитохромы – это сложные белки-гемопротеины, которые в качестве простетической группы содержат гем. Известно около 30 различных цитохромов. Их многообразие обусловлено: - различием боковых цепей в структуре гема; - различием в структуре полипептидных цепей; - различием в способе связи полипептидных цепей с гемом. В зависимости от способности поглощать свет в различной части спектра все цитохромы делятся на группы а, в, с. Внутри каждой группы отдельные виды с уникальными спектральными свойствами обозначают цифровыми индексами (в, в1, в2 и т.д.) Цитохромы имеют ряд особенностей:
В транспорте двух электронов принимают участие две молекулы каждого вида цитохромов, так как одна молекула цитохрома может переносить только один электрон. В ЦПЭ участвуют 5 типов цитохромов- а, а3, в, с, с1. За исключением цитохрома с, все цитохромы находятся во внутренней мембране митохондрий в виде сложных белковых комплексов. III комплекс – QН2-дегидрогеназа состоит из 2 типов цитохромов (в1 и в2), цитохрома с1 и FeS. Внутри комплекса электроны передаются от цитохромов в на FeS-центры, затем на цитохром с1. С цитохрома с1 электроны транспортируются на цитохром С. Это периферический водорастворимый мембранный белок с молекулярной массой 12500Д, имеющий одну полипептидную цепь из 100 аминокислотных остатков и молекулу гема, ковалентно связанную с полипептидом. От цитохрома С электроны переносятся на IV комплекс. IV комплекс – цитохромоксидаза входят два цитохрома типа аа3, каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Цитохромы а и а3 имеют в своей структуре гем А, отличающийся от гема цитохромов с и с1. Он содержит формильную группу вместо одной из метильных групп и углеводородную цепь вместо одной из винильных групп. Другая особенность комплекса аа3 – наличие в нем ионов меди, связанных с белковой частью в так называемых CuA- центрах. Перенос электронов комплексом а-а3 включает реакции: C  u+ Cu2+ + ēF e2+ Fe3+ + ēКомплекс цитохромов а-а3 транспортирует электроны непосредственно на молекулярный кислород, активируя его: аа3 2ē ½ О2 О=   У активированного кислорода появляются две свободные валентности, к которым присоединяются 2 протона Н+ от первичных акцепторов водорода: НАД-зависимых дегидрогеназ, ФАД-зависимых дегидрогеназ; сукцинат-фумарат-дегидрогеназы (II комплекс) через убихинон (QН2).  внутрен-няя мембрана
Так как электроны всегда стремятся переходить от электроотрицательных систем к электроположительным, их транспорт по ЦПЭ к кислороду сопровождается относительно большим снижением свободной энергии. В ЦПЭ можно выделить 3 участка, в которых перенос электронов сопровождается относительно большим снижением свободной энергии. Это количество свободной энергии необходимо для синтеза АТФ из АДФ и фосфата (фосфорилирование). Процесс переноса электронов по ЦПЭ и синтез АТФ энергетически сопряжены. Синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 за счет энергии переноса электронов по ЦПЭ называют окислительным фосфорилированием. Механизм сопряжения окончательно не выяснен, наиболее обоснованной является хемиосмотическая теория Митчелла, предложенная в 1961г. Перенос электронов по ЦПЭ от НАДН к кислороду сопровождается выкачиванием протонов из матрикса митохондрий через внутреннюю мембрану в межмембранное пространство. Протоны, перенесенные из матрикса в межмембранное пространство, не могут вернуться обратно в матрикс, так как внутренняя мембрана не проницаема для протонов. Таким образом, создается протонный градиент, при котором концентрация протонов в межмембранном пространстве больше, а рН меньше, чем в матриксе. Кроме того, каждый протон несет положительный заряд, и вследствие этого появляется разность потенциалов по обе стороны мембраны: отрицательный заряд – на внутренней стороне, положительный заряд – на внешней. В совокупности электрический и концентрационный градиенты составляют электрохимический потенциал ΔμН+ - источник энергии для синтеза АТФ. Энергия электрохимического потенциала (ΔμН+) используется для синтеза АТФ, если протоны возвращаются в матрикс через ионные каналы АТФ-синтазы (V комплекс). Наиболее активный транспорт протонов в межмембранное пространство, необходимый для образования ΔμН+ происходит на участках ЦПЭ, соответствующих расположению комплексов I, III, IV. Эти участки называют пунктами сопряжения дыхания и фосфорилирования, где и происходит синтез АТФ. ^ Это интегральный белок внутренней мембраны митохондрий. Он расположен в непосредственной близости к дыхательной цепи. АТФ-синтаза состоит из двух белковых комплексов. Гидрофобный комплекс F◦ погружен в мембрану. Он служит основанием, которое фиксирует АТФ-синтазу в мембране. Комплекс F0 состоит из нескольких субъединиц, образующих канал, по которому протоны переносятся в матрикс. Комплекс F1 выступает в матрикс. Он состоит из 9 субъединиц. Между α- и β- субъединицами располагаются три активных центра, в которых происходит синтез АТФ. Повышение концентрации протонов в межмембранном пространстве активирует АТФ-синтазу. Электрохимический потенциал ΔμН+ заставляет протоны двигаться по каналу АТФ-синтазы в матрикс. Параллельно под действием ΔμН+ происходят конформационные изменения в парах α- и β- субъединиц белка F1 , в результате чего из АДФ и Н3РО4 образуется АТФ. Электрохимический потенциал, генерируемый в 3 пунктах сопряжения в ЦПЭ, используется для синтеза одной молекулы в каждом пункте.  Отношение количества Н3РО4, использованной на фосфорилирование АДФ, к атому поглощенного кислорода, называют коэффициентом окислительного фосфорилирования и обозначают Р/О. Для субстратов, которые отдают протоны и электроны на НАД-зависимые дегидрогеназы, коэффициент фосфорилирования равен 3/1=3АТФ, так как протоны и электроны транспортируются через 3 пункта сопряжения (I, III, IV комплексы). Например, изоцитрат, малат, ПВК и др. Для субстратов, которые отдают протоны и электроны на ФАД-зависимые дегидрогеназы и сукцинат-фумарат-дегидрогеназу (II комплекс), коэффициент фосфорилирования равен 2/1=2АТФ, так как электроны поступают на III комплекс, минуя первый пункт сопряжения (I комплекс). Например, сукцинат, глицерол-3-фосфат и др.
Окисление субстратов и фосфорилирование АДФ в митохондриях прочно сопряжены. Скорость использования АТФ регулирует скорость потока электронов в ЦПЭ. Если АТФ не используется и его концентрация в клетках возрастает, то прекращается и поток электронов к кислороду. С другой стороны, расход АТФ и превращение его в АДФ увеличивает окисление субстратов и поглощение кислорода. Зависимость интенсивности дыхания митохондрий от концентрации АДФ называют дыхательным контролем. Некоторые химические вещества (протонофоры) могут переносить протоны и другие ионы (ионофоры) из мембранного пространста через мембрану в матрикс, минуя протонные каналы АТФ-синтазы. В результате этого исчезает электрохимический потенциал и прекращается синтез АТФ. Это называют разобщением дыхания и фосфорилирования. В результате разобщения количество АТФ снижается, а АДФ увеличивается, что приводит к возрастанию скорости окисления НАДН и ФАДН2, возрастает и количество поглощенного кислорода, но энергия выделяется в виде тепла, и коэффициент Р/О резко снижается (свободное окисление). Разобщители – липофильные вещества, легко проходящие через липидный слой мембраны: - 2,4-динитрофенол, - дикумарол (антивитамин вит. К); - билирубин (продукт распада гема); - тироксин (гормон щитовидной железы). Все эти вещества проявляют разобщающее действие только при их высокой концентрации.
В большинстве реакций с участием молекулярного кислорода его восстановление происходит поэтапно с переносом одного электрона на каждом этапе. При одноэлектронном переносе происходит образование промежуточных высокореактивных форм кислорода. В невозбужденном состоянии кислород нетоксичен. Образование токсических форм кислорода связано с особенностями его молекулярной структуры. О2 содержит 2 неспаренных электрона с параллельными спинами, которые не могут образовывать термодинамическую стабильную пару и располагаются на разных орбиталях. Каждая из этих орбиталей может принять ещё один электрон. Полное восстановление О2 происходит в результате 4 одноэлектронных переходов: ē О  2 О2ˉ - супероксид+ē , Н+ О  2- Н2О2 - пероксид+ē , Н+ +ē , Н+ Н  2О2 Н2О + ОН- 2Н2Огидроксильный радикал Супероксид, пероксид и гидроксильный радикал- активные окислители, представляют серьезную опасность для многих структурных компонентов клетки. Активные формы кислорода могут отщеплять электроны от многих соединений, превращая их в новые свободные радикалы, инициируя цепные окислительные реакции. Активные формы О2 вызывают окисление липидов, белков мембраны клеток, ДНК, РНК. Все это приводит к разрушению клеток. Большая часть активных форм О2 образуется при переносе электронов в ЦПЭ, прежде всего, при функционировании QН2– дегидрогеназного комплекса. Это происходит в результате неферментативного переноса («утечки») электронов с QН2 на кислород. Супероксид может образовываться:
В организме существуют защитные механизмы: - гемсодержащие ферменты: пероксидаза, которая расщепляет Н2О2: пероксидаза Н  2О2 Н2О + О
В пробирку вносят 3 капли 1% раствора гидрохинона, добавляют 3 капли вытяжки из хрена и 3 капли 3% перекиси водорода. Оставляют стоять 2-3 минуты. Наблюдают появление красно- коричневого окрашивания. ^ На срез картофеля капнуть 1-2 капли гидрохинона и 1-2 капли перекиси водорода. Оставить на 2-3 минуты. Наблюдается красно-коричневое окрашивание среза картофеля. ^ Задание к занятию № 16. Тема: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. Учебные и воспитательные цели: - Общая цель занятия: привить знания о терморегуляторной функции ЦПЭ, общем пути катаболизма (ЦТК), причинах гипоэнергетических состояний, о функциях микросомального окисления, а также об обезвреживании активных форм кислорода и использовать эти знания в практической деятельности. - Частная цель: уметь определять каталазную активность в интактных эритроцитах по методу Крайнева.
На синтез молекулы АТФ расходуется примерно 40-45% всей энергии электронов, переносимых по ЦПЭ, 25% тратится на работу по переносу веществ через мембрану. Остальная часть энергии рассеивается в виде теплоты и используется на поддержание температуры тела. Дополнительное образование теплоты происходит при разобщении дыхания и фосфорилирования, которое может быть биологически полезным. Оно позволяет генерировать тепло для поддержания температуры у новорожденных, у зимнеспящих животных и у всех млекопитающих в процессе адаптации к холоду. У них существует бурый жир – особая ткань, специализирующаяся на теплопродукции посредством разобщения дыхания и фосфорилирования. Бурый жир содержит много митохондрий. Около 10% всех белков приходится на так называемый разобщающий белок (РБ-1) – термогенин.
К коротким путям окисления относятся пути окисления субстратов, в результате которых синтезируется менее 3 молекул АТФ: - окисления субстратов, коэффициент окислительного фосфорилирования Р/О=2 АТФ (сукцинат, ацил-КоА, глицерол-3-фосфат и др.); Цианрезистентное дыхание. При данном пути окисления электроны и протоны от субстратов передаются на ФАД-зависимые дегидрогеназы, ФАД восстанавливается до ФАДН2, а с ФАДН2 протоны и электроны транспортируются на 1/2О2. Это приводит к образованию Н2О2. Например, по такому пути окисляется ксантин – промежуточный продукт распада пуриновых нуклеотидов в мочевую кислоту.
Цикл Кребса открыт Гансом Кребсом в 1937г. (цикл трикарбоновых кислот), за открытие этого цикла Кребс в 1953г. получил Нобелевскую премию. В ЦТК включается ацетил-КоА, который образуется в результате окисления жирных кислот, отдельных аминокислот и др. Некоторые метаболиты (глюкоза, глицерин и др.) превращаются в ПВК, из которой образуется ацетил-КоА в процессе окислительного декарбоксилирования: пируватдегидрогеназный комплекс П  ВК ацетил-КоАНАД (РР), ФАД (В2), ТДФ (В1), HS- КоА (В3), липоевая кислота 
- ацетил-КоА – в синтезе холестерина и его производных (желчных кислот, стероидных гормонов, провитамина Д3), высших жирных кислот, кетоновых тел, ацетилхолина и др; - α-кетоглутаровая кислота – глутаминовая, глутамин, ГАМК, пролин, аргинин; - сукцинил-КоА – гем; - СО2 – глюкоза, высшие жирные кислоты, пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды; - фумаровая кислота – в синтезе мочевины; - ЩУК – аспарагиновая кислота, аспарагин, глюкоза, метионин, треонин.
Субстраты ЦТК: изоцитрат, α-кетоглутарат и малат отдают протоны и электроны на НАД-зависимые дегидрогеназы, которые транспортируют протоны и электроны в ЦПЭ на I комплекс, следовательно протоны и электроны проходят все три пункта сопряжения (I, III, IV комплексы). Коэффициент окислительного фосфорилирования для: -  изоцитрат – 3/1=^ ; 9АТФ в ЦПЭ- малат – 3/1=3АТФ Субстрат ЦТК: сукцинат отдает протоны и электроны на сукцинат-фумарат-дегидрогеназу (II комплекс), которая переносит протоны и электроны на убихинон, минуя I комплекс ЦПЭ, следовательно, электроны проходят два пункта сопряжения (III, IV комплексы). Коэффициент окислительного фосфорилирования для сукцинат – 2/1=^ (субстратное фосфорилирование). Энергетический баланс ЦТК= 9АТФ (ЦПЭ) + 2АТФ (ЦПЭ) + 1АТФ (субстратное фосфорилирование) = 12 молекул АТФ.
Для постоянного синтеза АТФ клетками необходим приток метаболитов как субстратов дыхания и кислорода как конечного акцептора электронов в реакциях окисления, сопряженных с синтезом АТФ. Нарушения какого-либо этапа метаболизма, приводящие к прекращению синтеза АТФ, гибельны для клетки. Состояния, при которых синтез АТФ снижен, объединяют термином «гипоэнергетические». Причины «гипоэнергетических состояний»:
Функции.
- из холестерина образуются желчные кислоты, стероидные гормоны (гормоны коры надпочечников, половые гормоны); -  из пролина оксипролин;- из лизина оксилизин;- из фенилаланина тирозин и др.В реакциях микросомального окисления участвуют ферменты- гидроксилазы (оксигеназы), которые делятся на монооксигеназы, катализирующие включение одного атома кислорода в молекулу субстрата и диоксигеназы- включение двух атомов кислорода в молекулу субстрата.
В организме существуют защитные механизмы: - гемсодержащие ферменты: каталаза, которая расщепляет Н2О2: каталаза 2  Н2О2 2Н2О + 2О2- супероксиддисмутаза (СД), глутатионпероксидаза, обезвреживающие О2ˉ: СД 2  О2- + 2Н+ 2Н2О2 + О2каталаза 2 Н2О2 2Н2О + 2О2- антиоксиданты, обезвреживающие свободные радикалы – витамины Е, А, С; глутатион, цистеин, биофлавоноиды, Q10 , мочевая кислота, янтарная кислота, селенит натрия и др.
Об активности каталазы можно судить либо по количеству перекиси водорода, разложившейся под влиянием этого фермента, либо по количеству выделившегося при этом кислорода. По методу Крайнева активность каталазы выражают в микромолях перекиси водорода, разложенной 1 мл крови в течение минуты. Каталаза крови содержится почти исключительно в эритроцитах. Активность этого фермента снижается при некоторых заболеваниях, например анемии, туберкулезе, раке и др. ^
Вычисление производят по формуле:  (А - В) 1,7 20,04 34 1 мл 0,1N раствора KMnO4 эквивалентен 1,7 мг перекиси водорода 0,04 – количество крови в стакане А – количество миллилитров 0,1N раствора KMnO4 , пошедшего на титрование контрольного стакана, В – количество миллилитров 0,1N раствора KMnO4 , пошедшего на титрование опытного стакана, В норме активность каталазы равна 12-20 ммоль/мл/мин. ^ Задание к занятию № 17. Тема: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. Цель: контроль приобретенных знаний. Основные вопросы темы.
Лабораторно-практические работы.
Литература:
|
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям