Рекомендуемая литература
Основная
Материал лекций.
^ Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 105–123; 1998. С. 143–156.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
Дополнительная
Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 76–110.
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 100–111.
Ленинджер А. Л. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 1. С. 226–302.
Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 1. С. 113–171.
Занятие 4
Номенклатура и классификация ферментов. Медицинская энзимология
Цель занятия: сформировать представления о принципах номенклатуры и классификации ферментов, основных аспектах и проблемах медицинской энзимологии. Научиться определять активность амилазы в моче.
Исходный уровень знаний и навыков
Студент должен знать:
Строение клетки и основных органелл.
Понятие о мутациях и механизмах мутагенеза. Основные этапы биосинтеза белка.
Принципы и методы измерения скорости химических реакций.
Студент должен уметь:
Выполнять качественные реакции на активность ферментов биологических жидкостей.
Структура занятия
-
Теоретическая часть
Локализация ферментов в клетке (клеточная мембрана, цитоплазма, митохондрии, ядро, лизосома, рибосомы). Маркерные ферменты. Органноспецифические ферменты. Выделение и очистка ферментов. Качественное обнаружение и количественное определение. Единицы измерения количества и активности ферментов. Номенклатура и классификация.
Изоферменты, их биологическая роль. Полиферментные комплексы. Понятие о метаболоне.
Изменение активности ферментов в онтогенезе.
-
Основные направления клинической энзимологии.
Энзимопатии. Определение. Классификация. Первичные (наследственные) энзимопатии. Причины возникновения. Механизм развития метаболических нарушений при энзимопатиях. Степень клинических проявлений энзимопатий. Вторичные (приобретенные) – токсические, алиментарные энзимопатии. Причины возникновения. Механизм развития метаболических нарушений. Клинические проявления.
Энзимодиагностика, принципы и объекты энзимодиагностики (кровь, моча, слюна, ликвор, пот и др.). Характеристика основных ферментов сыворотки крови (клеточные, секреторные и экскреторные). Типы изменения активности ферментов при патологии (гипо-, гипер- и дисферментемия). Задачи энзимодиагностики.
Энзимотерапия. Использование ферментов для заместительной терапии. Лечение хирургических, сердечно-сосудистых и онкологических заболеваний. Иммобилизованные ферменты. Липосомы и их применение.
Использование ферментов в лабораторной практике для определения концентрации субстратов и активности ферментов.
Использование ферментов в промышленности и производстве.
-
Практическая часть
Решение задач.
Лабораторная работа.
Проведение контроля конечного уровня знаний.
Задачи
1 Изоферменты ЛДГ различаются:
а) по электрофоретической подвижности; б) Km для ПВК; в) числу субъединиц; г) субстратной специфичности; д) органной локализации?
2 Какие из свойств ферментов плазмы крови можно использовать с целью диагностики:
а) молекулярную массу и его электрофоретическую подвижность;
б) значение Km для субстратов;
в) чувствительность к действию активаторов и ингибиторов, а также к условиям среды;
г) энергию активации;
д) оптимум pH?
3 О каких заболеваниях свидетельствует увеличение активности перечисленных ферментов в плазме крови (найти соответствие):
А) АСТ;
|
а) костные заболевания;
|
Б) АЛТ;
|
б) острый гепатит;
|
В) щелочная фосфатаза;
|
в) холестаз;
|
Г) кислая фосфатаза;
|
г) аденома простаты;
|
Д) 5-нуклеотидаза;
|
д) инфаркт миокарда?
|
4 Ингибиторами каких ферментов являются указанные соединения:
А) диизопропилфторфосфат;
|
а) ДНК-полимераза;
|
Б) парахлормеркурийбензоат;
|
б) ацетилхолинэстераза;
|
В) малонат;
|
в) ферменты с каталитически активной SH-группой;
|
Г) фторурацил;
|
г) цитохромоксидаза;
|
Д) цианид;
|
д) сукцинат-ДГ?
|
5 В структуру каких ферментов входят соединения:
А) FAD;
|
а) пируваткарбоксилаза;
|
Б) пиридоксальфосфат;
|
б) ЛДГ;
|
В) ТПФ (кокарбоксилаза);
|
в) АСТ;
|
Г) биотин;
|
г) оксидаза аминокислот;
|
Д) NAD+;
|
д) ПВК декарбоксилаза?
|
Лаборатоpная работа ^
Принцип метода. Определение активности амилазы в биологических жидкостях (моча, ликвор, слюна, сыворотка крови) основано на определении минимальной активности (количества) фермента, катализирующего в стандартных условиях гидролиз добавленного крахмала. Амилазная активность мочи выражается количеством миллилитров крахмала, которое расщепляется ферментом, содержащимся в 1 мл неразведенной мочи, при температуре 45 ºC за 15 мин.
^ Берут 10 пронумерованных пробирок и приливают в каждую по 1 мл физиологического раствора. Затем в 1-ю пробирку добавляют 1 мл исследуемой мочи. Содержимое этой пробирки перемешивают, несколько раз втягивая и выпуская жидкость из пипетки. Набирают в пипетку 1 мл смеси и переносят во 2-ю пробирку, и процедуру повторяют вплоть до 10-й пробирки. Из 10-й пробирки 1 мл смеси отбрасывают. При этом получается следующее разведение мочи:
№ пробирки
|
1
|
2
|
3
|
4
|
5
|
6
|
7
|
8
|
9
|
10
|
Разведение
|
1:2
|
1:4
|
1:8
|
1:16
|
1:32
|
1:64
|
1:128
|
1:256
|
1:512
|
1:1024
|
Гидролиз крахмала
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
В каждую пробирку добавляют по 1 мл физраствора и по 2 мл 0,1 % раствора крахмала. После перемешивания содержимого пробирки термостатируют 15 мин при температуре 45 °С. После инкубации пробирки охлаждают водопроводной водой и ставят в штатив по порядку. Прибавляют в каждую пробирку по 1 капле раствора йода и перемешивают. Отмечают пробирку с наибольшим разведением мочи, при котором произошло полное расщепление крахмала с йодом. Полученные данные заносят в таблицу.
Расчет. Предположим, что полный гидролиз крахмала произошел в первых 4 пробирках. В четвертой пробирке (где разведение мочи 1 : 16) 1/16 мл мочи гидролизует 2 мл 0,1 %-го крахмала. Значит, 1 мл неразведенной мочи расщепит 32 мл 0,1 %-го крахмала. Следовательно, активность амилазы мочи равна 32 единицам. В норме активность амилазы мочи равна 16–64 единицам.
^ Определение активности амилазы мочи и сыворотки крови широко используется в клинической практике для диагностики заболеваний поджелудочной железы. При острых панкреатитах амилазная активность мочи и сыворотки крови увеличивается в десятки раз, особенно в первые сутки заболевания, а затем постепенно возвращается к норме. При почечной недостаточности амилаза в моче отсутствует. В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эндемическом паротите, что указывает на одновременное поражение поджелудочной железы вирусом паротита.
^
Рекомендуемая литература
Основная
Материал лекций.
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 126–132; 1998. С. 157–168.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
Дополнительная
Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.
Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Ташева Т. М.: Медицина, 1980.
Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981.
Руководство по клинической лабораторной диагностике. Киев: Вища школа, 1990. С. 167–186.
Зилва Ф., Пеннел Дж. Клиническая химия в диагностике и лечении. М.: Медицина, 1986. С. 372–388.
Занятие 5
Биологическое окисление. Цикл Кребса
Цель занятия: сформулировать современные представления о путях и механизмах получения, депонирования и утилизации энергии в живых организмах.
^
Студент должен знать:
Элементы химической термодинамики. Первый и второй законы термодинамики. Понятие об энергии Гиббса.
Суть и механизм окислительно-восстановительных реакций.
Строение коферментов NAD+, NADP+, FAD их роль и механизм участия в окислительно-восстановительных реакциях.
Студент должен уметь:
Выполнять качественные реакции на субстраты энергетического обмена.
Структура занятия
-
Теоретическая часть
История развития учения о биологическом окислении (БО). Взгляды А. Лавуазье, М. В. Ломоносова, Ф. Шейнбайна, А. Н. Баха, К. Энглера, В. И. Палладина, Г. Виланда.
Теория перекисных соединений Баха-Энглера, ее суть и критический анализ.
Теория Палладина-Виланда, ее суть и критический анализ.
Дальнейшее развитие учения о биологическом окислении. Современные представления о биологическом окислении. Принципы преобразования и передачи энергии в живых системах. Окислительно-восстановительные реакции, окислительно-восстановительный потенциал. Макроэргические соединения, строение АТФ, причины макроэргичности.
Субстраты биологического окисления. Схема образования субстратов из углеводов, липидов, белков. Этапы биологического окисления – цитоплазматический и митохондриальный. Ферменты, коферменты биологического окисления – NAD+-, NADP+-, FAD- и FMN-зависимые дегидрогеназы.
Строение и функции митохондрии. Сравнительная характеристика мембран митохондрий. Ферментный состав различных компартментов.
ЦТК – цикл трикарбоновых кислот (Кребса) как общий конечный пункт утилизации субстратов биологического окисления. История открытия. Последовательность реакций, ферменты, коферменты. Субстратное фосфорилирование. Регуляция ЦТК. Значение ЦТК (пластическая, энергетическая и регуляторная роль).
Витамины PP, B2. Строение и роль в энергетическом обмене.
-
Практическая часть
Решение задач.
Лабораторные работы.
Проведение контроля конечного уровня знаний.
Задачи
1 БО у высших организмов сопряжено:
а) с переносом протонов; б) образованием воды; в) функцией митохондрий; г) переносом электронов; д) прямым потреблением кислорода?
2 В митохондриях:
а) образуются липопротеиды крови; б) протекает гидролиз макромолекул; в) происходит окислительное фосфорилирование; г) синтезируются стероиды; д) гидролизуются лекарства?
3 Какие из этапов ЦТК обеспечивает наибольший выход АТФ:
а) изоцитрат малат; б) изоцитрат -КГ; в) -КГ ЩУК; г) сукцинат фумарат; д) сукцинат ЩУК?
4 При окислении 1 г жира образуется больше энергии, чем при распаде углеводов и белков, потому что:
а) липиды образуют большее количество ацетил-КоА, чем необходимо для ЦТК;
б) ткани, утилизирующие липиды, выделяют больше тепла, чем ткани, утилизирующие углеводы;
в) атомы углерода в липидах "более восстановлены", чем в белках и углеводах;
г) окислительный метаболизм липидов протекает более полно;
д) молекулярный вес липидов больше, чем углеводов?
5 Какой из следующих биологических процессов потребляет наибольшее количество энергии:
а) анаэробный гликолиз; б) фиксация углекислого газа; в) протеолиз; г) биосинтез белка; д) аэробное (окислительное) фосфорилирование; е) биосинтез липидов?
6 Какие из указанных соединений являются макроэргическими:
а) фосфокреатин; б) фосфоенолпируват; в) АМФ; г) АДФ; д) АТФ; е) аденозин?
^
Лаборатоpная работа № 1. Открытие некоторых субстратов ЦТК (лимонной и янтаpной кислот)
Принцип метода. Ди- и трикарбоновые кислоты, карбоксильные группы которых расположены рядом, при взаимодействии с резорцином и концентрированной серной кислотой образуют флюоресцирующие в ультрафиолетовом свете продукты.
^
Ход работы. В две пробирки добавляют по 1 капле воды (избыток воды мешает реакции) и растворяют: в 1-й – несколько кристаллов цитрата, а во
2-й – янтарной кислоты. Затем в обе пробирки вносят по 10–12 капель концентрированной серной кислоты и несколько кристаллов резорцина. Содержимое пробирок осторожно нагревают (но НЕ КИПЯТЯТ!) до появления окраски желтого цвета. К охлажденным пробиркам добавляют по 20 капель дистиллированной воды и наблюдают в ультрафиолетовом свете флюоресценцию: голубую – в пробирке с цитратом и зеленую – с сукцинатом.
^
Лаборатоpная работа № 2. Качественное обнаружение цитохромоксидазы.
П
ринцип метода. Цитохромоксидаза, содержащаяся в скелетной мышце, обесцвечивает 2,6-дихлорфенолиндофенол (2,6-ДХФИФ, краска Тильманса), переводя его в восстановленную форму (см. уравнение).
^ 1 г свежих скелетных мышц, освобожденных от жировой ткани, тщательно растирают в ступке в течение 10 мин. Мышечную кашицу фильтруют через слой марли и многократно промывают твердый осадок дистиллированной водой до обесцвечивания промывных вод.
На мышечную кашицу, отжатую между листами фильтровальной бумаги, капают 2-3 капли раствора 2,6-дихлорфенолиндофенола и наблюдают его обесцвечивание, связанное с активностью цитохромоксидазы мышечной ткани (восстановление краски Тильманса в лейкоформу).
Выводы по результатам работы.
Рекомендуемая литература
Основная
Материал лекций.
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 213–220; 1998. С. 345–353.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 199–221.
Дополнительная
Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 111–126.
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 403–415.
Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 477–507.
Занятие 6
Пути потребления кислорода в организме. Тканевое дыхание. Окислительное фосфорилирование. Микросомальное и перекисное окисление
Цель занятия: сформулировать современные представления о механизмах получения, депонирования и утилизации энергии в живых организмах, путях потребления кислорода в организме в норме и при патологии.
^
Студент должен знать:
Понятие об электродвижущей силе окислительно-восстановительных реакций.
Строение NAD+, NADP+, FAD, FMN, кофермента Q, цитохромов и их роль в окислительно-восстановительных процессах.
Электронное строение атома кислорода и его активных форм; каталаза, пероксидаза.
Сущность свободнорадикальных процессов.
Студент должен уметь:
Проводить титрационный анализ.
Структура занятия
-
Теоретическая часть
Пути утилизации кислорода в организме (митохондриальное, микросомальное и перекисное окисление).
Структура и функция дыхательной цепи (ДЦ) митохондрий. Комплексы ДЦ. Основные принципы и механизм функционирования ДЦ митохондрий. Ферменты тканевого дыхания: NAD+, NADP+, FAD зависимые дегидрогеназы, убихинон, цитохромы, их строение и роль.
Окислительное фосфорилирование (ОФ). Пункты фосфорилирования. Коэффициент P/О показатель степени сопряжения ОФ. Механизмы сопряжения окисления и фосфорилирования. Хемиосмотическая теория сопряжения окислительного фосфорилирования П. Митчелла. Разобщение окисления и фосфорилирования. Разобщители. Механизм действия разобщителей. Биологическое значение разобщения ОФ.
Значение тканевого дыхания в биоэнергетике клетки и организма. Энергетический баланс одного оборота ЦТК.
Микросомальное окисление. Понятие о микросомах. Характеристика ЭПС. Микросомальная ДЦ. Основные переносчики: NAD+, NADP+, FAD и FMN зависимые дегидрогеназы, цитохромы b5, P450, их функции. Субстраты и косубстраты микросомального окисления (метаболизм ксенобиотиков).
Сходство и отличие микросомальной и митохондриальной ДЦ. Связь ЦТК, ДЦ митохондрии с микросомальной ДЦ. Биологическое значение и органное распределение микросомального окисления.
Понятие о перекисных процессах. Электронное строение атома кислорода. Механизмы образования активных форм кислорода. Перекисное окисление в норме и при патологии. Антиоксидантная защита: ферментная (СОД, каталаза, пероксидаза и др.) и неферментная (глутатион, витамины А, С, Е, метаболиты, и др.).
Витамины A, C, E их строение и роль в обмене.
-
Практическая часть
Решение задач.
Лабораторная работа.
Проведение контроля конечного уровня знаний.
Задачи
1 При прохождении электронов от сукцината через ДЦ к кислороду верными условиями являются:
а) отношение P/O = 2; б) участвует коэнзим Q; в) участвует цитохром Р450; г) участвует NADH-дегидрогеназа; д) отношение P/O = 1?
2 Что не принимает участия в транспорте электронов по митохондриальной ДЦ:
а) NADH; б) цитохром P450; в) негемовое железо; г) цитохром b; д) флавопротеид; е) цитохром b5?
3 При окислении 1 грамма какого из субстратов выделяется больше АТФ:
а) изоцитрата; б) аспартата; в) олеиновой кислота; г) фруктозы; д) гликогена; е) сукцината?
4 При окислительном фосфорилировании динитрофенол является:
а) ингибитором NAD+-потребляемых реакций;
б) ингибитором цитохромов;
в) ингибитором синтеза АТФ и дыхания;
г) разобщителем;
д) ингибитором SH-групп;
е) переносчиком протонов (протонофором)?
5 Какие из указанных фосфатных соединений имеют более отрицательное значение G° при гидролизе, чем ГТФ:
а) Г-1-Ф; б) Г-6-Ф; в) 2,3-дифосфоглицерат; г) фосфоенолпируват; д) глицерол-1-фосфат?
6 Цитохромоксидаза содержит:
а) кобальт; б) цинк; в) магний; г) ванадий; д) медь; е) селен?
7 Цитохромоксидаза специфически ингибируется:
а) CO2; б) реагентом Шиффа; в) парахлормеркурийбензоатом (SH-реагент); г) цианидами; д) H2S; е) СО?
8 Фосфорилирование АДФ в АТФ возможно за счет субстратов:
а) 3-ФГА; б) 1,3-диФГК; в) фруктозо-1,6-дифосфата; г) фосфоенолпирувата; д) ацетил-КоА; е) сукцинил-КоА?
9 Какие ферменты могут фосфорилировать АДФ:
а) цитратсинтетаза; б) СДГ; в) фумараза; г) -кг-ДГ; д) протонная АТФ-аза; е) сукцинилтиокиназа?
Лабораторная работа. ^
Принцип метода. Основан на титриметрическом определении количества перекиси водорода, разложенной ферментом за определенный промежуток времени, по следующему уравнению:
2KMnO4 + 5H2O2 + 4H2SO4 2KHSO4 + 2MnSO4 + 8H2O + 5O2.
О количестве расщепленной перекиси водорода судят по разности количества KMnO4, израсходованного на титрование до и после действия каталазы.
Активность каталазы выражают с помощью каталазного числа и показателя каталазы. Каталазным числом называют количество миллиграммов перекиси водорода, которое разлагается в 1 мкл крови.
^ Разведенную кровь (1 : 1000) взбалтывают и добавляют по 1 мл в две колбы, приливают по 7 мл дистиллированной воды; в опытную пробу добавляют 2 мл 1 %-го раствора H2O2, а в контрольную – 5 мл 10 %-го раствора H2SO4. Действие каталазы в кислой среде (в контрольной пробе) прекращается, т. к. оптимум pH = 7,4.
Колбы оставляют при комнатной температуре на 30 мин. Затем приливают в опытную колбу 5 мл 10 %-го H2SO4, а в контрольную – 2 мл 1 %-го H2O2. Содержимое каждой колбы титруют 0,1н раствором KMnO4 до появления бледно-розовой окраски.
Рассчитывают каталазное число (КЧ) по формуле
КЧ = (А – В) 1,7,
где А – количество 0,1н раствора KMnO4, пошедшее на титрование контрольной пробы, где каталаза разрушена, мл;
В – количество 0,1н раствора KMnO4, пошедшее на титрование опытной пробы, мл.
На титрование контрольной пробы, где каталаза разрушена, пойдет больше раствора KMnO4, чем на титрование опытной пробы. Полученную разность умножают на 1,7 (коэффициент пересчета) и получают каталазное число для исследуемой крови.
В норме каталазное число составляет 10–15 единиц.
^ Определение активности каталазы крови имеет значение для диагностики рака, анемии, туберкулеза. При этих заболеваниях активность каталазы в крови снижается.
Примечание Показателем каталазы служит дробь, в которой числителем является каталазное число, а знаменателем – число миллионов эритроцитов в 1 мкл исследуемой крови.
Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.
Рекомендуемая литература
Основная
Материал лекций.
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 213–220; 1998. С. 305–317.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 199–221.
Дополнительная
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 403–438.
Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 111–139.
Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 403–438, 508–550.
Албертс Б. и др., Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 1. С. 430–459.
Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М.: Наука. 1989.
Занятие 7
Контрольное по разделам “введение в биохимию”, “Энзимология и биологическое окисление”
^ контроль усвоения вопросов пройденных разделов “Введение в биохимию”, “Энзимология и биологическое окисление”.
Контрольные вопросы
Краткая история биохимии. Значение биохимии для врача.
Характеристика основных биохимических методов.
Общая характеристика обмена веществ. Понятие об анаболизме, катаболизме и метаболизме.
Строение, свойства и классификация аминокислот. Значение аминокислот.
Уровни структурной организации белковой молекулы. Определение структурной связи, удерживающей структуры.
Форма и размер белковой молекулы. Молекулярная масса белков.
Физико-химические свойства белков. Функции белков.
Качественные реакции на белки и аминокислоты.
Высаливание, денатурация белков (механизм, признаки). Использование денатурации в лечебной и лабораторной практике.
Доказательства белковой природы фермента. Выделение и очистка ферментов.
История энзимологии. Понятие о ферментах. Особенности ферментативного действия.
Строение ферментов. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты (участие витаминов в построении коферментов). Активный центр фермента (каталитический, субстратный, аллостерический участки).
Механизм действия ферментов. Теория промежуточных соединений. Энергия активации. Энергетический барьер.
Кинетика ферментативных реакций (факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций: природа фермента и субстрата, их концентрация, рН, температура, лекарственные препараты).
Выделение и очистка ферментов, качественное обнаружение и количественное определение. Единицы измерения количества и активности ферментов.
Номенклатура и классификация ферментов.
Локализация ферментов в клетке. Органоспецифические и маркерные ферменты. Изменения ферментативного спектра в онтогенезе.
Регуляция активности ферментов. Роль гормонов, цАМФ, ионов активаторов, ингибиторов. Виды ингибирования.
Аллостерические ферменты. Определение, структура, свойства и кинетика ферментов. Механизм регуляции. Биологическое значение.
Изоферменты, их биологическая роль и происхождение. Использование изоферментов в диагностике.
Предмет и задачи медицинской энзимологии.
Энзимопатии, их классификация, причины возникновения.
Механизм развития метаболических разрушений. Степень клинических проявлений энзимопатий.
Характеристика основных ферментов плазмы. Типы изменения активности ферментов в крови.
Энзимодиагностика. Задачи и объекты исследования.
Энзимотерапия (иммобилизованные ферменты, липосомы).
Применение ферментов в лабораторной диагностике.
Количественное определение каталазы (принцип метода, диагностическое значение).
Определение амилазы (диастазы) мочи по Вольгемуту (принцип метода, диагностическое значение).
История учения о биологическом окислении. Взгляды М. В. Ломоносова, А. Лавуазье, Ф. Шенбайна, А. Н. Баха, В. И. Палладина.
Современные представления о биологическом окислении. Принципы преобразования и передачи энергии в клетке. Окислительно-восстановительные реакции, окислительно-восстановительный потенциал.
Основная роль биологического окисления. Схемы образования субстратов из белков, липидов и углеводов.
Этапы биологического окисления (ЖКТ, цитоплазматический и митохондриальный).
Строение АТФ, значение. Высокоэнергетические фосфаты. Природа макроэргичности. Субстратное фосфорилирование. Биологическое значение.
Строение и функции митохондрий. Сравнительная характеристика мембран митохондрий. Локализация митохондриальных ферментов.
ЦТК как общий конечный путь использования субстратов биологического окисления. Последовательность реакций, ферменты, коферменты.
Значение ЦТК. Регуляция ЦТК.
Ферменты тканевого дыхания (НАД; ФАД-зависимые дегидрогеназы, убихинон; цитохромы, их строение, роль).
Витамин PP. Строение, роль в энергетическом обмене.
Витамин B2. Строение и роль в энергетическом обмене.
Дыхательная цепь. Перенос электронов в ней. Основные принципы функционирования дыхательной цепи. Комплексы ДЦ.
Механизмы сопряжения окислительного фосфорилирования. Строение и функции протонной АТФ-азы. Коэффициент Р/О.
Хемиосмотическая теория Митчелла. Механизм генерации протонного потенциала. Н+, его структура и пути утилизации.
Разобщение окисления и фосфорилирования. Разобщители окислительного фосфорилирования, их природа и механизм действия.
Особенности митохондриального окисления в бурой жировой ткани, ее биологическая роль.
Значение митохондриального окисления в биоэнергетике клетки и организма.
Микросомальная цепь переноса электронов. Механизм окисления.
Значение микросомального окисления в биоэнергетике клетки и организма.
Сходство и отличие микросомального и митохондриального окисления.
Образование активных форм кислорода, их биологическая роль.
Антиоксидантная защита, СОД, каталаза, пероксидаза, их биологическая роль. Антиоксиданты.
Витамин С. Химическая природа, роль в обмене веществ.
Биохимия углеводов
|
