По материалам официального сайта сети лабораторий invitro
|
|
Скачать 3.11 Mb.
|
|
^
2.3. АСТ(АсАТ), аспартатаминотрансфераза Фермент, участвующий в обмене аминокислот. Функции. Катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты на альфа - кетоглутаровую кислоту с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутаминовой кислоты. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата - производного витамина В6. Фермент содержится в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек, в меньшей степени - в поджелудочной железе, селезенке и легких. В миокарде активность АСТ в 10000 раз выше, чем в сыворотке крови. В эритроцитах аспартатаминотрансфераза содержится в количестве в 10 раз больше, чем в сыворотке. Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться При инфаркте миокарда активность АСТ в сыворотке может повышаться в 2-20 раз, причем повышенную активность можно обнаружить еще до появления типичных признаков инфаркта на ЭКГ. Существует зависимость между размерами очага некроза в сердечной мышце и уровнем АСТ в сыворотке крови. Важна также прогностическая ценность определения активности АСТ: если на 3-й день заболевания активность этого фермента не снижается, то прогноз плохой. Нарастание активности может свидетельствовать как о расширении очага инфаркта, так и о вовлечении в процесс других органов и тканей - например, печени. При инфаркте миокарда активность АЛТ увеличивается незначительно, поэтому коэффициент де Ритиса (соотношение АСТ/АЛТ) резко возрастает. ^ Диагностика и дифференциальная диагностика инфаркта миокарда и других заболеваний сердечной мышцы, патологии мускулатуры и печени. ^ Взятие крови производится натощак. Материал для исследования: сыворотка без признаков гемолиза (т.к. активность фермента в эритроцитах выше, чем в сыворотке крови) ^ кинетический UV-тест (оптимизированный, стандартизированный DGKC). Сроки исполнения: 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
Референсные значения: Женщины - до 31 Ед/л Мужчины - до 41 Ед/л Повышение уровня АСТ:
Понижение уровня АСТ:
^ АСЛ-О представляет собой антитела к антигену (стрептолизину) бета-гемолитического стрептококка группы А. Является лабораторным критерием ревматизма. Повышение данного показателя свидетельствует о сенсибилизации организма к стрептококковым антигенам. В период реконвалесценции показатель снижается по сравнению с острым периодом, поэтому может использоваться для наблюдения за динамикой течения, оценки степени активности ревматического процесса. Максимальную диагностическую и прогностическую ценность имеет серийное исследование (с интервалом около 1 недели). Однократное исследование на АСЛ-О имеет низкую информативность. АСЛ-О применяется для дифференциальной диагностики ревматизма и ревматоидного артрита (во втором случае степень повышения АСЛ-О значительно меньше). Титр АСЛ-О может быть повышен и у здоровых носителей стрептококка. ^ Заболевания стрептококковой этиологии (рожа, отиты, скарлатина, гнойно-воспалительные заболевания) и связанные с ними осложнения (ревматизм, гломерулонефрит, миокардит) ^ Взятие крови проводится натощак.Исключить курение. Материал для исследования: сыворотка. Метод определения: иммунотурбидиметрия ^ 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
^
Повышение уровня АСЛ-О:
^ Микросомальный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах, участвует в обмене аминокислот. Функции. Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту или другой пептид, или на иную субстратную молекулу Основными органами локализации фермента являются почки (в 7000 раз выше, чем в сыворотке крови), печень (в норме - в 200-500 раз больше, чем в сыворотке) и поджелудочная железа. Незначительная активность ГГТ регистрируется также в кишечнике, мозге, сердце, селезенке, простате и скелетных мышцах. В клетке фермент локализован в мембране, лизосомах и цитоплазме, причем мембранная локализация ГГТ характерна для клеток с высокой секреторной, экскреторной или (ре)абсорбционной способностью. Активность ГГТ сыворотки обычно связана с экскрецией синтезируемого в печени фермента и в норме незначительна. Однако при заболеваниях печени и желчевыводящих путей неизменно определяется повышенная активность фермента в сыворотке. У новорожденных и детей до 6 месяцев уровни этого фермента превышают значения этого показателя у взрослых в 2-4 раза. Это связано с тем, что фермент принимает активное участие в т.н. "глутатионовом цикле", а, следовательно - в процессах микросомального окисления и метаболизме аминокислот. Половые различия также оказывают влияние на уровень фермента, начиная с подросткового возраста. У подростков от 13 до 17 лет, равно как и у взрослых, "женская норма" активности ГГТ на 20-25% ниже "мужских" показателей. ^
^ Взятие крови производится натощак. Материал для исследования: сыворотка без признаков гемолиза. Метод определения: кинетический (Szasz). Сроки исполнения: 1 день ^
^ Женщины - до 32 Ед/л Мужчины - до 49 Ед/л Повышение уровня ГГТ:
^ Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает потребность в большом количестве энергии в короткие интервалы времени, например, обеспечивая энергией мышечные сокращения. Активность КФК ингибируется тироксином. В детском возрасте активность креатинкиназы выше, чем у взрослых, что связано с интенсивным ростом и участием в этом процессе тканей, богатых этим ферментом - мышечной и нервной. У женщин активность КК несколько ниже, чем у мужчин. При повреждении клеток происходит высвобождение КК и поступление ее в кровь. Определение креатинкиназы и ее изоферментов используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Увеличение активности КК может быть обнаружено через 4 часа после инфаркта, максимум достигается через 12-24 часа, снижение уровня происходит через 3-4 дня. Показания к назначению анализа:
Подготовка к исследованию: Взятие крови производится натощак Материал для исследования: сыворотка крови без гемолиза ^ кинетический UV-тест (NAC-активация) (рекомендованный IFCC и DGKC). Сроки исполнения: 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета: Единицы измерения в лаборатории Инвитро - Ед/л ^
Повышение уровня креатинкиназы:
^ Изофермент креатинкиназы, характерный для ткани сердечной мышцы. Функции. Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Молекула креатинкиназы-МВ состоит из двух различных субъединиц - В и М. Содержится исключительно в миокарде. Определение активности МВ-изофермента креатинкиназы имеет большое значение при диагностике инфаркта миокарда и мониторинге постинфарктного состояния, позволяя оценить объем поражения и характер восстановительных процессов. Уровень КК-МВ рекомендуется исследовать в комплексе с определением активности общей креатинкиназы, поскольку важным критерием поражения является процентное соотношение: ^ . При инфаркте миокарда это соотношение превышает 6%. Значение активности КК-МВ зависит от метода исследования и реагентов. Поэтому при исследовании изменения активности креатинкиназы-МВ в динамике для сохранения преемственности результатов необходимо проводить исследования одним и тем же методом в одной и той же лаборатории. Сравнение таких результатов будет более корректным. ^
^ Взятие крови производится натощак Материал для исследования: сыворотка крови без гемолиза Метод определения: иммуноингибирование с последующим определением кинетическим UV-методом (рекомендованным IFCC и DGKC) ^ 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета: Единицы измерения в лаборатории Инвитро - Ед/л Референсные значения: 0-24 Ед/л Повышение уровня креатинкиназы:
^ Гликолитический фермент, участвующий в конечных этапах превращения глюкозы (катализ взаимопревращения пирувата и лактата). Функции. Цинксодержащий фермент, локализующийся в основном в цитоплазме и обнаруживающийся практически во всех органах и тканях человека. Наибольшая активность отмечается в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, поджелудочной железе, клетках крови. В эритроцитах ее уровень в 100 раз выше, чем в сыворотке. У детей активность фермента выше, чем у взрослых, с возрастом активность ЛДГ сыворотки плавно снижается Показатели активности ЛДГ зависят от метода исследования. Повышенная активность ЛДГ в физиологических условиях наблюдается у беременных, новорожденных, после интенсивных физических нагрузок. Активность фермента у женщин несколько ниже, чем у мужчин. Показания к назначению анализа:
Подготовка к исследованию: Взятие крови производится натощак. Материал для исследования: сыворотка (без следов гемолиза!, т.к. возможен ложно завышенный результат) ^ оптимизированный стандартизированный (DGKC) UV-тест (пируват ==> лактат). Сроки исполнения: 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
^ Взрослые: < 480 Ед/л Повышение уровня ЛДГ:
Мониторинг течения инфаркта миокарда. Рост активности ЛДГ наблюдается на 12-24 часу после инфаркта; максимальная активность отмечается через 24-48 часов. Повышенная активность фермента держится вплоть до 10 суток. Активность ЛДГ зависит от размеров очага поражения миокарда, а динамика ее снижения в процессе выздоровления - от интенсивности восстановительных процессов в сердечной мышце. Определение активности ЛДГ позволяет дифференцировать истинный инфаркт миокарда и клинически сходные с ним приступы стенокардии: при инфаркте суммарная активность ЛДГ возрастает и в результате ее значение в несколько раз превышает нормальный уровень, в то же время даже при тяжелых приступах стенокардии уровень активности ЛДГ соответствует норме. Снижение активности фермента в постинфарктном периоде происходит в 2 раза медленнее, чем нормализация таких маркеров поражения миокарда, как креатинкиназа и АСТ, что особенно ценно для поздней диагностики поражения. ^ В сыворотке крови и тканях человека лактатдегидрогеназа присутствует в виде 5 изоферментов. Каждый из изоферментов ЛДГ является тетрамером, образованным субъединицами двух типов - Н и М. При электрофоретическом разделении подвижность изоферментов различается, и они нумеруются как 1 (движется наиболее быстро), 2, 3, 4 и 5 (движется наиболее медленно). Изофермент ЛДГ 1 присутствует в большой концентрации в мышце сердца (тетрамер НННН), а также в эритроцитах и корковом веществе почек; изофермент 5 (тетрамер ММММ) - в скелетной мускулатуре и в печени. ЛДГ 3 характерен для легочной ткани. В норме основным источником изоферментов ЛДГ в сыворотке являются разрушающиеся клетки крови. При повреждении тканей ЛДГ поступает из них в кровь. Определение изоферментов имеет важное диагностическое значение, т.к. повышение концентрации отдельных изоферментов характеризует повреждение конкретных органов. Повышение активности ЛДГ-1 в течение первых трех суток после появления болей позволяет с большой вероятностью диагностировать инфаркт миокарда или исключить этот диагноз. Наиболее высокую диагностическую значимость повышение ЛДГ-1 имеет в первые 16 - 20 ч инфаркта миокарда, когда общая активность ЛДГ не превышает нормы. ЛДГ-1 может оставаться увеличенной после того как общая ЛДГ уже возвращается к норме. При небольших инфарктах активность ЛДГ-1 может быть увеличенной, в то время как общая ЛДГ остается в пределах нормы. Показания к назначению анализа:
Подготовка к исследованию: Взятие крови производится натощак. Материал для исследования: сыворотка (без следов гемолиза!, т.к. возможен ложно завышенный результат) ^ кинетический UV-тест c a-кетобутиратом (оптимизированный, рекомендованный DGKC). Сроки исполнения: 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета: Единицы измерения в лаборатории Инвитро - Ед/мл Референсные значения: Взрослые: 72 - 182 Ед/мл Повышение уровня HBDH-1:
2.10 Миоглобин Белок, содержащийся в клетках скелетных мышц и в миокарде, обеспечивающий в них депонирование кислорода. Функции. Молекула миоглобина образована единичной полипептидной цепью и железосодержащим гемом и сходна по строению и функциям с гемоглобином крови. Миоглобин связывает кислород (образуется оксимиоглобин) и является основным его поставщиком для скелетных мышц. При гипоксии (например, при интенсивной физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии миоцитов, где осуществляется синтез АТФ.Выводится миоглобин в неизмененном виде с мочой, поэтому его концентрация также зависит от функции почек. При любом повреждении, некрозе, лизисе ткани скелетной мускулатуры или миокарда миоглобин поступает в кровь. При инфаркте миокарда выраженность гипермиоглобинемии находится в прямой зависимости от размеров очага некроза. Это один из самых ранних маркеров инфаркта миокарда (обнаруживается уже через 2 часа после приступа, увеличение концентрации может быть 10-кратным), предполагается, что быстрое поступление в кровь связано с относительно малыми размерами молекулы, этим же объясняется и быстрое выведение его почками из крови. Миоглобин - неспецифический маркер инфаркта миокарда, поэтому диагноз должен подтверждаться более специфичными для поражения миокарда маркерами. ^
^ Натощак, исключить повышенную физическую нагрузку. Материал для исследования: сыворотка крови. Метод определения: Иммунотурбидиметрический ^ 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
^
^
Понижение уровня:
^ Аутоантитела (обычно относящиеся к классу IgM), реагирующие в качестве аутоантигена с собственными иммуноглобулинами G, изменившими свойства под влиянием вируса или другого агента. Синтезируются плазматическими клетками синовиальной оболочки. Из суставов попадают в кровь. В крови образуют циркулирующие иммунные комплексы, которые повреждают синовиальную оболочку, стенки сосудов. РФ определяется у больных ревматоидным артритом. В зависимости от наличия РФ выделяют серопозитивную и серонегативную формы болезни. Обнаруживаются также у больных с другими видами аутоиммунной и хронической воспалительной патологии. У пациентов с высокими значениями ревматоидного фактора отмечается склонность к развитию серьезных системных (внесуставных) поражений; отмечается высокая активность деструктивных процессов. Около 15 % больных ревматоидным артритом имеют IgG-класс РФ. Это показатель риска развития системных проявлений ревматоидного артрита при длительном течении заболевания. Низкие значения РФ имеет небольшую диагностическую ценность. У детей с ювенильным ревматоидным артритом РФ часто отрицателен. У пациентов пожилого возраста повышенный уровень РФ может определяться без клинических проявлений ревматоидного артрита. Поэтому повышенные значения РФ должны подтверждаться другими лабораторными и клиническими данными. Показания к назначению анализа:
Подготовка к исследованию: Взятие крови проводится натощак.Исключить курение. ^ сыворотка. Метод определения: иммунотурбидиметрия Сроки исполнения: 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
Референсные значения: 0 - 10 Ед/л Повышение уровня СРБ:
^ Фермент, участвующий в реакциях обмена фосфорной кислоты, с оптимумом рН 8,6 - 10,1. Функции. Катализирует гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и органических соединений. Самая высокая концентрация ЩФ обнаруживается в костной ткани (остеобластах), гепатоцитах, клетках почечных канальцев, слизистой кишечника и плаценте. ЩФ участвует в процессах, связанных с ростом костей, поэтому активность ее в сыворотке детей выше, чем у взрослых. Патологическое повышение активности ЩФ в сыворотке связано, в основном, с заболеваниями костей (формированием костной ткани) и печени (обструкцией желчных протоков). У недоношенных, детей в период активного роста, беременных (третий триместр) может наблюдаться повышенная физиологическая активность ЩФ. Показания к назначению анализа:
Подготовка к исследованию: Взятие крови производится натощак. Материал для исследования: сыворотка. ^ колориметрический с p-нитрофенолом Сроки исполнения: 1 день Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
^ Женщины - до 240 Ед/л Мужчины - до 270 Ед/л Повышение уровня ЩФ:
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям