Основы биохимии
|
|
Скачать 1.41 Mb.
|
|
Глава 7. обмен углеводов Глюкоза Этиловый Аэробное окисление углеводов. Глава 8. обмен липидов Обмен нуклеопротеид0в Связь между обменом белков и углеводов |
|
^
7.1. РОЛЬ УГЛЕВОДОВ В ПИТАНИИ Углеводы составляют большую часть пищи человека, около 60-70% пищевого рациона. В среднем количество углеводов в суточном рационе человека составляет 450—600 г. Организм человека и животных получает углеводы с различными пищевыми веществами, главным образом, растительного происхождения. Окисление углеводов в тканях является одним из основных источников энергии, необходимой организму для осуществления разнообразных функций. Избыток углеводов в пище ведет к превращению их в жиры. Избыточное введение углеводов может привести к нежелательному ожирению у человека, т. е. отложению жира в жировых депо. Недостаточное потребление углеводов для человека также нежелательно. Оно может закончиться нарушением обмена веществ. 7.2. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ УГЛЕВОДОВ Распад углеводов начинается в ротовой полости. В слюне содержится фермент, называемый -амилазой (птиалином, диастазой), расщепляющий крахмал. Расщепление идет до декстринов, а при более длительном воздействии - до мальтозы. В желудке углеводы не подвергаются перевариванию, так как там нет соответствующего фермента. Основное переваривание углеводов происходит в двенадцатиперстной кишке и в дальнейших отрезках тонких кишок под влиянием -амилазы, поступающей в двенадцатиперстную кишку с соком поджелудочной железы. Главным, конечным продуктом гидролиза крахмала -амилазой является мальтоза, которая затем расщепляется на две молекулы глюкозы под действием фермента мальтазы. Мальтаза, а также и другие гликозидазы - сахараза и лактаза, вырабатываемые в железах слизистой оболочки тонких кишок, расщепляют дисахариды до моносахаридов. Сахараза гидролизует сахарозу на глюкозу и фруктозу, а лактаза - лактозу до глюкозы и галактозы. Клетчатка (целлюлоза) из-за отсутствия целлюлазы в животном организме не разлагается ферментами пищеварительных соков. Из кишечника в кровь всасываются только моносахариды. Скорость всасывания у разных моносахаридов различна. Полагают, что они всасываются в виде моносфорных эфиров, что дает возможность взаимопревращению в стенке кишечника гексоз, в частности, превращению фруктозы и галактозы в глюкозу. Моносахариды с током крови по системе воротной вены попадают в печень. В печени часть глюкозы превращается в гликоген. Печень способна как синтезировать гликоген, так и расщеплять его с образованием глюкозы. 7.3. БИОСИНТЕЗ УГЛЕВОДОВ БИОСИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА. Глюкоза, прежде чем превратиться в гликоген, подвергается фосфорилированию. Эта реакция происходит с участием фермента гексокиназы (фосфотрансферазы), катализирующего перенос фосфорного остатка с АТФ на глюкозу. 1. Глюкоза+АТФ - Глюкозо-6-фосфат+АДФ. гексокиназа Далее глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозо-1-фосфат при участии фермента фосфоглюкомутазы. 2. Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-1-фосфат фосфоглюкомутаза Глюкозо-1-фосфат в присутствии фермента гликозилтрансферазы (пирофосфорилазы) взаимодействует с уридинтрифосфатом (УТФ) с образованием уридиндифосфатглюкозы (УДФ-глюкозы) и пиро-фосфата. 3. Глюкозо-1-фосфат+УТФ УДФ-глюкоза+Н4Р2О7 пирофосфорилаза пирофосфaт Затем в присутствии особой трансферазы (гликогенсинтетазы) и «затравочного» количества гликогена происходит удлинение цепочки гликогена за счет присоединения остатков глюкозы, входящих в состав УДФ-глюкозы. 4. Гликоген+УДФ-глюкоза Гликоген +УДФ (затравка) гликоген- синтетаза Аналогичным образом идет синтез крахмала в растительных тканях. Крахмал+УДФ-глюкоза Крахмал+УДФ (затравка) амилосинте- таза 7.4. РАСПАД УГЛЕВОДОВ В ТКАНЯХ При нормальном питании только 3% глюкозы, образовавшейся в результате распада олиго- и полисахаридов в пищеварительном тракте, превращается, в печени в гликоген, около 30% превращается в жиры и приблизительно 70% окисляется до конечных продуктов СО2 и H 2O. Окисление углеводов в тканях проходит в два этапа: анаэробный и аэробный. АНАЭРОБНЫЙ РАСПАД УГЛЕВОДОВ. В начале этого столетия русский ученый Л. И. Иванов на основании исследований установил, что окисление глюкозы в процессе спиртового брожения ускоряется в присутствии фосфорной кислоты. Далее было установлено, что распад гликогена и глюкозы в мышечной ткани до молочной кислоты происходит в анаэробных условиях, т. е. в отсутствии кислорода, и так же, как и спиртовое брожение, ускоряется добавлением солей фосфорной кислоты. Гликолиз и гликогенолиз. Это путь анаэробного распада углеводов характерен в основном для мышц. Процесс гликолиза начинается с глюкозы и первым продуктом гликолиза является глюкозо-6-фосфат. Этот процесс идет при участии АТФ и фермента глюкокиназы (гексокиназы), относящейся к группе фосфотранс-фераз.  ОН СН2ОН СН2 ОР=О ОН         Н О Н Н H О НН +АТФ +АДФ   ОН Н гексо- HO ОН Н НO ОH киназа ОНН ОН Н ОН Глюкоза Глюкозо-6-фосфат Гликогенолиз начинается с отщепления от гликогена одной молекулы глюкозы в виде глюкозо-1-фосфат. Этот процесс катализируется ферментом фосфорилазой, относящейся к классу трансфераз и подклассу гликозилтрансфераз. Этот фермент расщепляет 1,4 связи гликогена. Отщепление происходит с невосстанавливающегося конца молекулы полисахарида. Под влиянием фосфорилазы происходит ступенчатое отщепление от гликогена остатков глюкозы и образование ее фосфорных эфиров. ОН ОН СН2ОР=О СН2 ОР=О OH ОН  Н H О Н О OН ОН Н фосфогексо- Н НO CH2OHНO ОH изомераза HН ОН  НO НГлюкозо- 6-фосфат Фруктозо-6-фосфат Далее глюкозo-1-фocфaт превращается под действием фосфоглюкомутазы в глюкозo-6-фocфaт. Начиная с глюкозo-6-фocфaт процесс глюколиза и гликогенолиза идет одинаково. Глюкозo-6-фocфaт прежде всего претерпевает изомеризацию и превращается в фруктозо-6-фocфaт. Эта реакция обратима. Затем фруктозо-6-фocфaт фосфорилируется по первому углероду, образуя фруктозо-1,6-дифосфат. Эта реакция идет с участием фермента фосфофруктокиназы, относящегося к классу трансфераз, группе фосфотранфераз. Фосфорилирование осуществляется за счет молекулы АТФ. Фруктозо-1,6-дифосфат под действием фермента альдолазы (класс лиаз) расщепляется на две фосфотриозы: фосфодиоксиацетон и фосфоглицериновый альдегид. ОН ОН OH    СН2ОР=О СН2 ОР=О СН2 ОР=О OH альдолаза ОН OH   О OН + CHOH   С =OН НO OH OН CH2-O-Р= О CH2OH CНO Н OH HФруктозо-1,6-дифосфат Фосфодиокси- 3-фосфоглицериновый ацетон альдегид Фосфодиоксиацетон изомеризуетcя в фосфоглицериновый альдегид. Это приводит к образованию второй молекулы фосфоглицеринового альдегида. Последний подвергается окислению с образованием 1,3-дифосфоглицериновой кислоты и энергии. Энергия накапливается в фосфатных связях двух молекул 1,3-дифосфоглицериновой кислоты. В дальнейшем эти две молекулы превращаются в две молекулы 3-фосфоглицериновой кислоты, при этом происходит neренос фосфорной кислоты на АДФ с образованием АТФ, т. е. происходит субстратное фосфорилирование. Далее 3-фосфоглицериновая кислота превращается в 2-фосфо-глицериновую кислоту, последняя переходит в 2-фосфоенолпирови-ноградную кислоту, благодаря каталитическому действию фермента енолазы. В результате этой реакции образующаяся фосфоенол-пировиноградная кислота приобретает макроэргическую фосфорную связь. Затем фосфоенолпировиноградная кислота вступает в реакцию перефосфорилирования (трансфосфорилирования) с АДФ при участии фермента пируваткиназы, в результате чего происходит перенос фосфатных групп от 2 молекул фосфоенолпирувата на АДФ с образованием 2-х молекул пирувата и 2-х молекул АТФ (происходит субстратное фосфорилирование). OH OHС Н2—0—Р=0 СН2-О-Р.= ОOH OH +4НАДН+Н+2 СНОН —4Н,+2НАД+ ,+2 Н 3Р04 2 СНОH С =0 - С=0фосфоглицеринальдегид OHH дегидрогеназа O~Р=OOH 3-фосфоглицериновый 1,3-дифосфоглицериновая альдегид кислота OH OHС  H2—0—Р=0 СН2-О-Р.= ОOH OH2 СНОН +2 АДФ 2 СНОH +2 АТФ С =O - СOOHOH фосфоглицерат-киназа O ~Р=OOH 1,3-дифосфоглицериновая 3-фосфоглицериновая кислота кислота 2 пируват пируват- Фосфоенолпируват+ 2АДФ —- 2АТФ+2 енолпируват киназа Пировиноградная кислота под влиянием лактатдегидрогеназы вступает в оксидоредукцию с ранее образовавшейся в результате окисления фосфоглицеринового альдегида восстановленной формой никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) и превращается в молочную кислоту при недостатке кислорода в клетках. СН3 СН3 лактатде- 2 С=O +2 НАДН 2 CHOH + 2 НАД+ гидрогеназа COOH COOH Пировиноградная Молочная кислота кислота Молочная кислота (лактат) образуется в тканях в анаэробных условиях. Большинство реакций гликолиза обратимо. В результате анаэробного распада глюкозы образуется 2 молекулы пировиноградной кислоты 2HADH2, и, освобождаемая энергия накапливается в виде 2 молекул АТФ (2 молекулы АТФ расходуются и 4 молекулы образуется). В процессе гликогенолиза также образуется 2 молекулы пировиноградной кислоты, 2 НАДН2 и 4 молекулы АТФ, но расходуется 1 молекула АТФ. Энергетический выход при гликогенолизе составляет 3 молекулы АТФ. На рис. 7.1 путь гликолиза и гликогенолиза изображен схематически. Гликоген Глюкоза Фосфорилаза АТФ Гексокиназа Глюкозо-1-фосфат Глюкозо-6-фосфат Фруктозо-6-фосфат + АТФ Фруктозо-1,6-дифосфат  Фосфоглицериновый Фосфодиоксиацетон альдегид +2 НАД+ 2 молекулы 1, 3- дифосфоглицери- новой кислоты + 2 НАДН+ Н+ +2 АДФ 2 молекулы 3-фосфоглицериновой кислоты + 2 АТФ 2 молекулы 2-фосфоглицериновой кислоты Енолаза 2 молекулы 2-фосфоенолпировино- градной кислоты + 2АДФ 2 молекулы фосфоенолпировино- градной кислоты + 2 АТФ  2 молекулы пировиноградной кислоты Рис. 7.1. Схема реакций гликолиза. БРОЖЕНИЕ. Процессы анаэробного распада глюкозы, вызываемые различными микроорганизмами, известны под названием брожений. Наиболее распространенными видами брожений являются: 1. Спиртовое брожение. Его суммарное уравнение: С6Н120 2 С2Н5ОН+2 СО2 ^ спирт 2. Молочнокислое брожение идет по уравнению: СбН12Об 2 СН3СНОН—СООН 3. Маслянокислое брожение: СбН120б — СН3—СН2—СН2—СООН+2СО2+2Н2 Масляная кислота Первые этапы при различных видах брожения идут аналогично вышеописанному анаэробному распаду глюкозы при гликолизе до образования пировиноградной кислоты. Так же, как это было рассмотрено выше для животных тканей, в микроорганизмах (дрожжах, бактериях) происходит прежде всего фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфат, а затем фруктозо-1,6-дифосфат. Дифосфат фруктозы также распадается на две молекулы глицеринового альдегида, а последний через ряд стадий дает пировиноградную кислоту. Анаэробный распад углеводов в дрожжах (спиртовое брожение) приводит к образованию этилового спирта. При этом брожении пировиноградная кислота на первом этапе подвергается де-карбоксилированию под действием пируватдекарбоксилазы, кофер-ментом которой является тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат). В результате образуется СО2 и уксусный альдегид, последний затем при участии восстановленной алкогольдегидрогеназы восстанавливается в спирт. 1. СН3—СО—СООН С02+СН3—С==0 Пировиноградная пируватдекарбок- кислота силаза H Уксусный альдегид 2. СНз-С==O НАДН+Н+  алкогольдегидрогеназа С2Н5ОН + НАД+ Н На процессе спиртового брожения основано виноделие и спирто-водочное производство. Молочнокислое брожение идет при участии молочнокислых бактерий. Восстановленная дегидрогеназа (лактатдегидоогеназа) передает свой водород пировиноградной кислоте, которая восстанавливается в молочную кислоту. лактатдегидро- С   Н3-СО-СООН + 2Н СН3СH- ОН – СООН геназа Молочная кислота Молочнокислое брожение играет большую роль при производстве молочнокислых продуктов (кефира, простокваши и др.), при квашении капусты, огурцов, при силосовании кормов. Маслянокислое брожение вызывается маслянокислыми бактериями, большинство из которых являются анаэробами. Образование масляной кислоты также идет через пировиноградную кислоту. ^ Распад углеводов в аэробных условиях может идти прямым (aпотомическим или пентозным) путем и непрямым (дихотомическим) путем. Дихотомическое (греч. dicha - на две части, tome-сечение) окисление углеводов идет по уравнению: C6H12O6+6O2 6 СО2+б Н2О+686 ккал Этот путь является основным в образовании энергии. Первые этапы этого пути совпадают с анаэробным окислением глюкозы. Расхождение путей начинается на стадии образования пировиноградной кислоты, которая в животных тканях декарбоксилируется окислительным путем. Первоначально предполагали, что пировиноградная кислота подвергается окислительному декарбоксилированию с образованием уксусной кислоты по уравнению: СН3—СО—СООН + 1/2 O2 СН3СООН+СО2. Потом было установлено, что уксусная кислота не является промежуточным продуктом при .декарбоксилировании пировиноградной кислоты, и возникло представление, что уксусная кислота существует в «активной» форме. Вскоре было показано, что для утилизации пирувата необходим коэнизм А (КоА). В химическом отношении КоА представляет нуклеотид, в состав которого входит аденозин-31, 51-дифосфат, фосфат, пантотеновая кислота и тиоэтиламин. Коэнзим А участвует в переносе остатка уксусной кислоты — ацетильного радикала (CH3CO-) также и других кислотных (ацильных) радикалов. Окислительное декарбоксилирование пирувата — процеcc многоступенчатый, осуществляется сложной ферментативной системой, в состав которой помимо пируватдекарбоксилазы, тиаминдифосфата и коэнзима А входят дегидрогеназы с коферментом НАД+, и ФАД, липоевая кислота и ионы магния. В результате окисления пировиноградной кислоты образуются молекула aцетил-КоА («активной» формы уксусной кислоты), два атома водорода (в виде НАДН+Н+ ) и молекула СО2. O СН3-СО-СООН+НS-КоА+НАД+СН3--С~S-~КоА+С02+НАДН+ H Ацетил-КоА Следующий этап непрямого аэробного окисления глюкозы характеризуется полным окислением ацетил-КоА в цикле Кребса до СО2 и Н2О. ЦИКЛ ДИ- и ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ (КРЕБСА). Исследования показали, что дальнейшее окисление ацетил-КоА возможно лишь в присутствии небольших количеств какой-либо ди-карбоновой кислоты. Оказалось, что в начале ацетил-коэнзима А конденсируется с щавелевоуксусной кислотой (СООН—СН2— СО—СООН) с образованием лимонной (трикарбоновой) кислоты. Лимонная кислота является первым продуктом цикла Кребса, поэтому этот цикл иногда называют лимоннокислым. Образовавшаяся лимонная кислота подвергается далее ряду сложных превращений. И прежде всего, дегидратированию с образованием цис-аконитовой кислоты. Последняя присоединяет молекулу воды и переходит в изолимонную кислоту. Изолимонная кислота подвергается дегидрированию и превращается в щавелево-янтарную, которая декарбоксилируется с образованием -кетоглютаровой. -Кетоглютаровая кислота подвергается окислительному декарбоксилированию и одновременно дегидрируется, переходя в сукцинил-КоА. Затем сукцинил-КоА превращается в янтарную кислоту. Янтарная кислота дегидрируется, превращаясь в фумаровую. Фумаровая переходит в яблочную, а из яблочной при ее дегидрировании образуется щавелевоуксусная. На этом цикл замыкается. Многие реакции цикла Кребса легко обратимы. Ферменты, катализирующие реакции цикла Кребса с  осредоточены в митохондриях. Последовательность реакций цикла Кребса последовательно изображена на суммарной схеме (рис. 7.3) . Из приведенной схемы видно, что в цикле Кребса в результате реакций дегидрирования образуется 4 пары водородных атомов и 2 молекулы СО2. Освободившийся в ходе процесса окисления водород поступает в цепь биологического окисления и в конечном итоге окисляется молекулярным кислородом с образованием воды и выделением энергии. При окислении в цикле ди- и трикарбоновых кислот одной молекулы ацетил-КоА образуется 12 молекул АТФ, из которых одиннадцать возникает путем окислительного фосфорилирования, а одна при субстратном фосфорилировании (при превращении сукцинил-КоА в янтарную кислоту).При окислении большинства субстратов в цепи биологического окисления происходит образование 3-х молекул АТФ, тогда как окисление некоторых из них (например, в случае янтарной кислоты) дает 2 молекулы АТФ. Энергетический баланс анаэробного и аэробного окисления глюкозы представляет следующую картину. 1. Две молекулы АТФ — это чистый прирост АТФ при превращениях глюкозы до пировиноградной кислоты в анаэробной фазе. Глюкоза+2 НАД+ +2 АДФ+2 Фн- 2 Пируват+2 НАДН+2 АТФ 2. Четыре молекулы АТФ образуются в результате окисления двух молекул НАДН, возникших при дегидрировании двух молекул 3-фосфоглицеринового альдегида (рис. 13). В связи с тем, что эти две молекулы НАДН являются цитоплазматическими, то отдаваемые ими электроны могут включиться в митохондриальную цепь биологического окисления не прямым путем, а с помощью так называемого челночного механизма. Суть этого механизма состоит в том, что сначала цитоплазматический НАДН реагирует с фосфодиоксиацетоном и образует глицерол-3-фосфат. Фосфодиоксиацетон+НАДН Глицерол-3-фосфат+НАД+ Г'лицерол-3-фосфат легко проникает через митохондриальную мембрану и окисляется с участием флавинзависимой дегидрогеназы в фосфодиоксиацетон, причем простетическая флавиновая группа восстанавливается. Глицерол-3-фосфат+Фл. пр. Фосфодиоксиацетон+ 4-фл. пр. Н2. Фосфодиоксиацетон выходит из митохондрий, а восстановленный флавопротеид (Фл. пр. Н2) передает приобретенные электроны в цепь биологического окисления, обеспечивая окислительное фосфорилирование только двух молекул АДФ. 3. Шесть молекул АТФ возникают в процессе окислительного де-карбоксилирования двух молекул пировиноградной кислоты, образовавшихся в анаэробной .фазе из одной молекулы глюкозы. 4. При полном окислении двух молекул ацетил-КоА в цикле Кребса возникает 24 молекулы АТФ. В итоге полного аэробного окисления одной молекулы глюкозы синтезируется 36 молекул ЛТФ. При анаэробном гликолизе (брожении) на одну молекулу глюкозы образуется всего 2 молекулы АТФ. Таким образом, «выход» энергии, запасаемой в виде АТФ при кислородном распаде глюкозы, в 18 раз больше, чем при анаэробном. ПЕНТОЗО-ФОСФАТНЫЙ ПУТЬ ОКИСЛЕНИЯ УГЛЕВОДОВ. Существует еще один путь аэробного окисления углеводов, который имеет значение лишь в некоторых органах и тканях (жировой ткани, печени, эритроцитах, молочной железе, коре надпочечников, половых железах). Этот путь называется пентозофосфатным (пентозным, прямым или гексозомонофосфатным). В отличие от непрямого (гексозодифосфатного) пути окисления углеводов в пентозном цикле не проходит стадии образования фруктозе-16-дифосфата, фосфотриоз и т. д., т. е. не происходит фосфорилирования глюкозомонофосфата. Последний в пентозном цикле подвергается прямому окислению с образованием в конечном итоге СО2 и пентозофосфата. Значение пентозного цикла состоит, во-первых, в том, что является основным поставщиком восстановленного НАДФ + (НАДФН), необходимого для разнообразных синтетических процессов. Во-вторых, этот цикл обеспечивает организм пентозами. В третьих, энергетическая ценность цикла весьма велика — равна 36 мол АТФ. 7.5. ФОТОСИНТЕЗ Фотосинтез - это синтез органических веществ (прежде всего углеводов) из углекислого газа и воды, происходящий за счет энергии света. Фотосинтез является основным источником образования органических веществ на Земле и единственным источником кислорода. Процесс фотосинтеза в растениях можно выразить следующим свет суммарным уравнением: 6С02+6Н20 С6 Н 12О6+6 O2 хлорофилл фотосинтез происходит внутри специализированных органелл- пластидах (хлоропластах), которые содержат в себе хлорофилл. Хлорофилл — сложное гетероциклическое соединение, содержащее четыре перрольных кольца, образующих порфириновое ядро. Перрольные кольца связаны двумя основными и двумя дополнительными валентностями с атомом магния. Хлорофилл благодаря наличию в его структуре сопряжённых двойных связей способен поглощать световую энергию, переходя в активное состояние. Аккумулирование солнечной энергии хлорофиллом является начальным этапом фотосинтеза, который можно изобразить следующим образом: Хл + hv — Хл+ Хлоро- Квант Хлорофилл филл света возбужденный На втором этапе фотосинтеза возбужденный хлорофилл, обогащенный энергией за счет поглощения светового фотона, отдаёт энергию на разложение воды (фотолиз воды). В результате образуются активные радикалы Н и ОН. Радикалы ОН дают перекись (ОН)2, распад которой приводит к образованию кислорода. Хл+ +Н20 — Хл+Н+ОН ОН (ОН)2 —— H2O+1/2O2 Следующий (третий) этап состоит в переносе водорода воды через цепь переносчиков на НАДФ с образованием НАДФН. Одновременно происходит за счет переноса электронов, индуцируемого светом, синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, т. е так называемое фотосинтетическое фосфорилирование. Разобранные выше этапы являются световой фазой фотосинтеза. В реакциях этой фазы принимает участие поглощенная хлорофиллом световая энергия. Световая фаза приводит к образованию молекулярного кислорода, НАДФН и АТФ. Следующая фаза фотосинтеза — темновая. Реакции в этой фазе происходят без участия света. В темновой фазе фотосинтеза НАДФН и АТФ используются для восстановления углекислого газа до углевода. ^ 8.1. РОЛЬ ЛИПИДОВ В ПИТАНИИ Жиры, так же, как и углеводы, являются важным источником энергии. Кроме того, они выполняют специфические функции благодаря содержащимся в них незаменимым ненасыщенным кислотам: линолевой, линоленовой, арахидоновой, называемых витамином F. Содержатся эти кислоты в основном в растительных маслах. Поэтому растительные масла являются незаменимой составной частью пищи. В жирах содержатся жирорастворимые витамины — А, Д, К, Е, необходимые для нормального развития организма. Богаты витаминами коровье масло, особенно из молока летнего периода, рыбий жир, жир внутренних органов. Вышесказанное дает основание заключить, что жиры являются неотъемлемой составной частью пищи. Жиры не могут быть заменены другими веществами, хотя и равноценными по калорийности. Суточная потребность человека в жирах составляет в среднем 90 г. При тяжелой физической работе содержание жира в суточном рационе должно быть увеличено. Однако чрезмерное потребление жира ведет к нарушению жирового обмена, к заболеваниям печени. 8.2. ПЕРЕВАРИВАНИЕ ЖИРОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ Расщепление жира на глицерин и высшие жирные кислоты осуществляется под влиянием фермента липазы. Для воздействия липазы на жир необходимо его предварительное эмульгирование, достигаемое путем перемешивания в кишечнике пищевой кашицы с желчью. В ротовой полости жиры не подвергаются химическим изменениям. В желудке присутствует липаза, однако ее активность невелика из-за отсутствия условий, необходимых для эмульгирования жира. В желудке гидролизуются только эмульгированные жиры — жиры молока и яичного желтка. В основном переваривание жира происходит в кишечнике и в первую очередь в двенадцатиперстной кишке, куда по протокам попадают вместе с желчью соли желчных кислот, обладающие мощным эмульгирующим действием. Желчные кислоты образуют тончайшую пленку на жировых каплях, которая препятствует слиянию отдельных капелек жира в более крупные капли. Это приводит к резкому увеличению поверхности соприкосновения жира с ферментом липазой и, следовательно, скорости гидролитического распада жира. К желчным кислотам относятся холевая, дезоксихолевая и другие. По своему строению они близки к холестерину. В желчи эти кислоты образуют с глицином (гликоколлом) или таурином парные соединения — глико- или таурохолевую, глико- или тауродезоксихолевую и другие желчные кислоты, присутствующие в виде натриевых солей. В клетках кишечного эпителия из продуктов гидролиза пищевых жиров вновь ресинтезируются жиры, или липоиды, специфичные для данного вида животных. Синтезированные липиды транспортируются в жировые депо. При необходимости из жировых депо жиры могут переходить в кровь и использоваться тканями в качестве энергетического материала. МЕХАНИЗМ ОКИСЛЕНИЯ НЕЙТРАЛЬНОГО ЖИРА В ТКАНЯХ Поступивший в клетки нейтральный жир под действием тканевых липаз расщепляется на глицерин и высшие жирные кислоты. В дальнейшем жирные кислоты и глицерин окисляются в тканях на СО2 и H2O, при этом освобождающаяся энергия накапливается в макроэргических связях АТФ. ОКИСЛЕНИЕ ЖИРНЫХ КИСЛОТ В ТКАНЯХ. В основе современных представлений о распаде жирных кислот в тканях лежит теория -окисления, выдвинутая впервые Кноопом в 1904 г. Согласно этой теории, окисление жирных кислот происходит у углеродного атома, находящегося в -положении по отношению к карбоксильной группе, с последующим разрывом углеродной цепочки жирной кислоты между - и -углеродными атомами. В дальнейшем эта теория была уточнена и дополнена. В настоящее время установлено, что окислению жирных кислот в тканях предшествует их активация при участии коэнзима А и АТФ. Этот процесс катализируется ферментом тиокиназой. R —СН2—СООН-+НS—КоА+АТФ О —>R-СН2—С~S—КоА+АМФ+пирофосфат Ацилкофермента А Активированная жирная кислота (ацилкофермента А) подвергается дегидрированию, в результате чего возникает двойная связь между - и -атомами углерода. Этот процесс протекает с участием ацилдегидрогеназ, которые в качестве простетической группы содержат ФАД. Затем к ненасыщенной кислоте (, -не насыщенному производному ацил-КоА) присоединяется молекула воды и образуется -гидроксикислота (-гидроксиацил-КоА) . Далее снова происходит процесс дегидрирования с образованием -кетокислоты (-кетоацил-КоА). Этот процесс катализируется ацилдегидрогеназами, коферментом которых является НАД+.И на последнем этапе -кетоацил-КоА, взаимодействуя со свободным КоА, расщепляется на ацетил-КоА и ацил-КоА. Последний укорочен по сравнению с первоначальным на два углерода. Образовавшийся на последнем этапе ацетил-КоА сгорает в лимоннокислом цикле до СО2 и H2O. Оставшийся ацил-КоА подвергается далее аналогичному превращению до полного окисления. Полное окисление насыщенной жирной кислоты приводит к высвобождению значительного количества энергии. Например, при полном окислении пальмитиновой кислоты образуется 131 молекула АТФ. На основании современных представлений весь ход процесса -окисления насыщенных жирных кислот можно изобразить следующим образом: O R-СН2— СН2— СН2—С~S—КоА -2H, ФАД
R-СН2— СН= СН—С~SKоА+ФАДН2 +HOH
OH -2H, НАД+
R-СН2— С— СН2—С~S—КоА+ НАД++H+ O + HSКоА O O R-СН2— С ~S—КоA+ СН3— С ~S—КоА Ацилкофермента А Ацетилкофермента А Окисление ненасыщенных жирных кислот в принципе может происходить так же, как и окисление насыщенных жирных кислот. Однако их окисление требует специального дополнительного набора ферментов. Процесс -окисления жирных кислот происходит в митохондриях. ОКИСЛЕНИЕ ГЛИЦЕРИНА. Началом окисления глицерина является его фосфорилирование с участием фосфотрансферазы. Донором фосфатного остатка является АТФ. В результате этой реакции образуется глицерофосфат. CH2OH CH2OH фосфотранс- CHOH + АТФ CHOH +АДФ фераза OH CH2OH CH2O-Р.=O OH Глицерин Глицерофосфат Затем глицерофосфат подвергается окислению с образованием фосфоглицеринового альдегида. H CH2OH C=O -2 H CHOH CHOH +H2O OH +1/2 O2 OH CH2O Р.=O CH2O Р.=O OH OH Фосфоглицериновый альдегид Дальнейшее окисление фосфоглицеринового альдегида осуществляется так же, как и при распаде углеводов. ГЛАВА 9. ОБМЕН БЕЛКОВ 9.1. РОЛЬ БЕЛКОВ В ПИТАНИИ Белки имеют особое значение в питании человека и животных. С белками связано осуществление основных проявлений жизни. Одной из важных функций белков является их пластическая роль воспроизводства основных структурных элементов клетки. Эта функция белка незаменима и превосходит их значение как источника энергии. В организме почти нет белковых резервов, поэтому белки являются совершенно незаменимыми в ежедневном питании. Белковое голодание приводит к тяжелым расстройствам в организме. Особенно чувствителен к недостатку белка растущий организм. Для возмещения ежедневных потерь организм человека требует 11—13 граммов белка на килограмм веса . 9.2. БАЛАНС АЗОТА И АЗОТИСТОЕ РАВНОВЕСИЕ В связи с тем, что белки представляют собой азотосодержащие вещества, то для изучения белкового обмена большое значение имеет определение азотистого баланса, т. е. разницы между количеством азота, поступившего в организм с пищей, и количеством азота, выведенного из организма. Обычно в здоровом организме устанавливается азотистое равновесие, при котором азота выводится ровно столько, сколько его поступает с пищей. При положительном азотистом балансе происходит задержка азота в организме, т. е. выводится азота меньше, чем его вводится. Положительный азотистый баланс характерен для молодого, интенсивно растущего организма, а также в случае беременности. При отрицательном азотистом балансе азота выводится больше, чем поступает. Это наблюдается при белковом голодании, при различных заболеваниях, связанных с усиленным распадом белка в организме. 9.3. РАСПАД БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ Распад белков происходит при участии протеолитических ферментов, расщепляющих пептидные связи. Переваривание белков начинается в желудке под влиянием ферментов желудочного сока. Основным ферментом желудочного сока является пепсин, который выделяется в неактивной форме в виде пепсиногена. Пепсиноген активируется соляной кислотой. Оптимум рН для пепсина лежит в пределах 1,5—2. В результате каталитического действия пепсина в желудке образуются пептоны, построенные из достаточно длинных полипептидов. Расщепление под влиянием пепсина может сопровождаться также появлением свободных аминокислот. Пептоны и нерасщепленные белки поступают в кишечник, где подвергаются действию ферментов поджелудочной железы (трипсина и химотрипсина), относящихся, как и пепсин, к протеиназам. Трипсин выделяется соком поджелудочной железы в неактивной форме, в виде трипсиногена. Последний активируется ферментом эктерокиназой кишечного сока. Оптимум рН для трипсина равен 7—8. Неактивной формой химотрипсина является химотрипсиноген, который активируется трипсином. Полипептиды, три- и дипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике под влиянием ферментов кишечного сока — пептидаз (карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидаз). В результате последовательного действия всех вышеперечисленных ферментов пищеварительного тракта белковые вещества распадаются до аминокислот, которые всасываются в кровь через стенку кишечника. 9.4. КАТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ В ТКАНЯХ Наряду с синтезом в клетках тканей идет постоянный гидролитический распад белков, который осуществляется с участием протеолитических ферментов тканей – катепсинов. Катепсины относятся к классу гидролаз. По своему действию сходны с пепсином, трипсином и пептидазами. Внутриклеточный распад аминокислот не использованных для синтеза белка, в основном происходит путем дезаминирования и декарбоксилирования. ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ. Этот процесс заключается в отщеплении аминогруппы от аминокислоты в виде аммиака. Существует несколько путей дезаминирования: восстановительное, окислительное, гидролитическое и внутримолекулярное. Основным путём дезаминирования является окислительное дезаминирование, суммарное уравнение которого выглядит так: 1/ 2 O2 R—CH—СOOH + RC- СOOH +NH3 NH2 O Аминокислота Кетокислота Окислительное дезаминирование осуществляется в две стадии. Сначала аминокислота при участии дегидрогеназ окисляется в иминокислоту. R R НАД+(ФМН) дегидро- CH NH2 C=NH+НАДН (ФМНН2) геназа, -2 H СOOH СOOH Аминокислота Иминокислота Водород НАДН (или ФМНН2) через переносчики перейдет на кислород, образуя воду. Вторым этапом является гидролитический распад иминокислоты на кетокислоту и аммиак. R R C= NH + H2O C=O + NH3 СOOH СOOH Иминокислота Кетокислота ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА, СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ. Аммиак является ядовитым веществом для живых клеток. Основной путь обезвреживания аммиака в организме связан с синтезом мочевины. Теория синтеза мочевины окончательно была сформулирована Кребсом. Однако М. В. Ненцкий и И. П. Павлов впервые обратили внимание на важнейшую роль печени в этом процессе. Сейчас доказано, что синтез мочевины в основном происходит митохондриях клеток печени в результате кругового процесса, требующего небольшого количества орнитина, получившего название орнитинового цикла. Промежуточным продуктом этого цикла является карбамилфосфат, на синтез которого требуется две молекулы АТФ. Затем карбаминовая ОН карбамилфос- NH3+CO2+Н2O+2АТФ——NH2COO~P=O+2АДФ+ НзРО4 фатсинтетаза OH Карбамилфосфат группировка переносится с карбамилфосфата на орнитин, в результате образуется цитруллин. Последний вступает в реакцию с аспарагиновой кислотой и образует аргинин. Аргинин гидролизуется ферментом аргиназой с образованием мочевины и орнитина. Немаловажное значение в нейтрализации аммиака отводится образованию амидов - прежде всего, глютамина из глютаминовой кислоты, а также аспарагина из аспарагиновой кислоты. Синтез амидов сопряжен с распадом АТФ. COOH CONH2 (CH2)2 (CH2)2 Глютамин CH NH2 + NH3+АТФ CH NH2 +АДФ+H3PO4 синтетаза COOH COOH Глютаминовая Глютамин кислота  ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ. Декарбоксилирование является весьма важным процессом диссимиляции аминокислот. Этот процесс сопровождается образованием углекислого газа и соответствующего амина. R—CH—COOH R—CH2 + CO2 NH2 NH2 Аминокислота Амин При декарбоксилировании некоторых аминокислот образуется ряд физиологически активных веществ. Так, декарбоксилирование глютаминовой кислоты приводит к образованию -аминомасляной кислоты, играющей большую роль в процессах торможения функции нервных клеток. НООС—СН2—СН2—СН—СООННООС—СН2—СН2—СН2 +СО2 NH2 NH2 Глютаминовая кислота -Аминомасляная кислота С.Р.Мардашев показал, что при декарбоксилировании аспарагиновой кислоты некоторыми бактериями наряду с углекислым газом образуется новая аминокислота — -аланин. Некоторые амины, образующиеся при декарбоксилировании аминокислот под действием микрофлоры кишечника, известны как продукты гнилостного разложения белка. Например, при декабоксилировании лизина образуется кадаверин. Аналогичным образом из диаминокислоты орнитина -СО2 CH2—CH2—CH2—CH2—CH—COOH- СН2—СН2—СН2-СН2-СН2 NH2 NН2 NH2 NH2 Лизин Кадаверин получается амин-путресцин. При декарбоксилировании триптофана образуется индолэтиламин, который при дальнейшем гнилостном распаде дает скатол и индол. Из тирозина образуется фенол и крезол. Скатол, индол, фенол, крезол являются ядовитыми вещества. Их обезвреживание происходит в печени путем образования неядовитых парных соединений с серной кислотой или с глюкуроновой кислотой. Ядовитость путресцина и кадаверина незначительна. Эти соединения выводятся с мочой в неизменном виде. 9.5. БИОХИМИЯ СИНТЕЗА АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ. Синтез аминокислот в организме может осуществляться путем восстановительного аминирования кетокислот и в результате процесса переаминирования между кето- и аминокислотами. Восстановительное аминирование кетокислот является главным путем синтеза аминокислот и представляет собой реакцию, обратную реакции окислительного дезаминирования. Восстановительное аминирование включает в себя две стадии. Первая стадия состоит в присоединении аммиака к кетокислоте с образованием иминокислоты. Затем иминокислота восстанавливается НАДН в аминокислоту. Например: CH3—CO—COOH+NН3+2H-СН3—СН— COOH +Н2O NН2 Пировиноградная кислота -Аланин
NH Иминокислота
NH NH2 Особенно легко аммиак реагирует с -кетоглютаровой кислотой, в результате чего образуется глютаминовая кислота. Реакция переаминирования (трансаминирования) была открыта в 1937 г. отечественными учеными А.Е.Браунштейном и М.Г. Крицман. Эта реакция заключается в переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту и осуществляется с участием ферментов — аминотрансфераз, коферментом которых является фосфопиридоксаль (фосфорное производное пиридоксина — витамина B6). На первом этапе процесса переаминирования происходит CH3 COOH CH3 COOH аминотранс- C   H- NН2 + CH2 С =О + CH2 фераза COOH CH2 COOH CH2 С=O CH- NН2 COOH COOH Аланин  -Кетоглютаровая Пировино- Глютами-кислота градная новая кислота кислота перенос аминогруппы на кофермент. Второй этап состоит в переносе аминогруппы с кофермента на соответствующую кетокислоту. Реакция протекает без промежуточного образования аммиака. Вышесказанное можно иллюстрировать примером образования глютаминовой кислоты путем реакции переаминирования. БИОСИНТЕЗ БЕЛКА И РОЛЬ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ В ЭТОМ ПРОЦЕССЕ. Белки различаются между собой природой и последовательностью чередования аминокислот, входящих в их состав. Последовательность включения определенного числа аминокислот в синтезируемую полипептидную цепь осуществляется в соответствии с информацией, заложенной в ДНК. Установлена прямая связь между интенсивностью синтеза белка в клетках и тканях с содержанием в них ДНК и РНК. Экспериментально доказано, что ферментативное расщепление РНК рибонуклеазой и ДНК-дезоксирибонуклеазой подавляет или вовсе прекращает биосинтез белка. Процесс биосинтеза белка происходит в мельчайших субклеточных структурах- рибосомах. Его можно условно разделить на три этапа. На первом этапе происходит синтез информационной РНК на ДНК и перенос ее к рибосомам (процесс транскрипции -«переписывания»). На этом этапе происходит передача информации о строении синтезируемого белка. Второй этап включает в себя активацию аминокислот, присоединение их к специфическим транспортным РНК и перенос к рибосомам (рекогниция - «узнавание»). Третий этап - собственно рибосомальный синтез белка (трансляция), который состоит в переводе нуклеотидной последовательности и-РНК в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. I этап. Синтез и-РНК происходит в ядре на молекуле ДНК при участии фермента РНК-полимеразы. В определенный момент нити ДНК расходятся и к одной из нитей присоединяются свободные рибонуклеозидфосфаты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ) к соответствующим основаниям в цепочке ДНК по принципу комплементарности. В результате молекула и-РНК в точности повторяет чередование азотистых оснований ДНК и является переносчиком генетической информации. Синтезированная и-РНК выходит из ядра в цитоплазму клетки, где соединяется с рибосомальной РНК (р-рнк). Установлено, что одна аминокислота закодирована в и-РНК сочетанием трех нуклеотидов -триплетом (кодоном). Так, триплет УУУ (три урацила) определяет включение в полипептидную цепь фенилаланина, а ГАУ (гуанин-аденин-урацил) соответствует аспарагиновой кислоте и т. д. II этап. Вначале происходит активация аминокислот при участии АТФ и специфического фермента. В результате образуется аминоациладенилат. АТФ + COOH—CH—R фермент АМФСО—СН—R+ H4 P2O7 NH2 NH2 Аминокислота Аминоациладенилат Пирофосфат Затем аминоацильная группа с АМФ переносится на транспорт- тную РНК. А  МФСО—СН—R + т-РНК т-phkco—ch—r + АМФ NH2 . - NH2 Аминоацил т-РНК Такой комплекс т-РНК с аминокислотой переносится к рибосомам. Для каждой аминокислоты имеется своя т-РНК. В молекуле т-РНК, имеющей конформацию клеверного листа, содержится два важнейших участка. Один из них является акцептором аминоацильной группы, переносимой от аминоациладенилата. Другой участок представляет собой триплет, который выполняет функцию антикодона, т. е. является специфическим кодоном комплементарным соответствующему кодону и-РНК. III этап - рибосомный этап синтеза белка. Молекулы т-РНК с соответствующими аминокислотами подходят к рибосоме и присоединяются своими антикодонами к соответствующим кодонам и-РНК. Образование пептидной связи происходит при участии фермента пептид-синтетазы. После каждого образования пептидной связи происходит перемещение на один триплет. По мере продвижения рибосомы вдоль и-РНК «считывается» заключенная в ней информация и синтезируются соответствующие полипептидные цепи. В дальнейшем полипептидные цепи приобретают дисульфидные и водородные мостики, что приводит к формированию вторичной и третичной структуры белка. Синтез белка схематически изображен на рис. 16. ^ Нуклеопротеиды в пищеварительном тракте под действием пепсина и соляной кислоты, а также трипсина, распадаются на простой белок и нуклеиновые кислоты. В ддальнейшем белок подвергается обычным превращениям. Расщепление нуклеиновых кислот происходит в тонком кишечнике под влиянием нуклеазы и дезоксирибонуклеазы. В результате действия нуклеаз нуклеиновые кислоты, распадаются на мононуклеотиды.  В свою очередь нуклеотиды под действием нуклеотидаз распадаются на нуклеозид и фосфорную кислоту. В виде нуклеотидов и нуклеозидов и происходит всасывание продуктов гидролиза нуклеиновых кислот.Нуклеиновые кислоты могут также распадаться в клетках тканей под действием тканевых нуклеаз и тканевых нуклеотидаз. Присутствующие в тканях специфические нуклеозидазы подвергают дальнейшему гидролитическому распаду нуклеозиды до пентоз и азотистых оснований. Конечные продукты превращений пуриновых оснований у раз личных видов животных неодинаковы. У человека и человекообразных обезьян конечным продуктом обмена пуринов является мочевая кислота. Мочевая кислота поступает в кровоток и выводится почками. У большинства млекопитающих мочевая кислота d превращается в аллантоин. Пуриновые основания прежде всего подвергаются дезаминированию. При дезаминировании аденина образуется гипоксантин, который окисляется в ксантин. Гуанин превращается сразу в ксантин. Далее ксантин окисляется в мочевую кислоту, а последняя - в аллантоин. При таком распаде сохраняется пуриновое ядро. + H2O Гипосантин Аденин - NH3 + H2O Мочевая + H2O кислота Аллантоин Гуанин Ксантин -2H - NH3 Отличительной чертой распада пиримидиновых оснований в тканях многих животных является разрыв в конечном итоге пири-мидинового кольца. Конечными продуктами распада цитозина и урацила является аминокислота -аланин и углекислый газ, а тимина - -аминоизомасляная кислота, аммиак и углекислый газ. Продукты распада пиримидиновых оснований выводятся с мочой. Синтез пуринового кольца сложен, хотя и идет из весьма простых веществ –CO2, глицина, аспарагиновой кислоты, муравьиной кислоты и глютамина. Наряду с этими веществами в его построение вовлекается рибозо-5-фосфат. В результате образуются не свободные пуриновые основания, а мононуклеотиды. Исходным веществом для синтеза пиримидиновых нуклеотидов является карбамилфосфат. Последний образуется из NH3 и СО2 при участии АТФ. Далее карбамил переносится на аминогрyппу аспарагиновой кислоты, в результате чего образуется кар-бамиласпарагиновая кислота и Н3Р04. Сближение аминной и карбоксильной групп в молекуле карбамиласпарагиновой кислоты приводит к замыканию кольца с образованием дигидрооротовой кислоты. Последняя окисляется с участием флавинзависимых дегидрогеназ в оротовую кислоту. OH -Н3РО4 -H2O NH2-CO -OР.=O + Аспарагиновая Карбамиласпара- кислота гиновая кислота OH (Карбамилфосфат) O   CHN CH Дигидрооротовая -2H   кислота O=C C-COOHNH Оротовая кислота Оротовая кислота является предшественником всех пиримидиновых оснований. Оротовая кислота вступает в соединение с рибозо-5-фосфатом, и образуется пиримидиновый нуклеотид оротидин-5-фосфат. Его декарбоксилирование приводит к возникновению уриди-ловой кислоты. В основе синтеза нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) лежат два принципа: матричный принцип и принцип комплементарности . ГЛАВА 10. ВЗАИМОСВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ БЕЛКОВ ЖИРОВ И УГЛЕВОДОВ ^ В процессе распада углеводов образуются кетокислоты, которые могут подвергаться аминированию или переаминированию и дать соответствующие -аминокислоты - структурные элементы белков. Например, путем аминирования или переаминирования пировиноградная кислота, являющаяся продуктом распада углеводов, может превратиться в аминокислоту -аланин. Кроме того, пировиноградная кислота в результате дальнейших превращений дает щавелевоуксусную (СООН—СН2—СО—СООН) и -кетоглютаровую (СООН—СН2—СН2—СО—СООН) кислоты, из которых путем реакции аминирования и переаминирования соответственно образуются аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты. И наоборот, углеводы в животном организме могут синтезироваться из продуктов окисления белков. Углеводы образуются из тех аминокислот, которые при своем дезаминировании превращаются в кетокислоты. СВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ УГЛЕВОДОВ И ЖИРОВ Единство в обмене углеводов и жиров доказывается возникновением общих промежуточных продуктов распада. При распаде углеводов образуется пировиноградная кислота, а из нее -активная уксусная кислота -ацетил-КоА, который может быть использован в синтезе жирных кислот. Последние при своем распаде дают ацетил-КоА. Для синтеза нейтрального жира необходим кроме жирных кислот и глицерин. Глицерин также может синтезироваться из продуктов распада углеводов, а именно, из фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона. И наоборот, при распаде глицерина могут образовываться фосфотриозы. СВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ БЕЛКОВ И ЖИРОВ Многие заменимые аминокислоты могут синтезироваться из промежуточных продуктов расщепления жиров. Возникающий при распаде жирных кислот цетил-КоА вступает в конденсацию с щавелевоуксусной кислотой и через цикл трикарбоновых кислот приводит к образованию -кетоглютаровой кислоты. Кетоглютаровая кислота в результате аминирования или переаминирования переходит в глютаминовую. Глицерин, входящий в состав нейтральногo жира, окисляется в глицериновую кислоту и в дальнейшем превращается в пировиноградную, а последняя используется для синтеза заменимых аминокислот.Использование белков для синтеза жира осуществляется через образование ацетил-КоА. -NH3, —2H, +Н2О +КоА А  минокислота -кетокислота ацетил-КоА) . Далее ацетил-КоА может быть использован для синтеза жирных кислот. Глицерин образуется лишь за счет тех аминокислот, которые способны превращаться в пировиноградную кислоту. |
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям