Учебно-методический комплекс по дисциплине специальность 050102 Биология, со специализацией Фитодизайн
|
|
Скачать 0.59 Mb.
|
|
^
Программа составлена в соответствии с Государственными образовательными стандартами высшего профессионального образования по специальности 032300.00 (050101) – Химия с дополнительной специальностью «Профессиональное обучение (охрана окружающей среды и природопользование)». Дисциплина «биологическая химия» изучается на 4 курсе (7, 8 семестры). По итогам первого семестра предусмотрен зачет, по итогам второго семестра – экзамен. Базовыми знаниями для освоения биологической химии являются биоорганическая химия, биологическая физика, биология, цитология, генетика, гистология, нормальная физиология, которые студенты изучают на предыдущих курсах. Курс включает цикл лекций и лабораторный практикум. В процессе изучения дисциплины студент должен хорошо усвоить теоретические основы и методы биологической химии, выработать навыки экспериментальной работы. Для обеспечения должного уровня преподавания необходимо наличие соответствующей аппаратуры, приборов, посуды, химических реактивов (см. раздел «Материально-техническое обеспечение дисциплины»). ^ Учебным планом курсовые работы не предусмотрены
^ ТЕМА: АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ План:
В живой природе обнаружено примерно 300 аминокислот. В образовании белка участвуют только 20 аминокислот. Все они могут быть охарактеризованы одной общей химической формулой в двух вариантах: 1) для сухого кристаллического вещества:  2) для растворенного вещества:  Во всех аминокислотах имеются аминная –NH3+ (N-конец) и карбоксильная –COO– (С-конец) группы, которые определяют соответственно основные и кислотные проявления этих веществ, в результате чего они обладают амфотерными (как щелочными, так и кислотными) свойствами. Природные аминокислоты являются 2-аминокарбоновыми кислотами (или α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот, таких, как β аланин и тaypин). У α-aминoкиcлoт при атоме C-2 (Cα) имеются четыре различных зaмecтитeля: каpбокcильнaя группа, аминогруппа, вoдopoдный атом и бокoвaя цепь R. Таким образом, вcе α-аминокислоты, кpoмe глицина, имеют асимметрический (хиральный) α-углеродный атом и поэтому cущeствуют в виде двух энантиомеров (L- и D-aминoкиcлoт). Пpотeиногенныe аминoкиcлoты oтноcятcя к L-ряду. Если растворы L или D аминокислоты, каждый в своей емкости, достаточно долго простоят – спонтанно образуется рацемическая (равновесная) смесь L или D аминокислот. Скорость этого процесса V=const. В живых объектах изомеразы D-аминокислот, постоянно переводят их в L форму.    L-форма D-форма В костных останках для достижения рацемического равновесия могут потребоваться десятки тысяч лет. Поскольку скорость этого процесса V=const, то соотношение L или D аминокислот может быть использовано для определения геологического возраста. Данные о геологическом возрасте, полученные таким способом, хорошо совпадают с другими методами, например, радиоуглеродным. В эмали зубов, в связи с отсутствием изомераз D-аминокислот процесс рацемации не осуществляется, поэтому по количеству D-форм в эмали зубов можно определить биологический возраст. На плоскости хиральные центры принято изoбpaжaть с помощью прoeкциoнныx формул, прeдлoжeнных Фишеpoм. Проекционные фoрмyлы вывoдятcя из тpeхмepной cтpyктypы cледyющим образом: тетраэдр пoвoрачивaют таким образом, чтобы наиболее окиcлeннaя гpyппa (в cлyчаe аминокиcлoт карбокcильная) была ориентировaнa вверх. Затем вpащают до тех nop, пока линия, coeдиняющaя CОО- и R, не oкaжeтcя в плoскocти стола. В этом пoлoжeнии y L-aминокиcлот NН3+-группа бyдeт нanрaвлeнa влево, а у D аминокислот — вправо.   L-аланин D-аланин Треонин и изолейцин содержат по два асимметрических атома углерода. Поэтому возможно существование 4-х стереоизомеров. Но все четыре изомера в природе обнаружены только для треонина. Если условно обозначить символом L-треонин, выделенный из природных белков, то его зеркальное отображение называют D-треонином. Два других изомера, получивших наименование диастереоизомеров, или аллоформ, также могут иметь L- и D-формы. Частота включаемости в белок отдельных аминокислот не равномерна. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25–27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5–3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соотв., 26,4 и 85,2%. Первой аминокислотой, открытой в живой природе, оказался аспарагин. Его в 1806 г. выделили Луи Никола Воклен (1763–1829) и Пьер Жан Робике (1780–1840) во Франции.
Аминокислоты делят на: заменимые, незаменимые, частично заменимые, условнозамениемые. Эта классификация аминокислот антропна, поскольку для животных незаменимы другие аминокислоты, для каждого вида свои. Заменимые аминокислоты: потребность в них может быть восполнена синтезом из других веществ, в основном из α-кетокислот, образующихся из глюкозы.
^ не синтезируются в организме, поскольку в организме животных нет метаболических путей синтеза соответствующих α-кетокислот, поэтому присутствие этих аминокислот в белках пищи обязательно. Почему существуют незаменимые аминокислоты? Возможно потому, что необходимые для их синтеза α-кетокислоты токсичны для данного вида.
^ в небольших количествах синтезируются в организме.
^ для синтеза необходимы незаменимые аминокислоты.
^ Классификация аминокислот по полярности радикала:
B aминoкиcлотax cодeржaтся как минимум две ионогенные группы, поэтому их сyммapный зapяд зaвиcит oт pH среды. У карбоксильных групп при Cα рКа лежат в диапазоне 1,8-2,8, т.е. кислотные свойства у этих групп выражены сильнее, чем у незамещенных монокарбоновых кислот. рКа α аминогрупп также различны и составляют 8,8-10,6. Кислые и основные аминокислоты несут в боковой цепи дополнительные ионогенные группы.
Зависимость заряда аминокислоты от рН среды хорошо видна на примере гистидина. В гистидине наряду с карбоксильной и аминогруппой при Сα (рКа 1,8 и 9,2 соотв.) присутствует имидазольный остаток c рКа 6,0. Поэтому при повышении рН среды заряд гистидина изменяется от +2 до -1. При рН 7,6 суммарный заряд гистидина равен нулю, несмотря на то что в его молекуле имеются две полностью ионизированные группы. Величина рН, при которой суммарный заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой pI:
Уравнение справедливо для аминокислот, не содержащих дополнительных –СООН и NH2– групп. В изоэлектрической точке гистидин являетcя цвиттер-ионом, т.е. молекула обладает свойствами как аниона, так и катиона. B нейтральной области рН большинство аминокислот также являются цвиттер-ионами:  Для открытия в биообъектах и количественного определения аминокислот применяется реакция их с нингидрином.  Аминокислота Окисленный Восстановленный нингидрин нингидрин На II стадии образовавшийся аммиак реагирует с эквимолярными количествами окисленного и восстановленного нингидрина, образуя сине-фиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты:  На основе нингидриновой реакции были разработаны методы количественного определения аминокислот, в частности метод распределительной хроматографии на бумаге, впервые внедренный А. Мартин и Р. Синдж в 1944 г. ^ При соединении друг с другом аминокислоты перестают быть таковыми с химической точки зрения. С точки зрения химика корректно говорить, что белки состоят не из аминокислот, а из аминокислотных остатков. Поэтому общая химическая формула любого белка (пептида), состоящего из n аминокислотных остатков, должна быть записана как:  Последовательность аминокислотных остатков принято рассматривать в одном определенном направлении – от N- к С-концу. При образовании пептидной связи выделяется вода. Длина пептидной связи составляет 0,1325 нм, представляя собой среднюю величину между длинами одинарной С-N связи (0,146 нм) и двойной С=N связи (0,127 нм), т. е. пептидная связь частично имеет характер двойной связи. Это сказывается на свойствах пептидной группировки: �� пептидная группировка имеет жесткую планарную структуру, т. е. все атомы, входящие в нее, располагаются в одной плоскости; �� атомы кислорода и водорода в пептидной группировке находятся в транс-положении по отношению к пептидной С-N связи:
�� пептидная группировка может существовать в двух резонансных формах (кето- и енольной):  Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную амино-группу (^ -конец). Иногда после синтеза белка на рибосоме (трансляции) происходит химическая модификация некоторых аминокислотных остатков (посттрансляционная модификация). В результате, например, остатки пролина и лизина могут превращаться в остатки оксипролина и оксилизина, к тирозильному остатку порой присоединяется сульфатная группа и т.д. Химические особенности пептидной связи
Этот процесс приводит к тому, что в организме одновременно сосуществуют белки или пептиды с модифицированными и немодифицированными остатками. Так, пептид гастрин может быть сульфатирован и несульфатирован по одному из остатков тирозина, и, что очень важно в проявлении физиологических функций, сульфатированный гастрин существенно более активен.
Первую химическую формулу простейшего природного олигопептида (дипептида карнозина) в 1900 г. определили профессора Московского университета В.С. Гулевич (1867–1933) и его ученик С. Амираджиби. К классу пептидов относят белки, длиной менее 10000 аминокислотных остатков. Короткие пептиды, содержащие до 10 аминокислот, принято называть олигопептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Короткоцепочечные пептиды могут быть синтезированы искусственно. Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи. ^ Эффективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионообменной смоле, содержащей первоначально группы –CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой “якорной” связи. Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2-группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы. Метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, в 1968 г. рибонуклеаза была синтезирована Мерифильдом менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций. Классификация пептидов функциональная
Пептиды обладают плейотропным эффектом. То есть, один пептид может частично заменять функции другого пептида.
Литература: 1. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. – М.: Мир. – 1987. 544 с. 2. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. – М.: Просвещение. – 1987. – 815 с. 3. Бахарев В. Д. Клиническая нейрофизиология регуляторных пептидов. – Свердловск. – Изд-во Уральского университета. – 1989. – 136 с. 4. Ашмарин И. П., Каменская М. А. нейропептиды в синаптической передаче. – Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Физиология человека и животных. 1988. – 184 с.
Контрольная работа по биологической химии №1 Вариант 1.
5/-ГТААЦАЦТАГТТАААТАЦ-3/. Какова структура этого участка и-РНК. Пользуясь таблицей генетического кода, укажите, какова возможная последовательность аминокислот белка, синтезируемого при участии и-РНК, транскрибируемой данным фрагментом цепи ДНК?
а  ) аргинин + -оксоглутарат трансаминазаб) валин + -оксоглутарат трансаминаза в  ) L-лизин + FMN оксидаза аминокислот
а ) цистеин + -оксоглутарат трансаминазаб) лейцин лейциндекарбоксилаза г  ) пируват + NADH + H+ + NH3 дегидрогеназа
Вариант 2.
5/-ГТААЦАЦТАГТТАААТАЦ-3/. Какова структура этого участка и-РНК. Пользуясь таблицей генетического кода, укажите, какова возможная последовательность аминокислот белка, синтезируемого при участии и-РНК, транскрибируемой данным фрагментом цепи ДНК?
Г лутаминовая кислота -аминомасляная кислота + СО2;Глицерин + гидроокись меди Триацилглицерил H2O глицерин + жирная кислота.
Вариант 3.
5/-ГТААЦАЦТАГТТАААТАЦ-3/. Какова структура этого участка и-РНК. Пользуясь таблицей генетического кода, укажите, какова возможная последовательность аминокислот белка, синтезируемого при участии и-РНК, транскрибируемой данным фрагментом цепи ДНК?
5`-У-А 5`-дГ-дТ
Ф руктоза-1,6-дифосфат диоксиацетонфосфат + глицеральдегидфосфатГлюкоза + H3PO4 глюкозо-1-фосфат Этанол + НАД+ ацетальдегид + НАДН+ + Н+.
Вариант 4.
5/-ГТААЦАЦТАГТТАААТАЦ-3/. Какова структура этого участка и-РНК. Пользуясь таблицей генетического кода, укажите, какова возможная последовательность аминокислот белка, синтезируемого при участии и-РНК, транскрибируемой данным фрагментом цепи ДНК?
Глюкоза ( 1-6)–глюкоза Глюкоза ( 1-2)–фруктоза Глюкоза ( 1-4)– глюкоза
С укцинат + ФАД фумарат + ФАД+ + Н-L -лактат + НАД+ пируват + НАДН+ + Н+П ируват + СО- + АТФ щавелеуксусная кислота + АДФ + H3PO4.
^ КОНТРОЛЬНЫХ РАБОТ Прежде, чем решать задачу, следует внимательно ее прочитать, понять, наметить план, а затем приступить к ее решению. При решении задачи необходимо приводить весь ход решения, математические формулы и преобразования с указанием единиц измерения. Нет необходимости выполнять задания в указанной последовательности. Поэтому сначала выполните наиболее легкие для Вас задания, а затем – более сложные.
^
По первому нуклеотиду кодона РНК определяем в таблице горизонтальный ряд, а по второму – вертикальный столбец. На их пересечении находим нужную тройку нуклеотидов и читаем название соответствующей ей аминокислоты.
Учебное издание Биологическая химия Учебно-методический комплекс по дисциплине Специальность 032400.00 – Биология, со специализацией 032418 – Фитодизайн заочное отделение Составитель : Козлов Вадим Авенирович Подписано в печать . Формат 60×84/16. Бумага писчая. Печать оперативная. Усл. печ. л. 2,44. Тираж 25 экз. Заказ №. ГОУ ВПО «Чувашский государственный педагогический университет им. И. Я. Яковлева» 428000, Чебоксары, ул. К. Маркса, 38 Отпечатано на участке оперативной полиграфии ГОУ ВПО «Чувашский государственный педагогический университет им. И. Я. Яковлева» 428000, Чебоксары, ул. К. Маркса, 38  1 В языкознании синонимами называются различно звучащие слова с одинаковым смыслом, например: гиппопотам и бегемот. |
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям