Весь курс предусматривает 36 занятий, из них 23 занятия помещены в первой части пособия и 13 во второй. Теоретическая часть включает перечень учебных вопросов, рассматриваемых по данной теме, которые должен знать студент

Скачать 1.29 Mb.

Название	Весь курс предусматривает 36 занятий, из них 23 занятия помещены в первой части пособия и 13 во второй. Теоретическая часть включает перечень учебных вопросов, рассматриваемых по данной теме, которые должен знать студент
страница	6/7
	А. Н.Ковалю
Дата конвертации	07.04.2013
Размер	1.29 Mb.
Тип	Документы

Содержание

Исходный уровень знаний и навыков
S-аденозилметионина (SAM
Лабораторные работы
Принцип метода.
Ход работы
Норма. АСТ – 0,1–0,45 ммоль/ч.л (пирувата на 1 л сыворотки крови за 1 час инкубации при 37 °С). Выводы.
Определение активности АЛТ (аланинаминотрансферазы) в сыворотке и плазме крови ферментативным методом (УФ-области)
Ход работы.
Качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов (белки, углеводы, пуриновые основания, фосфат).
ВНИМАНИЕ! Соблюдать меры безопасности при работе с концентрированной серной кислотой и кипячением на водяной бане.
Порядок оформления работы.

1 2 3 4 5 6 7

Рекомендуемая литература

Основная

Материал лекций.
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 337–354; 1998. С. 428–451.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 313–327, 335–336.

Дополнительная

Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 259–272.
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 255–258.
Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 571–599.
Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Т. Ташева. М.: Медицина, 1980. С. 126–129.
Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981. С. 592–595.

Занятие 20

Особенности обмена аминокислот в норме
и при патологии

Цель занятия: сформировать представления об особенностях обмена отдельных аминокислот (АК) в норме и при патологии. Дать биохимическое обоснование практического применения аминокислот в медицине. Освоить методику определения активности трансаминаз в сыворотке крови.

^ Исходный уровень знаний и навыков

Студент должен знать:

Строение, классификацию и свойства основных классов аминокислот.
ЦТК, реакции, ферменты, механизмы регуляции, его взаимосвязь с обменом аминокислот, углеводов, липидов и циклом синтеза мочевины.
Механизмы митохондриального и микросомального окисления.
Энзимопатии (общая характеристика).
Энзимодиагностика (принципы, объекты, цель и задачи).

Студент должен уметь:

Проводить исследование на колориметре.

Структура занятия

Теоретическая часть
1. ЦТК (реакции, ферменты, коферменты, механизмы регуляции, биологическая роль). Пути вступления отдельных аминокислот в ЦТК (глико- и кетогенные аминокислоты).
2. Особенности обмена отдельных аминокислот – биосинтез и распад, участие в ГНГ или кетогенезе, применение в медицине.
3. ала – основные пути метаболизма, регуляторная роль.
4. гли, сер – механизм взаимопревращений, роль ТГФК в обмене, участие в биосинтезе фосфолипидов, этаноламина, холина, пуринов, порфиринов, глутатиона, креатина, гиппуровой кислоты, желчных кислот. Нарушение обмена гли – гиперглицинемия, оксалоз, их основные клинические проявления.
5. глу – прямое и непрямое окислительное дезаминирование, трансаминирование, ферменты и биологическое значение. Биологическое значение глутаматдегидрогеназы.
  1. Адаптивная роль глу: антигипоксическая – образование ГАМК, ГОМК и янтарной кислоты, энергетический “выход” окисления глу, антитоксическая – обезвреживание аммиака, связывание тяжелых металлов и др., антиоксидантная – синтез глутатиона. биосинтез про, пуриновых оснований. Роль глу в интеграции углеводного, липидного и азотистого обменов. Показания к применению глу в медицинской практике.
6. про – биосинтез, распад, механизм образования о-про, реакция, ферменты, роль микросомального окисления, аскорбата и др. Клинико-диагностическое значение определения содержания про и о-про в крови и моче. Нарушение обмена про – гиперпролинемия, основные клинические проявления.
7. гис – биосинтез и основные пути обмена, их биологическая роль: образование гистамина, дипептидов ансерина, карнозина. Использование гис как радиопротектора и антиоксиданта. Нарушение обмена гис – гипергистидинемия, основные клинические проявления.
8. арг – биосинтез и основные пути обмена, их биологическое значение: адаптивная роль системы арг – аргиназа – мочевина.
9. асп – основные метаболические превращения: трансаминирование, амидирование (обезвреживание аммиака), α-декарбоксилирование (биологическая роль -аланина), биосинтез пуриновых и пиримидиновых оснований, биосинтез мочевины, участие в цикле пуриновых нуклеотидов. Показания к применению асп в медицинской практике.
10. цис – механизм биосинтеза из мет. Антитоксическая, антиоксидантная и радиопротекторная роль: биосинтез цистина, таурина, ФАФС, глутатиона и др. Нарушение обмена цис – цистиноз, его основные клинические проявления.
11. мет – основные пути метаболизма: образование ^ S-аденозилметионина (SAM), витамина U (S-метилметионина), реакции трансметилирования – синтез холина, адреналина, креатинина, реакции детоксикации и др. Нарушение обмена мет – гомоцистинурия, цистатионурия, основные клинические проявления.
12. фен и тир – основные пути метаболизма: биосинтез катехоламинов, тиреоидных гормонов, меланина и др. Нарушение обмена фен, тир – фенилкетонурия, альбинизм, алкаптонурия, тирозиноз, их основные клинические проявления.
13. трп – основные пути обмена: кинурениновый, образование триптамина и серотонина. Нарушения обмена трп – синдром Хартнупа, его основные клинические проявления.
14. вал, лей, иле – особенности обмена, регуляторная роль этих аминокислот. Нарушения обмена – болезнь кленового сиропа, ее основные клинические проявления.
15. Интеграция углеводного, липидного и белкового обменов, механизм образования общих метаболитов.

Практическая часть
1. Решение задач.
2. Лабораторные работы.

Задачи

1 Какое из указанных соединений является прямым донором CH₃- групп:

а) бетаин;	в) мет;	д) N₅,N₁₀-метилен ТГФК;
б) креатин;	г) S-аденозилметионин;	е) холин?

2 Какие важные для нервной системы соединения образуются при декарбоксилировании аминокислот:

а) норадреналин;	в) серотонин;	д) ГОМК;
б) ГАМК;	г) ацетилхолин;	е) все перечисленное?

3 -аланин является предшественником:

а) глутатиона; б) карнозина; в) FMN; г) NAD; д) биотина; е) HS KoA?

4 Какая из следующих аминокислот является чисто кетогенной:

а) иле; б) фен; в) лей; г) про; д) трп; е) ала?

5 Сер и цис могут вступать в ЦТК через:

а) сукцинил-КоА;	в) ЩУК;	д) пропионат;
б) пируват;	г) глиоксилат;	е) ацетил КоА?

6 Триптофан не включается в биосинтез:

а) ниацина;	в) норадреналина;	д) индолов;
б) серотонина;	г) мелатонина;	е) ГАМК?

7 Какие ферментативные реакции участвуют при биосинтезе адреналина:

а) окисление аминогруппы;	г) декарбоксилирование;
б) метилирование;	д) трансаминирование;
в) алифатическое гидроксилирование;	е) ароматическое гидроксилирование?

8 Какие превращения встречаются у человека:

а) сер  гли;	в) ЩУК  лиз;	д) глу  цис;
б) фен  тир;	г) гомоцис  мет;	е) ала  гис?

9 Какие ферментативные пары участвуют в синтезе мочевины:

а) АСТ и диаминоксидаза;

б) серин-дегидратаза и глу-ДГ;

в) оксидаза L-аминокислот и рацемаза;

г) карбамоилфосфат синтетаза и АСТ;

д) глутаминсинтетаза и глутаминаза;

е) аргиназа-уреаза?

10 Какие аминокислоты, вступающие на путь ГНГ, могут ресинтезироваться из метаболитов гликолиза:

а) ала; б) глу; в) глн; г) фен; д) вал; е) мет?

11 С какими коферментами связаны превращения:

А) пиридоксальфосфат;	а) сер  гли;
Б) ТГФК;	б) ала  пируват;
В) АТФ;	в) мет  S-аденозилметионин;
Г) ГТФ;	г) глу про;
Д) NADPH;	д) ЩУК ФЕП?

12 Серная и фосфорная кислоты являются продуктами катаболизма:

а) углеводов; б) липидов; в) белков; г) нуклеопротеидов; д) всего указанного; е) ни одного из указанного?

13 Альбинизм является результатом дефицита активности:

а) фен-гидроксилазы; б) п-оксифенилпируват-гидроксилазы; в) оксидазы гомогентизиновой кислоты; г) тирозиназы; д) карбамоилфосфатсинтетазы?

14 Алкаптонурия возникает в результате дефицита:

а) фен; б) оксидазы гомогентизиновой кислоты; в) тирозиназы; г) аргининосукцинатлиазы; д) глутаминазы?

15 Фенилкетонурия является причиной дефицита:

а) тир; б) цитруллина; в) карбамоилфосфат-синтетазы; г) гексокиназы; д) фен-гидроксилазы; е) фен?

16 Изменения активности АСТ и АЛТ у больных с заболеваниями миокарда всегда отличаются от такового у больных с заболеваниями печени. Чем это объясняется и какую диагностическую ценность имеет это различие?

17 При гомоцистинурии генетический дефект связан:

а) с мет-диметилазой; б) цистатионинсинтетазой; в) цистатионазой;
г) S-аденозин-гомоцистеингидролазой; д) нарушением транспорта аминокислот в почках?

18 Какие из следующих соединений включаются в виде прямых предшественников в биосинтез метаболитов:

А) тир;	а) порфирин;	е) ацетилхолин;
Б) трп;	б) ГАМК;	ж) тироксин;
В) сер;	в) серотонин;	з) ниацин (PP);
Г) глу;	г) кинуренин;	и) креатин?
Д) гли;	д) адреналин;

^ Лабораторные работы

Лабораторная работа № 1. Определение активности АСТ (аспартатаминотрансферазы) в сыворотке крови по Райтману и Френкелю

^ П
ринцип метода. В результате переаминирования, происходящего под действием АСТ, образуется щавелевоуксусная кислота. Щавелевоуксусная кислота спонтанно декарбоксилируется в пировиноградную. При добавлении 2,4-динитрофенилгидразина в щелочной среде образуется гидразон пировиноградной кислоты красно-коричневого цвета, интенсивность окраски которого определяется колориметрически (см. уравнение).

^ Ход работы. Пробирку с 0,25 мл субстратно-буферной смеси нагревают в термостате при 37 C в течение 5 мин, добавляют 0,05 мл сыворотки крови и инкубируют 60 мин в термостате при этой же температуре.

Добавляют 0,25 мл раствора 2,4-динитрофенилгидразина и выдерживают в течение 20 мин при комнатной температуре. Затем добавляют еще 2,5 мл NaOH, перемешивают и оставляют еще на 10 мин при комнатной температуре.

Измеряют на фотометре экстинкцию опытной пробы при длине волны 500–560 нм (зеленый светофильтр) в кювете с толщиной слоя 10 мм. В качестве контрольной пробы используется дистиллированная вода.

Расчет. Производят по калибровочному графику.

^ Норма. АСТ – 0,1–0,45 ммоль/ч.л (пирувата на 1 л сыворотки крови за 1 час инкубации при 37 °С).

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.

Лабораторная работа № 2.^ Определение активности АЛТ (аланинаминотрансферазы) в сыворотке и плазме крови ферментативным методом (УФ-области)

Принцип метода. Основан на сопряжении двух ферментативных реакций (АЛТ и ЛДГ) – трансаминирования и последующего NADH-зависимого восстановлении пирувата, образующегося в процессе трансаминирования.

I этап:

АЛТ

L-ала + -кетоглутарат  пируват + L-глу;

II этап:

ЛДГ

пируват + NADH+H⁺  L-лактат + NAD⁺.

Ход реакции регистрируют по убыли восстановленной формы кофермента – NADH+Н⁺, имеющего максимум поглощения при 340 нм.

^ Ход работы. Активность АЛТ в сыворотке крови определяют в 2 этапа.

I этап. В пробирку вносят 1 мл раствора № 1 (смесь ЛДГ, NADH+Н⁺ буфер-субстрата, пиридоксаль-фосфата) и 0,1 мл сыворотки крови, перемешивают и термостатируют 5 мин при 37 °C.

II этап. Содержимое пробирки переливают в кювету, предварительно нагретую до 37 °C, и добавляют 0,1 мл раствора № 2 (-кетоглутарат).

Измеряют оптическую плотность при длине волны 340 нм, ширине кюветы 10 мм, в интервале 3 мин.

Расчет. Вычисляют изменение экстинкции за 1 мин (А/t) в мккат/л, а также каталитическую концентрацию (активность АЛТ) по формуле

С = A/t  31,75.

Норма. Активность АЛТ сыворотки крови равна 0,15–0,96 мккат/л.

Клинико-диагностическое значение. Определение активности АЛТ и АСТ широко используется в ранней дифференциальной диагностике различных заболеваний. Оба фермента высокоактивны в различных тканях. Однако наибольшая активность АЛТ приходится на печень, а АСТ – на миокард. В связи с высокой информативностью определение активности АЛТ используется для ранней диагностики болезни Боткина (до появления желтухи и первых симптомов болезни – недомогания, слабости и т. д.), а также ее безжелтушных форм. Высокая активность фермента в крови поддерживается первые 10–15 дней, а затем постепенно снижается. Степень увеличения активности АЛТ коррелирует с тяжестью болезни.

АСТ более специфична для миокарда, поэтому используется для ранней дифференциальной диагностики инфаркта миокарда. Причем увеличение активности отмечается через 24–36 часов и снижается на 3–7-е сутки.

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.

Рекомендуемая литература

Основная

Материал лекций.
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 354–364; 1998. С. 451–468.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 323–327, 331–338.

Дополительная

Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1 С. 343–355.
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 259–267.
Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 653–681.
Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Т. Ташева. М.: Медицина, 1980. С. 120–136.
Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981. С. 574–586.

Занятие 21

Нуклеопротеиды. Структура и функции информационных макромолекул

Цель занятия: сформировать представления о структуре, метаболизме и функциях азотистых оснований, нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Освоить качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов.

Исходный уровень знаний и навыков

Студент должен знать:

Строение, свойства и функции азотистых оснований и нуклеотидов.
Правила Э. Чаргаффа.
Структуру, классификацию, свойства и функции нуклеиновых кислот.
Молекулярные механизмы переваривания и всасывания пищи в ЖКТ.
Энзимопатии (общая характеристика).

Студент должен уметь:

Проводить качественные реакции на белки и углеводы.

Структура занятия

Теоретическая часть
1. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов в желудочно–кишечном тракте. Характеристика и функции “ядерных” белков.
2. Мононуклеотиды как структурные компоненты нуклеиновых кислот (НК), их основные функции:
  1. переносчики энергии – АТФ, ГТФ.
  2. коферменты – NAD, NADP, FAD, FMN.
  3. мессенджеры гормональных и др. сигналов – цАМФ, цГМФ.
3. Метаболизм (синтез и распад) пуринов и пиримидинов. Реакции, ферменты, регуляция.
4. Биосинтез АМФ и ГМФ. Реакции, ферменты, регуляция.
5. Структура и функции НК. Особенности строения и роль различных видов ДНК (ядерная, митохондриальная, рибосомальная, сателлитная и др.). Особенности структуры ДНК вирусов и фагов.
6. Особенности строения и роль различных видов РНК – информационной, рибосомальной, транспортной, вирусной.
7. Роль минорных оснований в структуре НК. Коэффициент видовой специфичности.
8. Полиморфизм вторичной структуры ДНК – А-, В- и Z-формы.
9. Механизмы хранения и передачи наследственной информации – репарация, репликация (строение репликативной вилки), транскрипция, трансляция, характеристика основных ферментов и кофакторов.
10. Этапы биосинтеза ДНК – инициация, элонгация, терминация, роль ДНК-полимераз.
11. Биосинтез РНК, его регуляция, роль РНК-полимераз. Процессинг РНК, его биологическое значение. Альтернативный сплайсинг. Регуляция экспрессии генов иммуноглобулинов.
12. Патология обмена азотистых оснований и НК. Нарушения процессов репарации ДНК и их последствия. Причины возникновения и основные клинические проявления оротацидурии, ксантинурии, синдрома Леша–Нихана и подагры.
Практическая часть
1. Решение задач.
2. Лабораторная работа.

Задачи

1 Общим метаболитом синтеза пиримидинов, мочевины и цитруллина является:

а) ацетат; б) карбамоилфосфат; в) формилтетрагидрофолат; г) пропионат; д) пируват; е) аргинино-сукцинат?

2 Гистоны богаты аминокислотами:

а) цис и про; б) фен и тир; в) трп и мет; г) лей и вал; д) лиз и арг; е) глу и асп?

3 Какой триплет находится на аминокислотном конце молекулы тРНК:

а) ЦЦА; б) ЦАА; в) ЦЦЦ; г) АЦЦ; д) ААА; е) ТТА; ж) ГУГ; з) АУГ; и) УГА?

4 Субъединицы рибосом эукариот имеют коэффициенты седиментации:

а) 40S; б) 70S; в) 30S; г) 80S; д) 60S; е) 45S?

5 Какие субстраты утилизирует РНК-полимераза:

а) АТФ, ГТФ, ТТФ, ЦТФ;	г) АМФ, ГМФ, УМФ, ЦМФ;
б) АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ;	д) дАМФ, дГМФ, дУМФ, дЦМФ;
в) АДФ, ГДФ, ТДФ, ЦДФ;	е) дАМФ, дГМФ, дТМФ, дЦМФ?

6 Назовите короткоживущую нуклеиновую кислоту животных клеток:

а) рРНК; б) гяРНК; в) тРНК; г) рДНК; д) 5S-РНК; е) иРНК?

7 Какие субстраты утилизирует ДНК-полимераза:

а) ГТФ, УТФ, ЦТФ, АТФ;	г) ГМФ, УМФ, ЦМФ, АМФ;
б) ЦТФ, ТТФ, ГТФ, АТФ;	д) дЦМФ, дУМФ, дГМФ, дАМФ;
в) дАТФ, дЦТФ, дТТФ, дГТФ;	е) дАДФ, дЦДФ, дТДФ, дГДФ?

8 Фрагменты Оказаки являются:

а) инициирующим сигналом для репликации ДНК;

б) инициирующим сигналом для транскрипции РНК;

в) сайтом, связывающим гистон;

г) сайтом, связывающим рибосому;

д) сайтом, метилирующим ДНК;

е) отрезками молекулы ДНК, образующимися на отстающей цепи ДНК?

9 Кор-нуклеосомы содержат:

а) одну копию каждого гистона H2a, H2b, H3, H4;

б) две копии каждого гистона H2a, H2b, H3, H4;

в) ДНК, ковалентно сшитую с гистонами;

г) комплекс гистон-негистоновые белки;

д) РНК-полимеразу?

10 Основные этапы процессинга гяРНК эукариот включают:

а) 3’-полиаденилирование; б) совместный сплайсинг экзонов; в) деградацию; г) 5’-кэпирование; д) совместный сплайсинг интронов; е) трансляцию?

11. Какие из следующих факторов не свойственны для транскрипции эукариот:

а) необходимость трех отдельных РНК-полимераз;

б) осуществляется в ядрах;

в) нуждается в факторах транскрипции;

г) осуществляется в направлении 5  3;

д) осуществляется в цитоплазме?

12 В каком из процессов используется ДНК-полимераза:

а) транскрипция; б) трансляция; в) полуконсервативная репликация; г) аминоацилирование; д) сплайсинг?

13 Метотрексат – эффективное антилейкозное средство – ингибирует:

а) гексокиназу; б) дегидрофолатредуктазу; в) глюкозо-6-ФДГ; г) РНК-полимеразу; д) ДНК-полимеразу; е) ревертазу?

14 Одним из механизмов мутагенеза является образование димеров тимина, которые характеризуются тем, что:

а) удаляются из генома ферментативным путем;

б) образуются при ультрафиолетовом облучении;

в) сшивают два комплементарных участка молекулы РНК;

г) сшивают две комплементарные цепи ДНК;

д) образуются на одной из цепей ДНК?

15 ДНК-лигаза:

а) соединяет фрагменты Оказаки в процессе синтеза ДНК;

б) устраняет разрывы одной из цепей ДНК;

в) является ревертазой;

г) важный фермент в рекомбинации структуры ДНК;

д) катализирует конденсацию 5`  3`связи;

е) основной фермент репарации?

Лабораторная работа ^ Качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов (белки, углеводы, пуриновые основания, фосфат).

Принцип метода. Основан на проведении специфических реакций на компоненты нуклеопротеидов дрожжей, получаемых путем их гидролиза: полипептиды, пуриновые основания, углеводы и фосфат.

^ ВНИМАНИЕ! Соблюдать меры безопасности при работе с концентрированной серной кислотой и кипячением на водяной бане.

Ход работы.

а) Биуретовая реакция на полипептиды.

К 5 каплям гидролизата добавляют 10 капель 10 %-го раствора NaOH, затем 2 капли 1 %-го раствора CuSO₄. Образуется комплекс фиолетового цвета.

б) Серебряная проба на пуриновые основания.

К 10 каплям гидролизата приливают 10 капель концентрированного (!) аммиака, затем добавляют 10 капель 2 %-го аммиачного раствора нитрата серебра. При стоянии через 3–5 мин образуется светло-коричневый осадок серебряных солей пуриновых оснований (см. уравнение).

в) Качественная реакция на пентозу (Молиша).

К

5 каплям гидролизата добавляют 3 капли 1 %-го спиртового раствора тимола, перемешивают и по стенке пробирки осторожно наслаивают 20 капель концентрированной (!) серной кислоты. При встряхивании на дне пробирки образуется продукт конденсации фурфурола с тимолом красного цвета (см. уравнение).

г) Качественная реакция на углеводы.

К 5 каплям гидролизата дрожжей приливают 3 капли 0,2 %-го спиртового раствора альфа-нафтола и 20 капель концентрированной (!) серной кислоты. Наблюдают появление розово-фиолетового окрашивания.

д) Реакция на дезоксирибозу и рибозу.

К 5 каплям гидролизата дрожжей добавляют 20 капель 1%-го раствора дифениламина и кипятят на водяной бане в течение 15 мин, при этом образуется сине-зеленое окрашивание, поскольку дифениламин с дезоксирибозой дает синее окрашивание, а с рибозой – зеленое.

е) Молибденовая проба на фосфорную кислоту.

К 10 каплям гидролизата дрожжей приливают 20 капель молибденового реактива и кипятят несколько минут на открытом огне спиртовки. При этом жидкость окрашивается в желтый цвет. Пробирку сразу охлаждают в струе холодной воды. На дне пробирки появляется кристаллический лимонно-желтый осадок фосфорномолибденовокислого аммония.

^ Порядок оформления работы. Результаты лабораторной работы записывают в тетрадь в виде таблицы:

Открываемое соединение	Используемые реактивы	Продукты реакции	Чем обусловлена реакция?

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.

Рекомендуемая литература

Основная

Материал лекций.
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 354–364, 369–394; 1998. С. 96–113, 469–503.
Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 323–327, 331–338.

Дополнительная

Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 2, С. 5–34, 53–92.
Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 186–254.
Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 2. С. 93–126.
Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 665–674.
Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Т. Ташева. М.: Медицина, 1980. С. 136–141.

Занятие 22

Биосинтез белка. Регуляция биосинтеза. Патология белкового обмена

Цель занятия: сформировать представления об этапах биосинтеза белка, механизмах его регуляции и молекулярных аспектах основных нарушений азотистого обмена. Освоить рефрактометрический метод определения концентрации белка в сыворотке крови.

Исходный уровень знаний и навыков

Студент должен знать:

Строение, классификацию и свойства основных классов нуклеиновых кислот.
Строение рибосом.
Механизмы регуляции активности ферментов.
Структуру и функцию иммуноглобулинов.
Энзимопатии (общая характеристика).

Студент должен уметь:

Проводить исследование на рефрактометре.

Структура занятия

Теоретическая часть
1. Принципиальное отличие биосинтеза белка от биосинтеза других молекул. Общая схема биосинтеза белка – необходимые предпосылки:
  1. информационный поток – схема передачи информации (центральная догма молекулярной биологии). Репликация и транскрипция ДНК – ферменты, механизм. Обратная транскрипция, роль ревертаз. Процессинг и сплайсинг иРНК. Характеристика генетического кода, кодон, антикодон;
  2. пластический поток – механизм активации аминокислот, строения тРНК, характеристика АРС-аз – кодаз;
  3. энергетический поток. Роль макроэргов АТФ, ГТФ и др. в биосинтезе белка.
2. Рибосомы – принципы организации, строение, состав. Механизм трансляции – этапы рибосомального цикла:
  1. инициация, факторы инициации. Образование инициаторного комплекса;
  2. элонгация, факторы элонгации;
  3. терминация.
3. Виды и механизмы посттрансляционной модификации (процессинга) пробелков:
  1. химическая модификация (виды, примеры);
  2. ограниченный протеолиз;
  3. самосборка белка.
4. Регуляция биосинтеза белка у прокариот. Особенности регуляции биосинтеза белка у эукариот:
  1. избирательная транскрипция;
  2. альтернативный сплайсинг иРНК;
  3. модификация гистоновых и негистоновых белков.
5. Строение иммуноглобулинов (Ig). Характеристика основных классов Ig – IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Регуляция экспрессии генов Ig и причины их разнообразия.
6. Патология белкового обмена. Нарушение переваривания и всасывания, последствия ахилии. Белковое голодание, квашиоркор, их последствия и основные проявления. Биосинтез дефектных белков. Первично- и вторично-дефектные белки. Относительно патологические белки. Поврежденные белки.

Практическая часть
1. Решение задач.
2. Лабораторная работа.

1 2 3 4 5 6 7

плохо

не очень плохо

средне

хорошо

отлично

Ваша оценка этого документа будет первой.

Ваша оценка:

	Задачи занятия Врезультате освоения теоретической части данной темы студент должен знать : показания		Задачи занятия Врезультате освоения теоретической части данной темы студент должен знать : Особенности Тема: Кариес временных и постоянных зубов с незавершенным формированием корней. Закономерности клинического...
	Задачи занятия: Врезультате теоретического изучения данной темы студент должен знать Тема: переломы костей лицевого скелета у детей. Особенности клиники, диагностики и лечения в условиях...		Задачи занятия: Врезультате теоретического освоения темы данного занятия студент должен знать : Особенности
	Темы первых занятий 6 курс кардиология дифференциальная диагностика и лечение боли в области сердца		Задачи занятия студент должен иметь представление  Очастоте и месте данной патологии в структуре
	Перечень практических умений, которые должен выполнять студент после окончания курса травматологии,		Задачи занятия Врезультате освоения теоретической части занятия студент должен знать : классификацию Тема: Травматические повреждения зубов у детей. Клинические проявления, диагностика. Лечение травматических...
	Учебные вопросы занятия: а Теоретическая часть занятия		Учебные вопросы занятия: теоретическая часть занятия

Похожие: