Общий анализ крови: гемоглобин, гематокрит

1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   ...   16

^

Триглицериды (Triglycerides)

Главные липиды крови, являющиеся основным источником энергии для клеток


Поступают в организм с пищей, а также синтезируются клетками жировой ткани, печени, кишечника. Не циркулируют в свободном виде, а связаны с белками и переносятся в виде макромолекулярных комплексов — липопротеидов. Являются основными липидами жировых отложений и пищевых продуктов. Молекула триглицерида содержит трехатомный глицерин и 3 остатка высших жирных кислот, преимущественно пальмитиновой, стеариновой, линолевой и олеиновой.

Основной источник энергии для клеток. Триглицериды накапливаются в жировых клетках, откуда после гидролиза расщепляются до глицерина и жирных кислот и освобождаются в систему циркуляции.

^

Холестерол общий (холестерин, Cholesterol total)

ВАЖНЕЙШИЙ ПОКАЗАТЕЛЬ ЛИПИДНОГО ОБМЕНА

Холестерол (холестерин) — вторичный одноатомный циклический спирт. В крови и тканях организма содержится в свободной и эстерифицированной формах.

Свободный холестерол — компонент клеточных плазматических мембран, а также мембран митохондрий и эндоплазматической сети (в меньшем количестве). В сыворотке крови преобладают его эфиры. Холестерол является предшественником половых гормонов, кортикостероидов, желчных кислот, витамина D.

До 80% холестерола синтезируется в печени, а остальная часть поступает в организм с продуктами животного происхождения (жирное мясо, сливочное масло, яйца). Холестерол нерастворим в воде, транспорт его между тканями и органами происходит за счёт образования липопротеидных комплексов.

Выделяют фракции холестерола липопротеидов низкой плотности (ЛПНП) и липопротеидов высокой плотности (ЛПВП), различающиеся по составу и функциям.

Уровень холестерола при рождении ниже 3,0 ммоль/л. С возрастом уровень его в крови увеличивается, появляются половые различия в концентрации. Накопление холестерина является фактором риска развития атеросклероза и ишемической болезни сердца (ИБС).

^

АлАТ (АЛТ, Аланинаминотрансфераза, аланинтрансаминаза, SGPT, Alanine aminotransferase)

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБМЕНЕ АМИНОКИСЛОТ


Катализирует перенос аминогруппы аланина на альфа - кетоглутаровую кислоту с образованием пировиноградной кислоты и глутаминовой кислоты. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата - производного витамина В⁶.

Наиболее высокая активность АЛТ выявляется в печени и почках, меньшая - в поджелудочной железе, сердце, скелетной мускулатуре. Активность фермента у самок несколько ниже, чем у самцов. АЛТ является внутриклеточным ферментом, его содержание в сыворотке крови здоровых особей невелико. Но при повреждении или разрушении клеток, богатых АЛТ (печень, мышца сердца, скелетная мускулатура, почки), происходит выброс этих ферментов в кровяное русло, что приводит к повышению их активности в крови.

При вирусных гепатитах степень увеличения активности АЛТ, как правило, пропорциональна тяжести заболевания. В острых случаях активность фермента в сыворотке крови может превышать нормальные значения в 5 - 10 раз и более. При вирусном гепатите повышение активности фермента происходит в очень ранние сроки - ещё до появления желтухи. Активность фермента повышена и у больных с безжелтушной формой заболевания. В динамике при благоприятном течении процесса активность АЛТ медленно снижается до исходных значений в течение нескольких недель. Но быстрое снижение активности фермента в сочетании с нарастающей гипербилирубинемией свидетельствует о неблагоприятном прогнозе.

АЛТ повышается и при инфаркте миокарда: одновременное определение активность двух аминотрансфераз (АЛТ и АСТ) является ценным диагностическим тестом.В норме соотношение активностей АСТ/АЛТ (коэффициент де Ритиса) равно 1,33±0,42. При вирусных гепатитах это соотношение снижается, а при остром инфаркте миокарда - резко повышается

^

АсАТ (АСТ, аспартатаминотрансфераза, AST, SGOT, Aspartate aminotransferase)

Фермент, участвующий в обмене аминокислот

Катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты на альфа-кетоглутаровую кислоту с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутаминовой кислот. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата — производного витамина В⁶.

Фермент содержится в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек, в меньшей степени - в поджелудочной железе, селезёнке и лёгких. В миокарде активность АСТ в 10 000 раз выше, чем в сыворотке крови. В эритроцитах аспартатаминотрансфераза содержится в количестве в 10 раз большем, чем в сыворотке.

При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться. При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться в 2 - 20 раз, причём повышенную активность можно обнаружить еще до появления типичных признаков инфаркта на ЭКГ. Существует зависимость между размерами очага некроза в сердечной мышце и уровнем АСТ в сыворотке крови.

Важна также прогностическая ценность определения активности АСТ: если на 3-й день заболевания активность этого фермента не снижается, то прогноз плохой. Нарастание активности может свидетельствовать как о расширении очага инфаркта, так и о вовлечении в процесс других органов и тканей, например, печени. При инфаркте миокарда активность АЛТ увеличивается незначительно, поэтому коэффициент де Ритиса (соотношение АСТ/АЛТ) резко возрастает.

^

Гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТ, глутамилтранспептидаза, GGT, Gamma-glutamyl transferase)

Микросомальный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах, участвует в обмене аминокислот

Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту или другой пептид, или на иную субстратную молекулу.

Основными органами локализации фермента являются почки (в 7 000 раз выше, чем в сыворотке крови), печень (в норме — в 200 - 500 раз больше, чем в сыворотке) и поджелудочная железа. Незначительная активность ГГТ регистрируется также в кишечнике, мозге, сердце, селезёнке, простате и скелетных мышцах. В клетке фермент локализован в мембране, лизосомах и цитоплазме, причём мембранная локализация ГГТ характерна для клеток с высокой секреторной, экскреторной или (ре)абсорбционной способностью.

Активность ГГТ сыворотки обычно связана с экскрецией синтезируемого в печени фермента и в норме незначительна. Однако при заболеваниях печени и желчевыводящих путей неизменно определяется повышенная активность фермента в сыворотке.

У новорожденных и молодых животных до 6 месяцев уровни этого фермента превышают значения этого показателя у взрослых в 2 - 4 раза. Это связано с тем, что фермент принимает активное участие в т. н. «глутатионовом цикле», и, следовательно, — в процессах микросомального окисления и метаболизме аминокислот. Половые различия также оказывают влияние на уровень фермента, начиная с полового созревания. У молодых животных, равно как и у взрослых, «женская норма» активности ГГТ на 20 - 25% ниже «мужских» показателей.

^

Лактатдегидрогеназа-1 (1-й изофермент ЛДГ, ЛДГ-1, альфа-гидроксибутират дегидрогеназа, изофермент лактатдегидрогеназы-1, Alpha-HBDH)

Фракция ЛДГ, характерная для сердечной мышцы

В сыворотке крови и тканях человека лактатдегидрогеназа присутствует в виде 5 изоферментов. Каждый из изоферментов ЛДГ является тетрамером, образованным субъединицами двух типов - Н и М. При электрофоретическом разделении подвижность изоферментов различается, и они нумеруются как 1 (движется наиболее быстро), 2, 3, 4 и 5 (движется наиболее медленно).
Изофермент ЛДГ 1 присутствует в большой концентрации в мышце сердца (тетрамер НННН), а также в эритроцитах и корковом веществе почек; изофермент 5 (тетрамер ММММ) - в скелетной мускулатуре и в печени. ЛДГ 3 характерен для лёгочной ткани. В норме основным источником изоферментов ЛДГ в сыворотке являются разрушающиеся клетки крови. При повреждении тканей ЛДГ поступает из них в кровь.

Повышение активности ЛДГ-1 в течение первых трёх суток после появления болей позволяет с большой вероятностью диагностировать инфаркт миокарда или исключить этот диагноз. Наиболее высокую диагностическую значимость повышение ЛДГ-1 имеет в первые 16 - 20 часов инфаркта миокарда, когда общая активность ЛДГ не превышает нормы. ЛДГ-1 может оставаться увеличенной после того как общая ЛДГ уже возвращается к норме. При небольших инфарктах активность ЛДГ-1 может быть увеличенной, в то время как общая ЛДГ остается в пределах нормы.

^

Фосфатаза щёлочная (ЩФ, Alkaline phosphatase, ALP)

Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты, с оптимумом рН 8,6 - 10,1

Катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Самая высокая концентрация ЩФ обнаруживается в костной ткани (остеобластах), гепатоцитах, клетках почечных канальцев, слизистой кишечника и плаценте.

ЩФ участвует в процессах, связанных с ростом костей, поэтому активность её в сыворотке молодых животных выше, чем у взрослых. Патологическое повышение активности ЩФ в сыворотке связано, в основном, с заболеваниями костей (формированием костной ткани) и печени (обструкцией желчных протоков). У недоношенных, молодых животных в период активного роста, беременных (третий триместр) может наблюдаться повышенная физиологическая активность ЩФ.

^

Фосфатаза кислая (КФ, Acid phosphatase, ACP)

Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты (при рН 5,0-5,5)


Кислая фосфатаза (КФ) катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Этот лизосомальный фермент содержится практически во всех тканях. Самая высокая концентрация отмечается в предстательной железе (простатическая фракция), затем - в печени, селезёнке, эритроцитах (внелизосомальная локализация), тромбоцитах, костном мозге. Высокая активность кислой фосфатазы отмечается в макрофагах и остеокластах. Активность кислой фосфатазы предстательной железы никак не проявляется вплоть до достижения половой зрелости.
У самцов общая кислая фосфатаза сыворотки состоит из простатической КФ, частично, из КФ печени и КФ, вышедшей из разрушенных тромбоцитов и эритроцитов. У самок выявляется преимущественно печёночное, эритроцитарное и тромбоцитарное происхождение фермента в сыворотке крови. Активность простатической фракции фермента ингибируют тартрат, оксалат, ионы фтора и железа. Устойчивые к действию тартрата формы кислой фосфатазы имеют источником другие органы и ткани.

^

Альфа-Амилаза панкреатическая (Pancreatic Alpha-amylase, P-изофермент амилазы)

Фермент, катализирующий гидролиз крахмала, гликогена и некоторых сахаридов


Вырабатывается поджелудочной железой. Расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы в просвете двенадцатиперстной кишки. Выделяется преимущественно с мочой. При воспалении или закупорке протоков поджелудочной железы, когда в кровь поступает большое количество ферментов, усиливается её выведение с мочой.

^

Креатинкиназа (Креатинфосфокиназа, КК, КФК, CK, Creatine kinaze)

Фермент, характерный для мышечной ткани

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге.

Креатинкиназа обеспечивает потребность в большом количестве энергии в короткие интервалы времени, например, обеспечивая энергией мышечные сокращения.

Активность КФК ингибируется тироксином. У молодых животных активность креатинкиназы выше, чем у взрослых животных, что связано с интенсивным ростом и участием в этом процессе тканей, богатых этим ферментом — мышечной и нервной. У самок активность КК несколько ниже, чем у самцов. При повреждении клеток происходит высвобождение КК и поступление её в кровь.

Определение креатинкиназы и её изоферментов используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Увеличение активности КК может быть обнаружено через 4 часа после инфаркта, максимум достигается через 12 - 24 часа, снижение уровня происходит через 3 - 4 дня.

^

Кальций общий (Ca, Calcium total)

Основной компонент костной ткани и важнейший биогенный элемент, обладающий важными структурными, метаболическими и регуляторными функциями в организме


99% кальция содержится в костной ткани (зубы, кости скелета). В костях кальций содержится в виде гидроксиапатитов - кристаллов, в составе которых кроме кальция присутствуют фосфаты. Лишь около 1% Са содержится в сыворотке и других биологических жидкостях организма.

^ В крови кальций содержится в трёх формах:

1) ионизированного (свободного) кальция, который физиологически активен;

2) кальция, комплексированного с анионами - лактатом, фосфатом, бикарбонатом, цитратом;

3) кальция, связанного с белками - преимущественно альбумином.

В организме кальций выполняет следующие функции: создает основу и обеспечивает прочность костей и зубов; участвует в процессах нейромышечной возбудимости (как антагонист ионов калия) и сокращении мышц; регулирует проницаемость клеточных мембран; регулирует ферментативную активность; участвует в процессе свертывания крови (активирует VII, IX и X факторы свертывания).

Гомеостаз кальция (постоянство содержания в крови) является результатом равновесия следующих процессов: всасывания его в кишечнике, обмена в костях, реабсорбции и выведения в почках. Эти процессы регулируются основными регуляторами кальциевого обмена: паратгормоном и кальцитриолом (витамин D³), которые повышают уровень Са в крови, и кальцитонином, который снижает в крови его уровень, а также другими гормонами.

Лабораторными признаками нарушения обмена кальция являются гипо- и гиперкальциемия. Снижение уровня альбумина любого происхождения (следовательно, и снижение белковосвязанной фракции общего кальция) вызывает понижение общей концентрации кальция сыворотки крови, при этом содержание биологически активного свободного (ионизированного) кальция изменяется мало. Поэтому следует иметь в виду, что уровень кальция в пробе крови может быть ложно снижен, если проба взята в условиях местного венозного стаза. Вследствие гипоальбуминемии наблюдается снижение уровня общего кальция плазмы при нарушении всасывания белка, хронических заболеваниях, соблюдении диеты с недостаточным количеством белка, циррозе печени, нефротическом синдроме. В таких случаях при необходимости практикуют определение содержания ионизированного кальция или использование расчетной формулы, вносящей поправку на сниженный уровень альбумина крови.

^

Кальций ионизированный (Ca⁺⁺, свободный кальций, Free Calcium, Calcium ionized)

Физиологически активная часть кальция крови


Все физиологические эффекты кальция (участие в мышечном сокращении, в механизмах секреции гормонов, рецепторных процессах, в механизмах клеточного деления и др.) осуществляются его ионизированной формой (Ca++). Свободный кальций составляет от 43% до 50% общего кальция. Его концентрация варьирует в течение суток: минимальная концентрация в 20 ч., максимальная в 2 - 4 часа ночи. Уровень ионизированного кальция поддерживается паратгормоном, кальцитонином, активной формой витамина Д³. Продукция этих гормонов, в свою очередь, зависит от уровня Ca++. На его концентрацию в крови влияют многие факторы - белки, магний (необходимо обязательно исследовать концентрацию магния, если обнаруживается гипокальциемия!). Очень важным является кислотно-основное состояние (КОС): алкалоз увеличивает связывание и снижает концентрацию, а ацидоз, напротив, снижает связывание и увеличивает концентрацию ионизированного кальция в крови. Определение свободного кальция позволяет более точно оценить состояние кальциевого обмена, особенно у пациентов, подвергающихся хирургическим вмешательствам, реанимации, получающих гепарин, бикарбонаты, препараты кальция и магнезии. Определение ионизированного кальция более информативно по сравнению с исследованием общего кальция для диагностики гиперкальциемических состояний, в частности, при первичном гиперпаратиреоидизме (для которого характерно повышение в крови концентрации свободного кальция и неизмененный уровень общего кальция), у больных с онкопатологией, у пациентов, находящихся на диализе. Во время беременности содержание общего кальция сыворотки уменьшается параллельно снижению концентрации альбумина, хотя уровень свободного кальция остается в пределах нормы. Содержание свободного и общего кальция у плода несколько повышено, оно снижается в течение нескольких дней после родов, а затем вскоре возрастает до значений несколько более высоких, чем у взрослых. Значение ионизированного кальция, при котором возможно возникновение тетании и судорог: < 0,8 ммоль/л; критический уровень, угрожающий жизни: < 0,7 ммоль/л (по некоторым данным < 0,5 ммоль/л).

^

Магний (Мg, Magnesium)

Один из основных биологически активных элементов, необходимых для нормального функционирования нервной и мышечной систем

Магний содержится преимущественно внутри клеток - в эритроцитах, мышцах, печени и других тканях. 1/3 - 1/2 всего магния организма содержится в костной ткани. Около 1% от всего количества магния организма находится во внеклеточной жидкости и плазме (в связанной с белками, комплексированной с неорганическими анионами и свободной форме). Его ионы являются активаторами большого числа ферментных систем, поэтому многие процессы жизнедеятельности клеток являются магний-зависимыми. Магний участвует в гликолизе, окислительном метаболизме, переносе натрия, калия и кальция через мембраны клеток и нервно-мышечной передаче импульсов, синтезе нуклеиновых кислот и других процессах. Уровень магния в сыворотке может сохраняться в нормальных границах, даже при снижении общего количества магния в организме на 80%. Следовательно, снижение уровня магния в сыворотке является признаком выраженного дефицита магния в организме. Во время беременности дефицит магния способствует развитию гестозов, выкидышей и преждевременных родов.

^

Железо сыворотки (Fe serum, Iron serum)

Жизненно важный микроэлемент, участвующий в процессе связывания, переноса и передачи кислорода в ткани и в процессах тканевого дыхания

Железо входит в состав дыхательных пигментов (преимущественно - гемоглобина, и частично - миоглобина), цитохромов, железосодержащих ферментов (каталазы, миелопероксидазы). Это, так называемое гемовое железо, которое обратимо связывает кислород и участвует в транспорте кислорода, ряде окислительно-восстановительных реакций, играет важную роль в процессах кроветворения. Железо принимает участие в метаболизме порфирина, синтезе коллагена, работе иммунной системы.

В организм железо поступает с пищей. В пищевых продуктах железо присутствует или в виде составной части гема (мясо, рыба) или как негемовое железо (овощи, фрукты). Из пищи усваивается около 10 - 15% железа, всасывание происходит в 12-типерстной кишке. Общее содержание железа в организме - 4 - 5 г. Около 70% железа входит в состав гемоглобина, 5% - миоглобина, 20% находится в депо (печени, селезёнке, костном мозге) в виде растворимого ферритина и нерастворимого гемосидерина.

Всасывание железа регулируется клетками кишечника: оно возрастает при дефиците железа и неэффективном эритропоэзе и блокируется при избытке железа в организме. Транспорт железа от кишечной стенки до предшественников эритроцитов и клеток-депо (макрофагов) осуществляется плазменным белком - трансферрином. В организме железо не встречается в виде свободных катионов, только в связи с белками.

Концентрация железа в сыворотке зависит от резорбции в желудочно-кишечном тракте, накоплений в кишечнике, селезёнке и костном мозге, от синтеза и распада гемоглобина и его потери организмом. Уровень железа в сыворотке изменяется в течение суток (наиболее высок он утром), зависит от пола и возраста. У новорожденных в течение нескольких часов после родов отмечается падение уровня железа. Средние показатели железа у самок ниже, чем у самцов, но и у тех и у других с возрастом показатель железа падает. Концентрация железа у самок также связана с менструальным циклом (максимальное содержание - в лютеиновую фазу, самое низкое - после менструации). Недостаток сна и стрессы, выраженная физическая нагрузка также вызывают снижение этого показателя.

При беременности содержание железа в организме уменьшается, особенно во второй половине беременности (повышение потребности в железе в этот период связано с формированием депо железа у плода). Несмотря на нестабильность уровня Fe в сыворотке, исследование этого параметра важно для скрининга, дифференциальной диагностики железодефицитных и других анемий, а также оценки эффективности лечения больных железодефицитными анемиями. Выраженный дефицит железа сопровождается снижением уровня гемоглобина и цветного показателя. Выраженное снижение концентрации железа в сыворотке крови может быть отмечено при дефиците железа в организме, но для диагностики латентной анемии недостаточно определения содержания железа в сыворотке крови. Для более точной оценки баланса железа в организме необходимо провести дополнительные исследования (ферритин, трансферрин, ЛЖСС).

^

Фосфор неорганический в крови (P, Phosphorus)

Основной внутриклеточный анион, необходимый для нормального функционирования центральной нервной системы

Фосфор входит в состав костной ткани и фосфолипидов мембранных структур клетки. Соединения фосфора принимают участие в обмене энергии. Аденозинтрифосфорная кислота и креатинфосфат являются аккумуляторами энергии, обеспечивающими энергозависимые процессы в клетках различных тканей, прежде всего нервной и мышечной. Фосфор входит в состав нуклеиновых кислот, которые принимают участие в процессах роста, деления клеток, хранения и использования генетической информации.

В плазме (сыворотке) крови и в костях фосфор присутствует преимущественно в виде фосфатов. Концентрация неорганического фосфора в крови зависит от реабсорбции фосфатов в канальцах почек, соотношения процессов синтеза и резорбции в костях (где находится около 85% от общего количества фосфора организма), в меньшей степени - от выхода фосфатов из клеток других тканей и процессов всасывания и выделения в желудочно-кишечном тракте.

Основными регуляторами баланса фосфора в организме являются паратгормон, кальцитонин и витамин Д.

Для клинической диагностики важно соотношение в крови кальция и неорганического фосфора и определение концентрации этого элемента в моче.

^

Капиллярный электрофорез Capillarys, Sebia, Франция

Метод капиллярного электрофореза используется для электрофоретического разделения фракций белков сыворотки крови. Восемь сверхтонких капилляров, заполненных раствором электролита, функционируют одновременно, обеспечивая очень высокую производительность. Детекция осуществляется непосредственно при определенной длине волны, что позволяет достичь прекрасной воспроизводимости и точности результатов.

Система CAPILLARYS полностью автоматизирована, то есть самостоятельно осуществляет все стадии от начала до конца исследования. CAPILLARYS подразумевает непрерывную подачу образцов – пользователь должен лишь устанавливать первичные пробирки со штрих-кодами.
^

Альфа-1-кислый гликопротеин (в крови) (орозомукоид)  

Альфа -1-кислый гликопротеин (орозомукоид) - показатель развития воспаления

Содержание орозомукоида возрастает при различных инфекциях, опухолевом процессе, хирургических вмешательствах. Он является одним из белков острой фазы воспаления. Обнаружена корреляция в содержании орозомукоида, креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы с размерами инфаркта миокарда, а также определена высокая степень корреляции с содержанием миоглобина при инфаркте. Считается, что повышение концентрации орозомукоида в крови больных на 14-й день после инфаркта является прогностическим признаком развития недостаточсности кровообращения в течение года. Основные показания для назначения: наблюдение за процессами неспецифического воспаления, мониторирование состояния больного при инфаркте миокарда.

 

^ Интерпретация результатов исследования

Увеличение содержания

Воспаление (инфекция, травма, хирургическое вмешательство). Определение содержания полезно для дифференциации реакции острой фазы (повышение) от влияния эстрогенов (нормальные или сниженные уровни), поскольку эти процессы повышают церулоплазмин, а₁-антитрипсин и многие другие реактанты острой фазы. Вместе с гаптоглобином, а₁-кислый гликопротеин, возможно, лучший объект исследования для оценки гемолиза in vivo. Содержание этих двух белков обычно повышаются и уменьшаются одновременно; так, повышенный уровень орозомукоида при нормальном гаптоглобине указывает на реакцию острой фазы с умеренным гемолизом in vivo.  

Уменьшение содержания

При введении 17а-гидроксиандрогенов.

Конечная стадия гепатоцеллюлярной болезни и при отсутствии воспаления при нефротическом синдроме или других причинах потери белка.

Генетические факторы.

При ранней беременности и при введении некоторых контрацептивов и лекарств.

 Показания для количественного определения включают оценку реакций острой фазы и рецидива опухоли (особенно опухолей с развитием некроза, таких как сквамозно-клеточный рак легких, гипернефрома, аденокарцинома грудной железы и толстой кишки и одновременно с гаптоглобином гемолиза in vitro и лечения кортикостероидами. Поскольку альфа-1-кислый гликопротеин в плазме возрастает при некоторых расстройствах и связывает повышенное количество лекарства, например, пропранолола, возникает расхождение между фармакологическим эффектом и уровнем препарата в плазме, требующие уточнения дозировки препарата.

Альфа-1-антитрипсин

Альфа -1-антитрипсина гликопротеид синтезируемый в печени, показатель развития воспаления

Это гликопротеид, который синтезируется в печени. Альфа-1-антитрипсин тормозит действие трипсина, хемотрипсина, эластазы, калликреина, катепсинов и других ферментов тканевых протеаз. Дефицит альфа-1-антитрипсина приводит к повышенному накоплению протеолитических энзимов и последующему повреждению тканей. Известно, однако, что при дефиците альфа-1-антитрипсина поражения легких и печени не всегда бывают тяжелыми и необратимыми. Видимо, данный дефицит может быть компенсирован другими механизмами.

^ Показания к назначению анализа:

      острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, коллагенозы);

      онкологические заболевания;

      нарушения питания и синдром мальабсорбции;

      врожденная антитрипсиновая недостаточность;

      ювенильная базальная эмфизема легких;

      муковисцидоз;

      нефротический синдром.

^ Единицы измерения: мкмоль/л

Референсные значения: 23,4 - 35,1

^

Гаптоглобин (Haptoglobin)

Белок, связывающий свободный гемоглобин, предотвращая выведение его из организма

При гемолизе эритроцитов наблюдается быстрое снижение уровня гаптоглобина плазмы. В норме в день разрушается и удаляется из циркуляции около 1% эритроцитов. Увеличение этого количества до 2% ведёт к полному исчезновению гаптоглобина (в отсутствие таких стимулов для его продукции, как острое воспаление или кортикостероидная терапия). Снижение гаптоглобина (в отсутствие других факторов, влияющих на его продукцию) является чувствительным маркёром внутрисосудистого гемолиза. Синтез гаптоглобина происходит преимущественно в печени, но также и в жировой ткани и лёгких. Стимулируется (посредством цитокинов) воспалением, но не гемолизом или снижением уровня гаптоглобина. Пик повышения наблюдается на 4 - 6 днях после стимуляции; снижение до нормального уровня – в течение 2 недель после удаления стимулирующих факторов.

Длительно сохраняющиеся высокие значения гаптоглобина являются признаком неблагоприятного течения болезни. Уменьшение концентрации гаптоглобина чаще всего отмечается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина, например, при гемолитической анемии, пострансфузионном гемолизе и пироплазмозе. Кроме того, снижение концентрации гаптоглобина может отмечаться при врождённой агаптоглобулинемии и тяжёлых заболеваниях печени с нарушением синтеза белков.

Альфа-2–макроглобулин

Альфа-2-макроглобулин (α2-МГ) - белок острой фазы и маркер гломерулонефропатии

Основные показания к применению: нефротический сидром. Альфа-2-макроглобулин - крупный белок крови, обладающий различными функциями. α 2-МГ является ингибитором протеолитических ферментов (ферментов расщепляющих белки - пепсина, трипсина, химотрипсина, коллагеназы, плазмина и других), а также транспортирует многие биологически активные молекулы, цинк и никель. Участвует в регулировании свертывания крови. Он проявляет антикоагулянтную (противосвертывающую) активность, поскольку способен инактивировать тромбин и блокирует переход фактора XII в XIIа, а также плазминогена в плазмин. Являясь ингибитором эндопептидаз, как белок острой фазы обладает защитным действием от протеаз на эндотелий сосудов. Вступая во взаимодействие с протеазами, он приводит к образованию комплекса альфа-2-макроглобулин+протеаза, который затем выводится из крови через печень. При тяжелых заболеваниях почек с поражением базальных мембран клубочков при хроническом гломерулонефрите, нефротическом синдроме, содержание белка в моче значительно увеличивается, в том числе за счет увеличения содержания альфа-2-макроглобулина.

 

 

^

Трансферрин (Сидерофилин, Transferrin)

Плазменный белок, гликопротеин — основной переносчик железа

Синтез трансферрина осуществляется в печени и зависит от функционального состояния печени, от потребности в железе и резервов железа в организме. При снижении концентрации железа синтез трансферррина возрастает. Железо, поступающее с пищей, накапливается в эпителиальных клетках слизистой оболочки тонкого кишечника. Трансферрин участвует в транспорте железа от места его всасывания (тонкая кишка) до места его использования или хранения (костный мозг, печень, селезёнка).

Одна молекула трансферрина связывает два атома железа - иона Fe3+, а 1 г трансферрина соответственно около 1,25 мг железа. Зная это соотношение, можно рассчитать количество железа, которое может связать сывороточный трансферрин, оно приближается к величине общей железосвязывающей способности сыворотки (ОЖСС). В диагностике используется также расчётная величина - % насыщения трансферрина железом (отношение концентрации сывороточного железа к максимальной железосвязывающей способности трансферрина, выраженное в процентах). В норме процент насыщения трансферрина железом составляет около 30%. Снижение процента насыщения трансферрина железом (следствие снижения концентрации железа и роста концентрации трансферрина) указывает на анемию, обусловленную недостатком поступления железа. При значительном увеличении % насыщения трансферрина железом в плазме появляется низкомолекулярное железо, которое может откладываться в печени и поджелудочной железе, вызывая их повреждение (гемосидероз).

^

Компоненты системы комплемента С3, С4 (Complement components C3, C4)

С3, С4 — центральный компонент системы комплемента, белок острой фазы воспаления. Это важнейшая часть защитной системы против инфекций.

Он образуется в печени, макрофагах, фибробластах, лимфоидной ткани и коже. Поэтому нарушение их нормального состояния существенно влияет на этот комплемент. С3 составляет около 70% всех белков системы комплемента. Молекулярная масса - около 180 000 Да.

С3 компонент комплемента участвует как в классическом, так и в альтернативном пути активации системы комплемента. В классическом пути его образование активируется IgG и IgM, в альтернативном пути токсинами, включая эндотоксин, и IgA. Скорость синтеза приблизительно 1 мг/кг массы тела за один час. Скорость катаболизма - примерно 2% всего его объёма в плазме за один час, полупериод жизни 60 - 80 часов. Активация С3 способствует выделению гистамина из тучных клеток и тромбоцитов, поддерживает фагоцитоз, усиливает проницаемость стенок сосудов, усиливает сокращение гладкой мускулатуры, хемотаксис лейкоцитов и соединение антител с антигеном; играет важную роль в развитии аутоиммунных заболеваний. Содержание С3 снижается вследствие его потребления при классическом и альтернативном пути активации системы комплемента.

С4 — гликопротеин с молекулярной массой 205 000 Да. Синтезируется в лёгких и в костях. Участвует только в классическом пути активации системы комплемента. С4 поддерживает фагоцитоз, увеличивает проницаемость стенки сосудов, участвует в нейтрализации вирусов. Его снижение в крови наблюдается при активном потреблении, связанном с классическим путём активации системы комплемента.

^

С-реактивный белок (СРБ, CRP)

Белок острой фазы, самый чувствительный и самый быстрый индикатор повреждения тканей при воспалении, некрозе, травме

С-реактивный белок получил свое название из-за способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков (один из механизмов ранней защиты организма от инфекции). СРБ стимулирует иммунные реакции, в т. ч. фагоцитоз, участвует во взаимодействии Т- и В-лимфоцитов, активирует классическую систему комплемента. Синтезируется преимущественно в гепатоцитах, его синтез инициируется антигенами, иммунными комплексами, бактериями, грибами, при травме (через 4 - 6 часов после повреждения). В сыворотке здорового животного отсутствует.

Концентрация С-реактивного белка в крови имеет высокую корреляцию с активностью заболевания, стадией процесса. Уровень СРБ быстро и многократно увеличивается при воспалениях различной природы и локализации, паразитарных инфекциях, травмах и опухолях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.

При успешном лечении уровень СРБ снижается в течение последующих дней, нормализуясь на 6 - 10 сутки, в то время как СОЭ снижается только спустя 2 - 4 недели.

Таким образом, быстрая нормализация уровня СРБ позволяет использовать этот тест для наблюдения за течением болезни и контроля эффективности лечения. При любых заболеваниях, либо после операции присоединение бактериальной инфекции, будь то местный процесс или сепсис, сопровождается повышением уровней белков острой фазы.

На содержание СРБ не оказывают влияния гормоны, в том числе при беременности, с переходом в хроническую стадию заболевания уровень С-реактивного белка снижается до полного его исчезновения и вновь возрастает при обострении процесса. Уровень СРБ при вирусной и спирохетной инфекции возрастает незначительно, поэтому при отсутствии травмы высокие значения его в сыворотке указывают на наличие бактериальной инфекции. После оперативного вмешательства уровень этого показателя возрастает, но при отсутствии бактериальной инфекции послеоперационном периоде он быстро нормализуется. А присоединение бактериальной инфекции (местный процесс или сепсис) сопровождается ростом СРБ или отсутствием его снижения.

^

Чума плотоядных

Чума плотоядных, болезнь Каре (Canine Distemper) - острая или подострая контагиозная вирусная болезнь, проявляющаяся лихорадкой, катаральным воспалением слизистых оболочек, поражениями кожи, центральной нервной системы или сочетанием этих признаков. Вызывается заболевание РНК-вирусом семейства Paramyxoviradeae. Чума известна со времен одомашивания собак. Распространена повсеместно. В России появилась в 1762 г. в Крыму и получила название "крымской болезни". Вирусную природу чумки собак в 1905 г. Впервые доказал учёный Карре.

Заражению подвержены собаки, лисицы, песцы, норки, хорьки, соболи, еноты, тхорзофретки и другие представители этих семейств. Заболевают животные всех возрастов, особенно молодняк и ослабленные животные. Заражению способствуют гельминтозы, авитаминозы, родственное разведение и плохие условия содержания и кормления. Щенки в подсосном возрасте болеют редко, что обусловлено материнским иммунитетом (антитела передаются щенкам с молоком матери и сохраняются в организме до 14 дней после отъема от матери). Это нужно учитывать при плановых вакцинациях молодняка.

Клинические признаки болезни разнообразны: в одних случаях они хорошо выражены и характерны, в других - стерты. Болезнь начинается, как правило, с повышения температуры тела на 1-20С. При остром течении заболевания такая температура удерживается 10-15 дней, иногда через 2-3 дн. понижается. При этом наблюдается угнетение, отказ от корма, рвота, жидкий стул, иногда с примесью крови, прозрачные, затем гнойные истечения из глаз, носа. Носовое зеркальце потрескавшееся, покрытое корками (гиперкератоз). Дыхание становится тяжелым, с хрипами, появляется кашель.

Разнообразные признаки болезни в одних случаях хорошо выражены, в других стерты, что затрудняет своевременную постановку диагноза. Болезнь начинается, как правило, с повышения температуры тела на 1...3 °С. У щенков до 1,5-месячного возраста чума в большинстве случаев протекает атипично, без повышения температуры тела, что имеет определенное диагностическое значение.

Повседневные наблюдения показывают, что клиническая картина чумы собак в последнее время постепенно изменяется и утрачивает свою типичность. Все чаще заболевание появляется атипичными формами течения болезни, в частности у животных может появиться хромота, обусловленная инфекционным реактивным артритом, нередко заболевания протекает без лихорадки, возможно течение, проявляющееся только плохим аппетитом животного.Чаще всего клинические проявления в этих случаях носят следующий характер: симптомы поражения суставов (чаше всего тазобедренных), выражающихся в самопроизвольной хромоте, часто перемежающейся, рецидивирующей, снижении аппетита. Периодической рвоте, поносе, быстрой утомляемости, снижении активности, причем, эти симптомы часто исчезают даже без лечения и протекают без повышения температуры. Проявления нервной симптоматики - эпитстатус, хорея, парез или паралич конечностей, чаще всего задних, наступающих внезапно, без каких-либо предшествующих признаков, кроме длительной хромоты, мы считаем, что при любой нервной симптоматике необходимо исключать чуму плотоядных. Простая постановка диагноза ориентированная только на клинические признаки недопустима, особенно в работе с клиентами, которые любят своих животных. Как правило, в заключении о заболевании таких животных звучат такие диагнозы как артрит, пневмония или энтерит. При этом хозяева животных абсолютно уверены, что их животных можно легко вылечить. И при неудачах во всем винят лечащего врача. Если же был поставлен правильный диагноз, с официальным заключением (экспертизой) «Центра диагностики и профилактики болезней животных» Ростовской областной ветеринарной лаборатории, хозяин заранее предупрежден о тяжести заболевания и возможном неопределенном прогнозе, разговор с хозяином животных в случае фатального исхода будет не на повышенных тонах.

 Возникает необходимость в достоверной и быстрой диагностике заболевания. Одним из таких достоверных современных диагностических методов является метод ПЦР, в основе которого лежит обнаружение РНК возбудителя в биологическом материале.

 В Ростовской областной ветеринарной лаборатории имеется необходимая аппаратура и квалифицированные врачи-лаборанты для проведения ПЦР диагностики.

 В течение суток ветеринарный врач направивший биоматериал на исследование (мазки из глаз, носа, прямой кишки, кровь, моча) получит ответ на свой запрос по телефону, а затем официальное заключение, имеющее юридическую силу.

1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   ...   16

Ваша оценка этого документа будет первой.

База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям