Α о бщее строение протеиногенной аминокислоты Аминокислоты

Скачать 80.34 Kb. Название Α о бщее строение протеиногенной аминокислоты Аминокислоты Дата конвертации 07.04.2013 Размер 80.34 Kb. Тип Лекция

Содержание Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках. Свойства аминокислот

Лекция 3 АМИНОКИСЛОТЫ α О бщее строение протеиногенной аминокислоты Аминокислоты - карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом. Существуют различные способы классификации аминокислот. Например, по числу аминных и карбоксильных групп. Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот). Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глу­таминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу. Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино - (или имино-) группы. Из всех аминокислот выделяют: Серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу. Циклические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо. Ароматичес­кие аминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, три­птофан. Иминокислота вместо амино- содержит иминогруппу: пролин. Чаще всего аминокислоты делят по полярности и заряду их радикалов. Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся: Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся: Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка. Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы - сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков. ^ Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках. Аминокислоты могут подвергаться модификации уже после встраивания в белковую молекулу. К ним относятся гидроксипролин, гидроксилизин, встречающиеся в белке соединительной ткани - коллагене. Десмозин и изодесмозин - производные из четы­рех молекул лизина, обнаружены в другом белке соединительной ткани эластине. Иногда аминокислотой называют цистин - соединение, образованное из двух молекул цистеина, объединенных через серу дисульфидным мостиком. В составе рибосомальных белков обнаружены аминолимонная и карбоксиаспарагиновая кислоты. Большой отрицатель­ный заряд в участке белка, где находятся эти аминокислоты, препятствует вза­имодействию белка с рРНК. В ядерных белках гистонах встречаются ацетил- и метилпроизводные лизина и серина, в фосфопротеинах -фосфосерин. Для редких аминокислот нет соответствующих три­плетов в ДНК, т.е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами. Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. На­пример, цитруллин и орнитин - промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин - аминокислота, обнаруженная у растений и токси­чная для других форм жизни и др. ^ Свойства аминокислот 1. Аминокислоты благодаря карбоксильной и аминной группам являются амфолитами, т.е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению: 2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладают оптической активностью. По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пеп­тидных антибиотиков - грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков. D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу. D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона. 3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафи­олетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет пра­ктическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты. 4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами. Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др. Большое практическое значение имеют реакции аминогрупп аминокислот. Для количественного определения аминокис­лот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей спо­собности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстанов­ленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиа­ком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета. Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт. Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто ис­пользуются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др. Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значе­ние в белковой химии. Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма. Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот - пептид. Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид - инсулин), глутатиона (пептид - переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки. Назначение в промышленности: пищевые добавки, 1-ое место по объёму производства лизин и глутаминовая кислота, чуть меньше глицин и метионин. БЕЛКИ Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являю­щиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков - свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки. Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувстви­тельности, размножения и т.д.) составляют белки. Функции белков: Образуют ферменты (трипсин, амилаза - ферменты класса гидролаз) Запасающая (глиадин и зеин- белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин - белок яйца) Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови - жиры и жирные кислоты) Сократительная (актин, миозин - белок мышц) Защитная (антитела, яды - рицин) Образуют гормоны (соматотропин) Структурная (Белки оболочек вирусов, белки мембран­ных структур, кератин - белок волос) Классификация белков Белки по своему составу бывают простыми и сложными. Простые белки состо­ят только из аминокислот, например, эластин - белок сухожилий, лактоглобулин - белок молока. Классификация простых белков основана на растворимости белков. Альбумины - белки, хорошо растворяющиеся в воде и в концентриро­ванных растворах солей, например, в насыщенном растворе хлорида натрия. Глобулины - нерастворимые в дистиллированной воде белки. Они растворяются в присутствии солей. Осаждаются насыщенным раствором хлорида на­трия. Протамины и гистоны- ядерные белки с высоким содержани­ем основных аминокислот лизина и аргинина - 30 - 80 % всех аминокислот. Проламины и глютелины - растительные белки. Особенно много их в семенах. Они не растворяются в воде. Проламины растворяются в спи­рте, а глютелины - только в щелочах. Склеропротеины - белки соединительной ткани. Нерастворимы в воде. К ним относится белок соединительной ткани - эластин, кера­тин - белок волос, белок шелка - фиброин. Склеропротеины иногда назы­вают протеиноидами. Сложные состоят из простого белка и небелковой простетической группы. По характеру простетической группы сложные белки делятся на несколько групп. Гем Хромопротеины содержат окрашивающую их группу. В гемоглобине, каталазе, цитохроме С и др. белках в качестве простетической группы находится гем (четырех пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками в порфин. В центре порфина находится атом железа. Радикалы гема у различных бе­лков варьируют. В сетчатой оболочке глаза находится светочувствительный белок родоп­син. Он состоит из простого белка опсина и ретиналя, произ­водного витамина А. Флавиновые ферменты - белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид - производные витамина В7 (рибофлавина). Фосфопротеины - сложные белки, содержащие остаток фосфор­ной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин - белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др. Гликопротеины. Очень многие белки содержат углеводные ко­мпоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти бел­ки входят в состав клеточных мемб­ран. Нуклеопротеины - это комплексы нуклеиновых кислот и бел­ков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики. Металлопротеины - белки, содержащие металлы. Ферритин - белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза - медь. Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные (кератин).

---

Ваша оценка:

Похожие:

	Семинар. Вопросы для подготовки: Аминокислоты, строение, классификация		Тема Аминокислоты, белки и их обмен
	Гтгс глюкозо-толерантный тест с определением глюкозы и с-пептида в венозной крови натощак и после		Спирулина «Тяньши» выращена в естественных природных условиях Китая, на озере Цинхай, и содержит
	Программа для поступающих на направление подготовки магистратратуры 020400 «биология» Строение и принципы жизнедеятельности клетки; единство и разнообразие клеточных типов; воспроизведение...		Темы дл самостоятельной работы студентов фармацевтического факультета по общему курсу микробиологии: Плазмиды бактерий. Строение, функции, свойства, разновидности. Использование плазмид в генной инженерии
	Питание и пищеварение Оборудование: модель торса человека, таблица “Схема строения органов пищеварения”, презентация “Строение...		Тема: Строение скелета туловища и конечностей Цель: Изучить строение отделов скелета туловища и конечностей. Выявить основные закономерности строения...
	Урок по теме: Строение и значение зубов Цели: Повторить и закрепить в памяти учащихся материал, посвященный теме: «Строение и значение зубов»		«Строение нервной системы организма человека». Составьте схемы: «Анатомическое строение нервной системы»;

Разместите кнопку на своём сайте:
Медицина

---