Курс лекций по биохимии владимир 2011
|
|
Скачать 0.57 Mb.
|
|
Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Владимирский государственный университет Имени Александра Григорьевича и Николая Григорьевича Столетовых» (ВлГУ) ШУШКЕВИЧ Н.И. КУРС ЛЕКЦИЙ ПО БИОХИМИИ Владимир 2011 УДК 577.1 Рецензенты: зав. каф. «Биохимии» ВГГУ д.м.н., профессор Н.П.Ларионов зав. каф. «Химии» ВлГУ д.х.н., профессор Б.А.Кухтин Шушкевич Н.И. Биохимия. Курс лекций по биохимии . Изд-во Владимирского государственного университета, 2011. 41c. В конспекте лекций доктора биологических наук профессора Н.И. Шушкевич, в кратком и систематическом виде изложены теоретические сведения по биохимии. Даётся оригинальный материал по биологическим мембранам и клеточному транспорту, процедурам гормональной регуляции, молекулярной генетике, генетической инженерии. С О Д Е Р Ж А Н И Е Стр. Тема 1. Аминокислоты и пептиды__________________________________ 4 1.1.Пептиды____________________________________________________ 6 Вопросы для самоконтроля ______________________________________ 7 Тестовые вопросы ____________________________________________ 7 Тема 2. Белки __________________________________________________ 8 Вопросы для самоконтроля _____________________________________ 11 Тестовые вопросы _____________________________________________ 12 Тема 3. Пространственная структура белков ________________________12 Вопросы для самоконтроля ______________________________________ 14 Тестовые вопросы ______________________________________________15 Тема 4. Ферменты ______________________________________________15 Вопросы для самоконтроля ______________________________________ 18 Тестовые вопросы _____________________________________________ 19 Тема 5. Липиды _______________________________________________ 19 Вопросы для самоконтроля ______________________________________ 23 Тестовые вопросы ______________________________________________23 Тема 6. Витамины ______________________________________________ 24 Вопросы для самоконтроля ______________________________________ 27 Тестовые вопросы ______________________________________________27 Тема 7. Углеводы _____________________________________________ 27 Вопросы для самоконтроля _____________________________________ 32 Тестовые вопросы _____________________________________________32 Тема 8 Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты ______________________33 Вопросы для самоконтроля _____________________________________35 Тестовые вопросы ____________________________________________35 Тема 9. Обмен белков __________________________________________36 Вопросы для самоконтроля _____________________________________36 Тестовые вопросы_____________________________________________37 Тема 10. Гормональная регуляция________________________________37 Вопросы для самоконтроля _____________________________________40 Тестовые вопросы_____________________________________________41 Список рекомендуемой литературы______________________________54 ^  Все белки, независимо от того принадлежат ли они древним линиям бактерий или наиболее сложным формам жизни, сконструированы из одних и тех же субъединиц - 20 аминокислот, ковалентно связанных в характеристичные линейные последовательности. Из этих строительных блоков различные организмы могут изготовить ферменты, гормоны, антитела, линзы глаз, рога, антибиотики, яды грибов и мириады других веществ с ярко выраженной биологической активностью. Первой аминокислотой, открытой в белках в 1806г. был аспарагин, последняя из 20 аминокислот - треонин была найдена в 1938г. Все 20 аминокислот, найденные в белках, имеют карбоксильную группу и аминогруппу, присоединенные к С - атому углерода.аминокислота глицин Во всех аминокислотах, за исключением глицина, С - атом хирален, все аминокислоты (кроме глицина) оптически активны. Аминокислоты являются L-стереоизомерами. т.е. вращают плоскополяризованный свет влево. ^
Аминокислоты в водном растворе ионизованы и могут действовать как кислоты или основания. Знание кислотно-основных свойств аминокислот чрезвычайно важно для понимания физико-химических и биологических свойств белков. Способы разделения, идентификации и количественного определения аминокислот, что является необходимой стадией определения аминокислотного состава и аминокислотной последовательности в белках, также основаны на характеристиках их кислотно-основного поведения. Аминокислоты, имеющие одну амино- и одну карбоксильную группы, кристаллизуются из нейтральных водных растворов в полностью ионизованных формах, называемых цвиттерионами, имеющими как положительный, так и отрицательный заряды. Аминокислоты с неполярными алифатическими R-группами  глицин аланин валин лейцин изолейцин пролин Аминокислоты с ароматическими R-группами  фенилаланин тирозин триптофан Аминокислоты с положительно заряженными R-группами  лизин аргинин гистидин Аминокислоты с отрицательно заряженными R-группами  аспартат глутамат Триптофан, тирозин и в меньшей степени фенилаланин поглощают в ультрафиолетовом свете. Аспарагин и глутамин являются амидами двух других аминокисдот: аспартата и глутамата. Цистеин легко окисляется с образованием ковалентно связанной димерной аминокислоты, называемой цистином, в котором две цистеиновые молекулы соединены дисульфидным мостиком. Дисульфидные мостики встречаются во многих белках, стабилизируя их структуру. 1.1. Пептиды. Две аминокислоты могут ковалентно соединяться посредством пептидной связи с образованием дипептида.  Три аминокислоты могут соединяться посредством двух пептидных связей с образованием трипептида. Несколько аминокислот образуют олигопептиды, большое число аминокислот - полипептиды. Пептиды содержат только одну -аминогруппу и одну -карбоксильную группу. Эти группы могут быть ионизованы при определенных значениях рН. Подобно аминокислотам они имеют характеристические кривые титрования и изоэлектрические точки, при которых они не двигаются в электрическом поле. Подобно другим органическим соединениям пептиды участвуют в химических реакциях, которые определяются наличием функциональных групп: свободной аминогруппой, свободной карбоксигруппой и R-группами. Пептидные связи подвержены гидролизу сильной кислотой (например, 6М НС1) или сильным основанием с образованием аминокислот. Гидролиз пептидных связей - это необходимый этап в определении аминокислотного состава белков. Пептидные связи могут быть разрушены действием ферментов протеаз. Многие пептиды, встречающиеся в природе, имеют биологическую активность при очень низких концентрациях. Пептиды - потенциально активные фармацевтические препараты, есть три способа их получения: 1) выделение из органов и тканей; 2) генетическая инженерия; 3) прямой химический синтез. В последнем случае высокие требования предъявляются к выходу продуктов на всех промежуточных стадиях. Вопросы для самоконтроля
Тестовые вопросы 1. Какой связью соединяются остатки аминокислот в белковой молекуле? а) пептидной; б) водородной; в) сложноэфирной. 2. Как классифицируют аминокислоты? а) по количеству аминных и карбоксильных групп; б) по химическому строению боковой цепи; в) по количеству SH – групп. 3. Сколько незаменимых аминокислот известно? а) 8; б) 5; в) 4; г) 3. 4. Какие белки называют полноценными? а) состоящие из углеводов; б) состоящие из восьми незаменимых аминокислот; в) состоящие из трёх витаминов. 5. Какие аминокислоты относятся к заменимым? а) могут синтезироваться в организме человека; б) не могут синтезироваться в организме человека; в) могут частично синтезироваться. ^ Почти все что происходит в клетке включает в свое действие один или несколько белков. Белки формируют структуру, катализируют реакции в клетке, а также выполняют множество других задач. Их центральное место в клетке отражено в том факте, что выражением генетической информации выступает белок. Для каждого белка существует сегмент ДНК (ген), который кодирует информацию, специфическую для его аминокислотной последовательности. В типичной клетке присутствуют тысячи различных видов белков, каждый из которых  геном, и несет специфическую функцию. Белки в отличие от других биологических макромолекул имеют чрезвычайно разносторонние функции.Белки имеют множество различных биологических функций, их часто классифицируют в соответствии с их биологической ролью. Ферменты. Это, как правило, белки, обладающие каталитической активностью. Большинство химических реакций органических биологических молекул в клетках катализируются ферментами. Многие тысячи различных ферментов, каждый из которых в состоянии катализировать определенный тип химической реакции, открыты в различных организмах. ^ . Транспортные белки в плазме крови связывают и переносят определенные молекулы или ионы от одного органа к другому. Гемоглобин эритроцитов связывает кислород, когда кровь проходит через легкие, и переносит его в периферические органы, где происходит окисление продуктов питания. В плазме содержатся липопротеиды, которые переносят липиды от печени к другим органам. Другие типы транспортных белков представлены в плазматических мембранах, внутриклеточных мембранах всех живых организмов. Они связывают глюкозу, аминокислоты и другие вещества и транспортируют их сквозь мембраны. ^ . Семена многих растений содержат питательные белки, необходимые для прорастания саженцев. Овальбумин (основной белок яичного белка), казеин (основной белок молока) являются наиболее известными примерами питательных белков. Ферритин, найденный в некоторых бактериях, а также в растениях и тканях животных, является хранителем ионов железа. ^ . Некоторые белки способны изменять форму, или склонны к перемещению в пространстве. Актин и миозин функционируют в сокращающихся системах скелетных мышц, а также во многих немышечных клетках. Тубулин - это белок, из которого построены микротубулы, участвующие в движении клеток. ^ . Многие белки служат для формирования нитей, пластинок, чтобы придать биологическим структурам прочность, усилить их защитные свойства. Основным компонентом сухожилия является фибринный белок коллаген. Волос содержит нерастворимый белок кератин. Основным компонентом шелка, нитей паука является белок фиброин. Эластичность крыльев насекомых обусловлена белком резилином. ^ . Многие белки защищают организмы от вторжения (инвазии) других видов или защищают их от повреждения. Иммуноглобулины или антитела это - белки, продуцируемые лимфоцитами позвоночных животных, которые способны распознать и нейтрализовать инвазивные бактерии, вирусы или чужеродные белки других видов. Фибриноген и тромбин являются белками свертывающей системы крови, они предохраняют организм от потери крови, когда нарушена целостность сосудистой системы. ^ . Некоторые белки помогают регулировать клеточную или физиологическую активность. К ним относятся прежде всего гормоны. Примерами гормонов служат инсулин, который регулирует метаболизм углеводов, гормон роста, тиреоидин, окситацин и т.д. Иные регуляторные белки связываются с ДНК и регулируют синтез белков и РНК. ^ . Существуют белки, чьи функции достаточно экзотичны и их не так легко классифицировать. В плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся антифризные белки, которые защищают их кровь от замораживания. Несмотря на экстраординарность всех этих групп белков, существенное различие их свойств и функций, все они построены из 20 аминокислот. Белки - это высокомолекулярные соединения с числом аминокислотных остатков от 50 до нескольких тысяч. ^ .
Некоторые белки состоят из одной полипептидной цепи, другие имеют две и более цепи. Индивидуальные цепи в мультисубъединичных белках могут быть идентичными или различными. Можно вычислить приближенное число аминокислотных остатков в простом белке, если разделить его молекулярную массу на 110. Усредненная величина молекулярной массы для 20 аминокислот составляет около 138, однако более малые аминокислоты доминируют в большинстве белков. Белки имеют характеристичный аминокислотный состав. Некоторые белки содержат помимо аминокислот другие химические компоненты, обычно называемых конъюгированными белками. Неаминокислотная часть этих белков носит название простетической группы. Ряд белков содержит более чем одну простетическую группу, они играют важную роль в биологической функции белка. |
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям