Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2004
|
|
Скачать 1.53 Mb.
|
|
ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ Кемеровский технологический институт пищевой промышленности Т. П. Перкель ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПРОИЗВОДСТВА МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2004 УДК 637.52.001.5 П26 Рецензенты: С.Г. Воронина, канд. хим. наук, доцент Кузбасского Государственного технического университета; Н.Н. Воробьева, канд. техн. наук, доцент Кемеровского института (филиала) Российского Государственного торгово-экономического университета ^ Кемеровского технологического института пищевой промышленности Перкель Т. П. П26 Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов: Учебное пособие / Кемеровский технологический институт пищевой промышленности. - Кемерово, 2004. - 100 с. ISBN 5-89289-313-8 В учебном пособии рассматриваются особенности строения состава и свойств различных тканей мяса, основные процессы, происходящие в мясе и мясопродуктах под влиянием различных природных и технологических факторов, их влияние на свойства мясного сырья и изделий из мяса. Предназначено для студентов специальности 270900 «Технология мяса и мясных продуктов». УДК 637.52.001.5 ISBN 5-89289-313-8 © Т.П. Перкель, 2004 © КемТИПП, 2004 Введение Дисциплина «Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов» относится к циклу специальных дисциплин и является основополагающей при подготовке инженеров-технологов по специальности 270900 «Технология мяса и мясных продуктов». Основная цель дисциплины - формирование у студентов системы научных знаний о сырье для рационального управления технологическими процессами его переработки и гарантированного получения пищевой, медицинской и технической продукции высокого качества с высоким выходом при минимальных потерях и затратах. Задачами дисциплины являются изучение морфологического, химического состава и свойств основных тканей мяса; физико-химических, биохимических изменений, происходящих в мясном сырье под влиянием различных факторов в процессе его хранения и переработки. Изучение дисциплины базируется на знаниях и умениях, полученных студентами при изучении естественно научных, общепрофессиональных и специальных дисциплин, таких, как органическая химия, физическая и коллоидная химии, биохимия, техническая микробиология, химия пищи, анатомия и гистология сельскохозяйственных животных и др. Изучение дисциплины предусматривает выполнение контрольной работы. Рекомендации для выполнения контрольной работы, варианты контрольных работ указаны в приложении. Знания, полученные студентами при изучении данной дисциплины, являются научной основой для изучения профилирующих дисциплин СД 09 «Общая технология мясной отрасли», СД 10 «Технология мяса и мясных продуктов». После изучения дисциплины студент должен знать:
иметь представление:
уметь:
.
Тема 1. Строение, состав и свойства мышечной ткани мяса 1. Морфологический состав и строение мышечной ткани 2. Химический состав мышечной ткани 3. Строение и свойства белков мышечной ткани 4. Небелковые компоненты мышечной ткани 1. Морфологический состав и строение мышечной ткани Основным структурным элементом мышечной ткани является мышечное волокно, представляющее собой длинную многоядерную клетку. Диаметр волокна может быть от 10 до 100 мкм, длина зависит от длины мышцы. П  оверхность мышечного волокна покрыта эластичной двухслойной оболочкой - сарколеммой (рис. 1). Внутри волокна по его длине расположены длинные нитеподобные образования - миофибриллы занимающие 60-65 % объема клетки. Они являются сократительными элементами мышечного волокна.Внутри клетки расположены также ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие органеллы. Все эти структурные элементы окружены саркоплазмой - по-лужидкой частью клетки, занимающей 35-40 % ее внутреннего объема. Мышечные волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани - эндомизием, который связан с сарколеммой. Группа мышечных волокон образует первичный мышечный пучок, окруженный соединительнотканной оболочкой - внутренним перимизием. Первичные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные, которые в совокупности образуют мышцу (мускул). Мышца также окружена оболочкой - эпимизием или фасцией. Мышцы можно отделять друг от друга по фасциям. Содержание в мясе этих соединительнотканных образований имеет важное значение для его консистенции. В перимизии и эпимизии мышц упитанных животных находятся жировые клетки, образующие «мраморность» на разрезе мяса. ^ Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %. Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани. ^ Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. ^ : миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин. На их долю приходится около 40 % мышечных белков. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой. Миоген. Его характеристика:
Глобулин Х. Его характеристика:
Миоальбумин. Его характеристика.
Миоглобин. Его характеристика:
Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О2, Н2О, NО, СО и др.). Цвет миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности. Миоглобин способен обратимо связывать кислород без окисления гема (прижизненная функция миоглобина). Эта форма белка носит название - оксимиоглобин. Длительное воздействие кислорода и других окислителей приводит к окислению миоглобина с образованием формы пигмента - метмиоглобина, имеющего серо-коричневую окраску. Метмиоглобин может быть вновь восстановлен в миоглобин. Процесс восстановления представлен на рисунке.  Количественное соотношение этих трех форм белка: нативного миоглобина (Мв), оксимиоглобина (МвО2) и метмиоглобина (МеtМв) определяет цвет мяса. Установлено, что при содержании МеtМв больше 50 % от общего количества Мв в мясе цвет его становится серо-коричневым. Содержание миоглобина в мышечной ткани зависит от вида мяса, анатомического происхождения мышц, что объясняется различиями в интенсивности их прижизненной физической нагрузки. Таким образом, цвет мяса и его интенсивность зависят от концентрации миоглобина в мышечной ткани и от количественного соотношения различных форм этого белка. Так как окраска мяса может изменяться под влиянием различных факторов, для ее стабилизации используют специальные технологические приемы. Кальмодулин - белок, обратимо связывающий ионы кальция; влияет на процесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при его хранении. Саркоплазматические белки мышечной ткани. Характеристика:
^ (сократительные, контрактильные): миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, десмин и др. По строению - это нитевидные, волокнистые белки, которые значительно хуже извлекаются из ткани, чем саркоплазматические. Растворяются в солевых растворах высокой ионной силы (например, 0,6М КСl). Миозин. Его характеристика:
Молекула миозина построена из двух белковых цепочек, образующих «двойную спираль», так называемый «хвост» молекулы. Продолжением молекулы являются несколько коротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «голову» молекулы (рис. 2).  Рис. 2. Строение молекулы миозина Соединяясь «хвост к хвосту», молекулы миозина образуют толстые нити (А-диски) миофибрилл. Важнейшим свойством миозина является его способность катализировать расщепление АТФ:  Выделяемая энергия (33,5 кДж/моль) расходуется для мышечного сокра-щения. АТФазная активность миозина характерна для «головы» молекулы. Актин. Его характеристика:
А  Молекулы G-актина ктин обладает свойством существовать в двух формах: глобулярной (G-актин) с молекулярной массой 46000 и фибриллярной (F-ак-тин) с молекулярной массой 1500000. Обе формы могут переходить друг в друга, причем F-актин является полимеризованным, нитевидным производным G-актина с двухспиральной структурой. Каждая спираль состоит из 200-300 глобул G-актина (рис. 3). Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов кальция и магния. У Рис. 3. Схема строения F-актина становлено, что из F-актина построены тонкие нити миофибрилл (I-диски). Актомиозин - это сложный комплекс, состоящий из белков актина (1/3) и миозина (2/3). При образовании актомиозина молекулы миозина прикрепляются своими «головами» к глобулам двойной спирали актина, а «хвост» располагается виде спирали вдоль оси актомиозина. В зависимости от физиологического состояния мышц миозин может находиться или в комплексе с актином, или в диссоциированном состоянии. В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на актин и миозин. Это явление тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц. Актомиозин растворим в растворах солей высокой концентрации. Температура денатурации белка 42-48 оС. ^ - белки, участвующие в построении миофибрилл. Кроме тропомиозина (нет триптофана) - все полноценные. Составляют около 2,5-3,0 % от массы мышечных белков. Миофибриллярные белки мышечной ткани. Характеристика:
^ включают три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок. Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы, соединительнотканных оболочек, участвующих в построении мышц (эндомизий, перимизий, эпимизий). Основными белками стромы являются коллаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды - сложные белки глюкопротеиды. К белкам стромы относят также нейрокератины и липопротеиды. Содержание соединительнотканных белков в составе мышечной ткани зависит от вида, возраста, породы, пола, категории упитанности животного, анатомического происхождения части туши. От их количества зависит качество мяса: пищевая, биологическая ценность, органолептические свойства (в частности жесткость). Белки стромы. Характеристика:
^ Липиды. Содержание липидов в мышечной ткани зависит от вида, возраста, пола, упитанности животного. Часть липидов, в основном фосфолипиды, является пластическим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна (клеточные мембраны и др.). Другая часть липидов, в основном, триглицериды, играет роль резервного энергетического материала и содержится в саркоплазме, в межклеточной соединительной ткани, между пучками мышц (в перимизии) и между отдельными мускулами (в эпимизии). ^ К экстрактивным веществам, подразделяемым на азотистые и безазотистые, относятся вещества, извлекаемые (экстрагируемые) из мышечной ткани водой. К азотистым экстрактивным веществам относятся азотистые основания: креатин, карнозин, ансерин, аденин, гипоксантин и др.; свободные аминокислоты; мочевина; аммонийные соли; АТФ, АДФ, АМФ, креатинфосфат и др. Несмотря на небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ (1-1,7 %), их роль в формировании качества мяса значительна, так как они являются предшественниками вкуса и аромата мяса и, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматические и вкусовые вещества. К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген и продукты его фосфоролиза (молочная, пировиноградная кислоты и другие соединения) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Количество гликогена в мышечной ткани невелико (около 1 %) и зависит от двигательной прижизненной активности мышц. Соответственно количеству гликогена изменяется и содержание в мышцах продуктов его превращения в ходе автолиза, в частности органических кислот, от количества которых зависит величина рН мяса, влияющая на состояние и свойства основных мышечных белков. Витамины мышечной ткани, в основном, представлены водорастворимыми витаминами: В1, В2, В3, В6, РР, В12 и др. По количественному содержанию мышечная ткань является важным источником витаминов группы В. ^ . Их содержание в мышечной ткани достигает 1,5 %. Среди них в наибольших количествах присутствуют калий, натрий, магний, кальций, железо, цинк, фосфор, сера, хлор. В мышечной ткани имеются также микроэлементы: медь, марганец, кобальт, молибден и др. Мышечная ткань является наиболее ценной тканью мяса, она в значительной степени определяет его качество, пищевую, биологическую ценность, органолептические и технологические свойства. ^ мышечной ткани определяется, прежде всего, содержанием белков, липидов, витаминов группы В, микро- и макроэлементов. Биологическая ценность мышечной ткани определяется полноценностью и высокой усвояемостью мышечных белков. Мышечная ткань играет важнейшую роль в формировании органолептических показателей качества мяса и изделий из него. Характеристика мышечной ткани:
Тема 2. Строение, состав и свойства соединительной ткани мяса 1. Разновидности соединительной ткани 2. Особенности строения и состава собственно соединительной ткани 3. Строение и свойства белков соединительной ткани 4. Пищевая и промышленная ценность соединительной ткани ^ Соединительная ткань очень распространена в животных организмах и все ее разновидности составляют около 50 % массы туши животного. Соединительная ткань выполняет различные прижизненные биологические функции: участвует в построении разнообразных тканей и органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий, играет защитную роль и роль запасного депо жировых веществ. Функциональное назначение определяет существенные различия в строении и свойствах соединительной ткани, с учетом которых ее подразделяют на собственно соединительную, хрящевую и костную. Несмотря на некоторые морфологические различия, все виды соединительной ткани представляют собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) вещества, волокон и клеток (рис. 4). Особенности свойств разновидностей соединительной ткани формируются в зависимости от состояния основного вещества. У собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное. У хрящевой ткани основное вещество более плотное, эластичное. У костной ткани - оно весьма плотное и прочное за счет накопления минеральных веществ. Р  1 2 4  асполагаемые в межклеточном веществе волокна могут быть трех видов и различаются по строению и свойствам: (преимущественно коллагеновые лентовидной формы), Эластиновые (нитевидной формы) и ретикулиновые.^ В Рис. 4. Соединительная ткань: 1 - коллагеновые волокна; 2 - эластиновые волокна; 3 - клетка; 4 - основное вещество. зависимости от количественного соотношения морфологических элементов различают разновидности собственно соединительной ткани: плотную, эластическую, рыхлую и слизистую. Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную связку, желтую фасцию живота, стенки крупных кровеносных сосудов. Рыхлая соединительная ткань содержит много клеточных элементов. Она главным образом, связывает другие ткани и мышцы между собой, а также шкуру с поверхностной фасцией. К разновидности рыхлой соединительной ткани относят жировую (см. тему 5) и ретикулярную. В ретикулярной ткани ретикулиновые волокна образуют густую сеточку, пронизывающую основное вещество. Ретикулярная ткань образует строму кроветворных органов: костного мозга, лимфатических узлов, селезенки. Из слизистой ткани построены слизистые оболочки внутренних органов. В слизистой соединительной ткани довольно много сложных белков: муцинов и мукоидов. Химический состав различных видов собственно соединительной ткани не одинаков (табл. 1). В соединительной ткани воды значительно меньше, чем в мышечной. В сухом остатке преобладают белки коллаген и эластин, относящиеся к группе склеропротеинов. Их содержание варьирует от вида соединительной ткани. В соединительной ткани в меньшем количестве содержатся другие белки: ретикулин, муцины, мукоиды, альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т.п. Таблица 1
Учитывая особенности химического состава можно отметить, что свойства, пищевая и промышленная ценность собственно соединительной ткани будут определяться свойствами и количественным соотношением белков коллагена и эластина. ^ (греч. colla - клей, gennao - порождаю) - самый распространенный белок. На его долю приходится около 30 % всей массы белков животного организма. При этом содержание его в разных частях туши существенно отличается: в скелетных мышцах - 1-2 %, в сухожилиях - 25-35 %, в кости - 10-20 %, в хрящах - 10-15 %, в коже - 15-25 %, в стенках сосудов - 5-12 %, в почках - 0,4-1 %, в мозге - 0,2-0,4 % от массы сырья. Коллаген является фибриллярным белком, для которого характерна удлиненная форма молекулы. Для коллагена характерны 4 уровня структурной организации молекулы. ^ молекулы коллагена - полипептидная цепочка - построена примерно из 1000 аминокислотных остатков. От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина; малым содержанием тирозина и метионина; большим количеством заменимых аминокислот пролина и оксипролина, характерных для белков соединительной ткани. По содержанию оксипролина можно судить о количестве белков соединительной ткани в составе мяса. По аминокислотному составу коллаген является неполноценным белком. ^ коллагена в отличие от других фибриллярных белков не имеет вид α-спирали, а представляет собой ломаную спираль, что объясняется особенностями первичной структуры молекулы. ^ молекулы коллагена представляет собой трехцепочечную спираль, называемую тропоколлагеном. Эта субъединица построена из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната и соединенных, кроме того, поперечными водородными и ковалентными связями. ^ . В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях происходит формирование надмолекулярной структуры коллагена - протофибрилл, представляющих собой тончайшие волоконца, обладающие поперечной исчерченностью. Протофибриллы объединяются в фибриллы, более крупные единицы, из которых формируются коллагеновые волокна. В построении коллагена участвуют глюкоза и различные мукополисахариды (сложные углеводы), выполняющие роль веществ, стабилизирующих структуру белка. Строение коллагена определяет его природные свойства. Фибриллы коллагена лишь слегка растяжимы и очень прочны. Они могут выдерживать нагрузку, вес которой в 104 раз превышает их собственный. По прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется, в основном благодаря исключительной механической прочности волокон, поэтому соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, увеличивает его жесткость. Нативный коллаген нерастворим во воде, но набухает в ней и водных раствора кислот и щелочей с увеличением массы в 1,5-2 раза. Способность коллагена к набуханию широко используется в промышленной практике переработки коллагенсодержащего сырья. Коллаген медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином, но разрушается коллагеназой и некоторыми растительными ферментами. Неполноценность коллагена и низкая перевариваемость белка определяют более низкую биологическую ценность плотной соединительной ткани по сравнению с мышечной. Коллаген поддается дублению альдегидами, компонентами коптильного дыма и другими веществами. После дубления он становится более прочным, водостойким, труднодоступным для микробных ферментов. Очень важны последствия нагрева коллагена в присутствии воды. При умеренном тепловом нагреве (до 58-62 С) происходит сваривание коллагена. При сваривании ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в структуре коллагена, разрыхляется структура тропоколлагена. Сваривание коллагена подобно денатурации растворимых белков. При сваривании коллагеновые волокна укорачиваются, утолщаются. Растет гидратация белка, доступность действию протеаз. При дальнейшем осторожном нагреве происходит гидротермический распад коллагена за счет разрушения большинства поперечных связей в структуре коллагена без заметного нарушения пептидных связей. При этом коллаген переходит в водорастворимый продукт - глютин (желатин). Скорость перехода коллагена в глютин зависит от вида сырья, условий его предварительной обработки и нагрева. Процесс превращения коллагена в глютин называют пептизацией. Набухший коллаген разваривается значительно быстрее, более полно и при менее высокой температуре, что используется при получении желатина высокого качества. Одновременно с пептизацией коллагена начинается гидролиз образующегося глютина. Продукты распада обычно называют глютозами или желатозами. При температурах, близких к температуре сваривания коллагена, скорость образования глютина превышает скорость его гидролиза, поэтому разрушение структуры коллагена происходит с преимущественным образованием глютина. С повышением температуры возрастает скорость гидролиза глютина относительно скорости его образования. В продуктах распада возрастает количество желатоз. Чем выше температура и дольше нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов гидротермического распада коллагена. Важнейшим свойством глютина является способность образовывать гели (студни). Растворы желатина образуют гель при низкой концентрации (1 %). При кипячении в воде или в кислой среде желатин быстро гидролизуется и теряет способность к гелеобразованию. При тепловой обработке мяса изменения коллагена, вызываемые нагревом, играют положительную роль, так как повышается усвояемость коллагена, уменьшается прочность соединительной ткани, и значит улучшается консистенция мяса, и оно доводится до «кулинарной готовности». Эластин менее распространен в животных организмах, чем коллаген. Является фибриллярным белком, по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам от него отличается. По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном, - в нем содержатся оксипролин, пролин, гликокол. Имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, - десмозин и изодесмозин, - построенные из остатков лизина и образующие поперечные ковалентные связи между полипептидными цепочками эластина. Эластин является неполноценным белком вследствие отсутствия триптофана и метионина. Благодаря особенностям строения полипептидной спирали эластин хорошо растяжим. Длина эластиновых волокон в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое и после снятия нагрузки возвращается к первоначальной. Эластин очень устойчив к действию химических реагентов, пищеварительных ферментов. Гидролизуется фицином, папаином, эластазой - ферментным препаратом из поджелудочной железы. Эластин нерастворим в воде и в отличие от коллагена не набухает в ней. При варке не образует глютин и не поддается действию пепсина и трипсина, т.е. практически не усваивается организмом. Ретикулин входит в состав ретикулиновых волокон соединительной ткани - самых малочисленных в организме животного. Ретикулин является неполноценным белком и практически не усваивается организмом. ^ - сложные белки (глюкопротеиды) - имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. В качестве простетической группы у этих белков встречаются сложные углеводы - мукополисахариды. Муцины и мукоиды входят в состав основного (межклеточного) вещества соединительной ткани и образуют комплексы для удерживания фибриллярных и клеточных элементов в определенном структурном взаиморасположении. Муцины и мукоиды извлекаются из тканей щелочными растворами, т. к. имеют кислый характер. Они дают характерные цветные реакции на белки, но не свертываются при нагревании. В соединительной ткани встречаются альбумины и глобулины, главным образом, в клетках. ^ Пищевая ценность соединительнотканного сырья определяется химическим составом, высоким значением массовой доли белков. С позиции полноценности белки этих тканей не сбалансированы по аминокислотному составу, не содержат триптофан, цистин. Снижает биологическую ценность малая активность пищеварительных ферментов к расщеплению коллагена, эластина, ретикулина. Таким образом, с точки зрения классической концепции сбалансированного питания повышение массовой доли соединительной ткани в мясе и мясных изделиях снижает биологическую ценность белковой системы и играет роль отрицательного критерия качества мяса и мясных изделий. С появлением концепции адекватного питания роль белков соединительной ткани в формировании качества мяса пересмотрена. Научно доказано сходство физиологической роли непереваренных элементов соединительной ткани и балластных веществ, необходимых организму для нормального функционирования. В ходе научных исследований установлено, что повышение удельного веса коллагена до 25-30 % от массы белков не приводит к ухудшению полноценности белковой системы мясного сырья, а при уровне 15-20 % улучшает ее качественные характеристики. Благодаря способности коллагена к гидротермическому распаду, коллагенсодержащее сырье традиционно применяют для изготовления ливерных, застудневающих мясных продуктов (зельцев, студней), для производства желатина, клея, кормовой муки. Область применения коллагенсодержащего сырья для изготовления мясных продуктов постоянно расширяется благодаря использованию различных способов его предварительной технологической обработки и целенаправленной комбинации белкового сырья в рецептурах изделий. В итоге реализуется возможность получения мясных продуктов разных ассортиментных групп с высокой пищевой и биологической ценностью. Соединительнотканное сырье с высоким содержанием эластина используют для производства кормовой продукции. |
||||||||||||||||||
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям