Методические рекомендации по изучению дисциплины и выполнению контрольных заданий для учащихся-заочников учреждений, обеспечивающих получение среднего специального
|
|
Скачать 0.61 Mb.
|
|
11 Биохимические и физико-химические изменения происходящие при замораживании и хранении замороженных мяса и мясопродуктов ,при тепловой обработке. ^ Характер изменений обуславливается автолизом до холодильной обработки и в процессе ,физическими и физико –химическими явлениями вы- мораживания воды,кристаллообразования и структурными изменениями в тканях. Характер кристаллообразования при замораживании мяса зависит от скорости замораживания. При медленном замораживании кристаллы льда образуются между пучками волокон и в межклеточных пространствах.Медленное замораживание сопровождается перемещением влаги из клеток в межклеточные пространства ,т.к.вода первоначально замерзает во внеклеточных жи- дкостях.Вода дифундирует из клетки до тех пор пока ее выход из протоплазматического геля окажется не возможным.Образующиеся льдинки давят на клетки ,вызывая их растяжение и час-тичное разрушение структур. При сравнительно быстром замораживании (-35 -40 оС) образование кристаллов льда происхо-дит не только в межклетниках ,но и в клетках,что сопровождается не полным выделением влаги из клеток.Следовательно кристаллы равномерно распределяются в клетках и межклеточном пространстве. При таком замораживании образуются мелкие кристаллы льда. При замораживаниикрупных кусков мяса кристаллы льда образуются по –разному. В быстрозамороженном мясе ,хранящемся при температуре более высокой ,чем температура замораживания,может происходить рост кристаллов льда благодаря вторичной кристаллизации. При этом повреждения имеют меньшее значение,чем денатурация белковых структур. При длительном хранении тканей в замороженном виде на их состояние влияют различные из-менения: увеличение концентрации электролитов в клеточном и межклеточном соке,которая зависит как от степени автолиза до замораживания ,так и от условий замораживания. При темпе-ратуре -0,6-1,2 из тканевых жидкостей начинает вымораживаться вода и гипертонические раст-воры ,концентрация которых все время увеличивается по мере понижения температуры .Гипер-тонические растворы приводят к денатурации и распаду белковых структур,прежде всего липо-протеидов.При быстром замораживании такие процессы наблюдаются в меньшей мере.Вредно-го влияния гипертонического раствора можно избежать ,если ткани замораживать быстро и хра-нить при температуре -35 -40оС,когда соли уже не находятся в растворенном состоянии. При длительном хранении мороженного мяса на первый план выходят реакции нефермента-тивной природы :денатурационные превращения ,агрегационные взаимодействия. Размораживание сопровождается интенсивными ферментативными превращениями ,т.к. раз-рушаются цитоплазматические мембраны и высвобождаются ферменты. ^ отличается от автолиза при положительных температурах : -при замораживании гликолиз идет с тем меньшей скоростью,чем ниже температура; - интенсивность гликолиза в размороженных мышцах в 2-3 раза больше,чем в немороженных; -интенсивность тем выше,чем больше был уровень гликогена в мышцах и чем ниже была темпе-ратура замораживания и холодильного хранения. В размороженных мышцах кроме гликолиза идет гидролиз гликогена.В процессе заморажива-ния идет ресинтез гликогена. ^ при холодильной обработке имеет ряд особенностей : наблюдается резкое тор-можение распада АТФ; идет распад и ресинтез АТФ; размораживание сопровождается распа-дом АТФ ,но в то же время происходит ресинтез АТФ ,т.к.идут интенсивные гликолитические пре-вращения. Водоудерживающая способность тем меньше ,чем длительнее срок хранения.Если мясо берут для холодильной обработки в сосмтоянии окоченения ,то водоудерживающая способность при замораживании и размораживании сильно не изменяется.Созревание размороженного мяса повышает водоудерживающую способгость мышц.При оттаивании мяса выделяется мясной сок содержащий экстрактивные вещества и растворимые белки. Вредно влияет на качество мяса колебание температур при хранении в замороженном виде (особенно вторичное замораживание размороженного мяса),приводящее к увеличению повреж-дения тканей ,и следовательно,увеличению потерь белков и экстрактивных веществ.Поэтому дважды замороженое мясо при размораживании лишено большого количества растворимых пи- тательных веществ и обладает пониженными вкусовыми качествами. В размороженном мясе интенсивность гликолитических ,амило-и протеолитических превращений выше, чем в не мороженном.Это приводит к улучшению нежности мяса и накопле-нию продуктов ,придающих вкус и аромат. При длительном хранении мяса в мороженном виде (более 2-4 месяцев) происходит убыль (связывание ) таких свободных аминокислот как глутаминовая ,треанин ,валин ,гистидин,аланин участвующих в образовании вкуса и аромата вареного мяса. Поэтому после длительного хранения мяса в мороженом виде оно теряет характерный вкус созревшего мяса. ^ . Копчение один из способов консервирования мяса .При копчении продукты обрабатываются летучими веществами (дымом),образующимися при неполном сгорании древесины(вид имеет большое значение). Дым- это смесь (200 соединений) мельчайших твердых и жидких частиц, взвешенных в газовой среде. Способы копчения :сухой ,мокрый, холодный ,горячий ,электрокопчение… При копчении продукты приобретают характерные для них плотность ,органолептические и пи-щевые свойства .Качество готовых изделий зависит от состава летучих веществ ,температуры и продолжительности копчения. Состав коптильных газов :жирные кислоты – уксусная ,пропионовая ,муравьная ,капроновая; спирты – метиловый ,амиловый, изоамиловый, бутиловый, изобутиловый ;альдегиды и кетоны –формальдегид, ацетальдегид, диацетил, фурфурол ,ацетон; фенолы (около 20) – карболовая кислота (фенол),орто-,мета- и пара-крезолы, толуол, ксилол, пирокатехин…;смолистые вещества и следы углеводородов. В процессе копчения летучие вещества оседают на поверхности ,а другие проникают внутрь. При копчении идет подкисление продукта (рН с 6,34-5,79 до 5,87 -5,29 ).В процессе копчения происходит необратимая денатурация ,коагуляция части белков саркоплазмы и миофибрилл, поэтому продукт обезвоживается и уплотняется .При копчении резко изменяется коллаген.При нагревании коллагеновые волокна претерпевают денатурационные изменения – сворачивание и частичный гидролиз.Водородные связи разрываются и освободившиеся функциональные группы вступают вреакцию с химическими веществами коптильных газов.Происходят превращения свя-занные, связанные с дублением коллагена, который выполняет защитную роль ,связывая актив-ные вещества. Коричневый цвет продукта связан с окислительными изменениями фенолоф,фурфурола,смол осаждающихся на поверхности. Во время копчения в соленом мясе происходит ряд процессов: - при температуре 40-50 оС - ускоряются реакции катализируемые ферментами микрооорганиз-мов – протеолиз, липолиз ,денитрификация .. - при повышении температуры –развивается денатурация и инактивация ферментов, увеличива-ется интенсивность окраски. Оксимиоглобин превращается в миоглобин,затем в NО –миоглобин, затем в NО –гемохромоген ,который придает розово-красную окраску соленому копченому мясу. При холодном копчении (18- 23оС) миоглобин превращается в СО- миоглобин ,получается ок-раска вишневого цвета. Продолжительное холодное копчение сопровождается более глубокой ферментацией – про- теолизом мышечной ткани: структура ткани теряется ,консистенция становится мягче ,нежнее. Степень копчености характеризуется фенольным числом( содержание мг фенолов в 100 г про-дукта).Запах копченостей обусловлен отдельными фракциями фенолов.В придании особого вку-са копченостям участвуют фенолы,кислоты и прочие соединения .В процессе копчения теряется до 20% витаминов- тиамина ,рибофлавина ,ниацина. ^ . Требования к коптильным консервирующим средствам: совершенная безвредность для орга-низма; отсутствие угнетающего действия на пищеварительные ферменты. Некоторые химические соединения коптильных газов,в небольших количествах безвредны.В то же время накопление формальдегида нежелательно,т.к.в процессе переваривания под дейст-вием соляной кислоты формальдегид освобождается из связанного сосотояния и может воздей-ствовать на белковую структуру пищеварительных ферментов ,снижая их активность.Формальде-гид(менее 0,001%) – сильный ингибитор тиоловых ферментов. Фенолы также не безвредные,они обезвреживаются в печени.Поэтому они врядли благоприя-тно влияют на биологическую оценку продукта.Даже не большое количество 3,4- бензопирена , входящего иногда в состав коптильного дыма( при неправильном процессе) недопустимо (кан-цероген).Бензойная кислота – способна ингибировать действие пепсина.Следовательно,количе-ство таких веществ должно быть сведено к минимуму. Сухое или электрокопчение имеет преи-мущества перед мокрым и тем более перед копчением основанным на введение коптильных агентов непосредственно внутрь продукта. Целесообразно продукты ,подлежащие копчению ,за-щищать покрытиями( оболочки ,кожа). Канцерогены образуются из лигнина при температуре более 350оС.Канцерогены нерастворимы в воде ,следовательно ,можно использовать фракционирование компонентов дыма путем после-довательной конденсации и дистиляции. Применяют искусственные и очищенные естественные коптильные смеси ,содержащие наименьшее количество вредных веществ. ^ При нагревании(варка ,жарение, консервирование…)в мясе происходят специфические превра-щения его компонентов и изменение их биологических свойств.Глубина этих сдвигов зависит от продолжительности тепловой обработки.В результате тепловой обработки мясо приобретает но-вые характерные вкусовые и ароматические качества,плотную консистенцию,лучше усваивается. Изменяются белки.Принагревании происходит денатурация белков, затем агрегация.Такие бел-ки хуже растворяются ,увеличивается их отрицательное оптическое вращение, теряется способность к кристаллизации,утрачиваются биологические вещества.Для тепловой денатурации белков особенно характерно увеличение реактивности SН –групп. По их величине судят о глуби-не денатурации. После денатурации происходят вторичные процессы,связанные с хаотическим возникновением связей(водородных…)между полипептидными цепями как внутри молекулы ,так и между.В результате уменьшается гидрофильность белков,теряется их устойчивость (раст-воримость) и происходит агрегация и коагуляция… Мясо обычно нагревают при температуре от 60 до 180оС.Скорость денатурации белков различ-на.Наиболее быстро ,при комнатной температуре ,денатурирует миозин.При температуре 37оС он теряет ферментативную активность уже через 15-20 минут.При нагревании в течении3 часов при 40оС ферментативная активность миозина снижается только на 50%, а при температуре более 40оС миозин денатурирует полностью.В результате денатурации теряется окраска миоглобина ,он становится нерастворимым и подвергается деструкции с выделением гематина. При 60оС красная окраска сохраняется внутри куска мяса, при 70оС переходит в розовый цвет, при 80оСи более –серо-коричневый ,что соответствует полной денатурации миоглобина.Денату-рированные белки легче подвергаются гидролизу.С повышением температуры увеличивается количество остаточного азота.Нагревание мяса с целью консервирования ,сопровождается более глубокой деструкцией белков ,которая протекает в 2 направлениях : 1)гидролитический распад белков с накоплением аминного азота при температуре более120оС. 2) деструкция не-которых аминокислот и белков с разрушением лабильных функциональных групп.Она сопровож-дается появлением летучих продуктов: сероводородов,меркаптанов ,аммиака,углекислого газа. Следовательно снижается биологическая ценность белков мяса и ухудшаются органолептические свойства. ^ )При денатурации белков выделяется жидкость ,в кото-рой содержатся Э.В., растворимые в воде и поддающиеся диализу, придающие варенному мясу характерные вкусовые свойства Чувствительность Э.В.к нагреванию различна .Более устойчивы карнозин ,молочная кислота, холин. При варке образуются вещества ,которые участвуют в созда-нии аромата вареного мяса.рН сдвигается не значительно в нейтральную сторону,что связано с удалением углекислого газа. Изменение липидов .При нагревании мяса жир выплавляется и частично эмульгирует .Длитель-ное воздействие температуры, воды и кислорода может вызвать гидролиз и окисление жиров. При температуре 190о С образуются эпоксиды. Одновременно с выплавлением жира освобож-даются некоторые летучие соединения ,придающие дополнительный аромат.Липидная фракция вареной свинины подвергается более быстрой окислительной порче ,чем липиды жировой тка-ни.Это объясняется отсутствием естественных антиокислителей ,и тем ,что в процесс окисления быстро вовлекаются лабильные фосфолипиды .В результате окисления образуются продукты с неприятным запахом. ^ Наиболее чувствителен к нагреванию тиамин,хотя величина потерь зави-сит от условий обработки мяса,главным образом от рН и кислорода.Нагревание мяса до 100оС положительно влияет на вкус,аромат,переваривание,усвоение ибиологическую ценность.Нагре-вание свыше 100оС связано с некоторой утратой его биологической ценности и поэтому менее выгодно. Метионин превращается в метиональ,который обладает мясным ароматом.Треонин при нагре-вании в течении часа до 160оС превращается в альфа- кетомасляную кислоту ,которая имеет за-пах бульона.Водный раствор цистина +углевод +эфир ненасыщенных жирных кислот получается запах имитирующий мясной…… ^ Посол-один из старейших способов консервирования,в процессе которого мясо приобретает ряд новых полезных для производства свойств и своеобразную органолептику.Изменения связа-ны с цветообразованием и другими явлениями.Этот процесс используется при изготовлении кол-басных,ветчинных и других мясных изделий. При посоле в мясо в сухом или в виде рассола вводят чистую поваренную соль или в комбина-ции с нитратами ,иногда с сахарами и другими соединениями (специями).Посол бывает : краткий (от 6 часов до 7 суток)- при колбасного мяса ; длительный (до 60 суток) – при производстве сви-ного мяса для получения ветчины. ^ При посоле ионы соли передвигаются внутрь мяса .Скорость за- висит от концентрации соли ,температурных условий ,свойств мяса.В мышечную ткань ионы про-никают быстрее,чем в соединительную и жировую ,т.к. в мышечной ткани соль продвигается вдоль волокон ,при этом повышается осмотическое давление внутри мышечного волокна ,что увеличивает приток воды в него и способствует большему набуханию мяса. Вместе с солью и водой передвигаются и растворимые вещества. ^ . При не большой концентрации соли (до 5%) ионы соли окружают функциональные группы белков и притягивая диполи воды ,несколько увеличивают гидратацию и растворимость белков,что влияет на увеличение содержания в мясе адсорбционно связанной воды(до посола воды 15%,а через 7 суток -43%).Более высокие концентрации соли вначале мо- гут либо растворять белки ,либо высаливать.При непродолжительном посоле (колбасном) белки претерпевают некоторые денатурационные изменения.Продолжительный посол вызывает бо-лее глубокую денатурацию белков(глобулинов)и снижение их растворимости.Волокна коллагена набухают.Удержание актомиозина в структуре миофибрилл ослабляется.При этом образуется пластичная студнеобразная масса большой вязкости,адгезии и влагоемкости.Эти качества важны при изготовлении колбас.После варки такое мясо удерживает больше влаги.Вязкость и пластичность увеличиваются при измельчении мяса до определенного предела,после чего они снижаются в результате денатурации.В колбасном производстве парное мясо нет необходимос-ти выдерживать в посоле для улучшения набухания белков,т.к. в горяче-парном мясе выше рН и белки находятся в состоянии нативного белка.Благодаря АТФ актин и миозин не связаны и меж-ду собой,поэтому белки легко гидролизуются ,набухают и хорошо удерживают влагу,легко белки переходят в раствор. На практике для сдвига рН на 0,2-0,4 ,во время измельчения только что посоленного мяса до-бавляют 0.2- 0.3% бикарбонат натрия,благодаря чему увеличивается набухание мяса,адгезия и влагоудержание.На практике для набухания мяса вводят искусственно АТФ или пирофосфат,или полифосфаты (пирофосфат натрия ,гексаметафосфат, триполифосфат). При посоле экстрактивные вещества дифундируют в рассол (до 50%) ,следовательно уменьша-ется количество фосфора и калия в мяса. ^ .Автолиз при посоле изменяется ,но не прекращается. При посо-ле горяче- парного мяса тормозятся процессы гликолитического распада.На 20% снижается рас-пад гликогена и накопление лактата. Резко усиливается накопление редуцирующих веществ.Хло-рид натрия (конц . дро 3%) тормозит активность миозина .Большие концентрации нитрата – пол-ностью ингибируют фермент ,что уменьшает накопление органического фосфата.Нитрит и про-дукт его превращения гидроксоамин –ингибирует каталазу .В углеводной системе существенных изменений нет,т.к. их автолиз произошел до посола. При длительном посоле изменяется количество аминокислот :сер ,глу ,тре ,лей ,изолей ,фенилаланин ,про –увеличиваются в 3 раза ; тир, ала ,гли, гист - в 2 раза; другие не изменяютс.Свежее мясо имеет рН 6-7.При посоле сдвиг в кислую сторону встречается редко,чаще наблюдается не желательное отклонение рН в щелоч-ную ,под влиянием микрофлоры,вызывающей распад белков с накоплением оснований ,что при-водит к порче рассола. В результате развития микрофлоры ,окисляющей молочную кислоту,по-нижается о-в потенциал и наблюдается нежелательное избыточное разрушение нитратов и нит-ритов. ^ При посоле миоглобин (Мв)или оксимиоглобин(МвО2) окисляется в метмиоглобин,который придает мясу коричнево-бурую окраску.При варке Мв,МвО2 и метмиоглобин денатурируют и образуется гемохромоген –коричневый пигмент,поэтому мясо станивится серо-коричневого цвета.Чтобы окраска соленого сырого и вареного мяса была розо-во-красной ,к рассолу или в посолочную смесь добавляют нитраты и нитриты.В мясе они подвер-гаются ряду превращений в результате образуется нитрозомиоглобин, который придает мясу ро-зово-красную окраску.Красный цвет сохраняется и у вареного мяса т.к. в результате тепловой де-натурации нитромиоглобин превращается в денатурированный глобин и нитрогемохромоген- пигмент розово-красного цвета. Применяя нитраты (яд)для посола исходят из его минимального количества(ПДК 5мг на 100 г мяса).Расход нитрата при посоле зависит от: количества миоглоби-на, от рН среды ,окислительно- восстановительного потенциала ,активности ферментов мяса, обсемененности и состава микрофлоры. Например :чем меньше рН и о-в потенциал, тем больше расход нитрата. При изготовлении колбас нитратов остается 25-45% по отношению к введенному количеству. 21-27 % -удерживается в саркоплазме в виде остаточного нитрата.4-8% - тесно связаны с актоми-озином. Для создания восстановительных условий в целях лучшего окрашивания применяют сахара(0,3- 0,5 %).Восстановительные условия создают продукты промежуточного анаэробного распада сахаров,а не сами сахара. Кроме того это способствует поддержанию оптимального рН и о-в по-тенциала. Для посола используют сахарозу и глюкозу (только при кратковременном посоле,т.к.быстро во-влекается в о-в реакции). При хранении готовых изделий ,в присутствии кислорода воздуха,происходят изменения связа-нные с обесцвечиванием продукта.При повышении температуры до 20 оС и под действием света и микрофлоры обесцвечивание ускоряется. При хранении сваренных соленых мясных изделий , иногда появляется зеленая окраска, обус- ловленная образованием сульфмиоглобина в результате взаимодействия миоглобина с серово-дородом или окислении,вызванными разрывом порфиринового кольца. Для улучшения и сохранения окраски готовой продукции при посоле применяют некоторые ан-тиокислители, например аскорбиновую кислоту или ее соль (обычно используют аскорбинат натрия). Жиры автоокисляются в поверхностном слое при участии катализаторов, соли и нитратов до пе-рекиси и карбонильных соединений. Липаза не ингибируется, а активируется ,что усиливает гидролиз жиров. При автолизе мяса и бактериальной деятельности изменяются органолептические свойства. Особенно заметен специфический вкус и аромат при длительном посоле свиного мяса ,получив-ший название «ветчинный».Ветчинный запах появляется после варки соленого свиного мяса. Ве-щества ,являющиеся источником запаха, извлекаются при водной экстракции соленой свинины. Максимальный аромат свойственен фракции высаливающейся 50-60% сернокислым аммонием. В создание вкуса и аромата при посоле свиного мяса вовлекаются аминокислоты, переходящие в рассол. Летучие соединения также придают вкус и аромат.При ветчинном посоле накапливают-ся летучие основания и альдегиды. В беконных рассолах (мокрый посол) накапливается ацетил-метилкарбинол(ацетоин), который образуется в результате ферментации сахаров .Ацетоин окис-ляется в диацетил- соединение обуславливающее натуральный запах сливочного масла. При по-соле окороков обнаружено изменение в соотношении ряда карбонильных соединений – умень-шение высокомолекулярных фракций и увеличение низкомолекулярных. Преобладают -ацетон, ацетальдегид, пропионовый альдегид. Увеличивается количество летучих кислот.В создании вкуса и аромата принимают участие тканевые ферменты и ферменты микроорганизмов. В последнее время выделены чистые бактериальные культуры ,которые при посоле вводятся в мясо для улучшения вкуса и аромата. Применение сахара при посоле делает продукт более нежным и вкусным,т.к. сахар смягчает вкус соли и в то же время является основным продуктом для развития специфической микро-флоры. В результате действия микрофлоры образуется ряд промежуточных и конечных продук-тов распада гексоз,при этом получается определенный вкус и аромат.Но введение сахара (более 2%) вызывает не желательное развитие микрофлоры,что приведет к накоплению избытка кислот и порче продукта (закисанию). ^ При посоле в мясе снижается количество некоторых водорастворимых витаминов –тиамина до 28%,фолиевой кислоты до 35%. В последние годы большое внимание уделяется изучению взаимодействия нитратов и нитритов с другими компо-нентами, а также реакция организма на поступление этих соединений с колбасными изделиями. При существующих нормах нитрата 10 мг на 100г мяса при посоле в готовых изделиях было обна-ружено содержание нитратов от 1 до 21мг%.Интересно отметить ,что наибольшее содержание нитратов было найдено в свиных сардельках (до18 мг%) и в зельце красном (до 21).Это объясняется тем ,что для подготовки отдельных видов сырья ,по видимому ,использовалась се-литра, которая в процессе изготовления и послужила источником накопления нитритов. При интенсивном кормлении подопытных животных колбасными изделиями было обнаружено как следствие влияния нитритов: уменьшение усвоения липидов и белков; торможение активно-ти панкреатической липазы, щелочной фосфатазы ,энтерокиназы; в крови животных увеличилось содержание метгемоглобина, что снижало дыхательную функцию; нитрат сам по себе не опасен,но попав в кишечник он превращается в нитрит ,который токсичен. Все эти факты заставляют снижать нормы применения нитритов ;исключить нитрат из процесса производства и стимулировать поиски других веществ безвредных. Применение глютамината натрия (вкусовой добавки ) не безопасно. Использование его в повы-шенных количествах в пищевом рационе ,например в размере разовой дозы 1,5 г или 25мг при введении в кровь, вызывает ряд ,хотя и кратковременных, но ощутимых нарушений в состоянии здоровья человека. Вопросы к контрольной работе: 1.Охарактеризуйте предмет и задачи биохимии мяса. 2.Особенности строения мышечной ткани . 3.Охарактеризуйте функции мышечной ткани 4 Особенности химического состава мышечной ткани. 5 Особенности выделения и разделения белков. 6.Охарактеризуйте белки саркоплазмы . 7. Охарактеризуйте белки миофибрилл. 8.Охарактеризуйте белки ядра и сарколеммы. 9. Охарактеризуйте углеводы и экстрактивные вещества мышечной ткани. 10. Особенности автолиза мышц. 11.Строение гладкой мышечной ткани . 12.Чем отличается поперечнополосатая мышечная ткань от гладкой. 13. Опишите особенности строения сердечной мышечной ткани. 14.Раскройте биохимические функции крови. 15.Составьте морфологическую характеристику крови. 16.Особенности химического состава крови. 17.Охарактеризуйте процесс свертывания крови. Как его предотвратить. 18.Раскройте сущность автолиза крови. 19.Охарактеризуйте биохимические изменения крови под воздействием микроорганизмов. 20.Что необходимо делать ,чтобы кровь не портилась. 21.Применение крови. 22.Особенности строения соединительной ткани. 23.Значение соединительной ткани 24.Особености жировой ткани ,ее значение 25.Автолиз жировой ткани . 26. Виды порчи жиров ,их характеристика. 27.Как уберечь жиры от порчи. 28.Особенности покровной ткани 29.Особености сальных желез .Состав и значение жиропота 30.Биохимические особенности нервной ткани . 31.Автолиз нервной ткани 32.В чем заключается пищевая ценность мозга. 33.Биохимические особенности печени 34. Биохимические особенности желчи. 35.Биохимические особенности почек. 36.Биохимические процессы в печени. 37.Автолиз внутренних органов. 38. Автолиз почек. 39 .Пищевая ценность внутренних органов. 40.Биохимические особенности эндокринных желез. 41. Автолиз эндокринных желез. 42. Биохимические особенности пищеварительных желез. 43.Пищевая ценность мяса. 44.Дайте вкусовую характеристику мясу. 45.Нежность и сочность мяса. 46.Особенности мяса домашней птицы. 47.Окраска мяса. 48.Биохимические основы созревания мяса. 49.Особенности созревания мяса. 50.Биохимические особенности происходящие при замораживании и хранении мяса. 51.Автолиз в замороженном и размороженном мясе. 52.Охарактеризуйте процесс копчения мяса. 53.Изменения происходящие в мясе при копчении. 54.Дайте биологическую оценку копченых продуктов. 55.Какие изменения происходят в мясе при тепловом воздействии. 56.Охарактеризуйте посол мяса. Его виды, длительность, назначение. 57.Охарактеризуйте изменения происходящие в мясе при посоле. 58 .Дайте биологическую оценку процесса посола. 59.Дефекты мяса.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ: 1. Павловский П.Е.Биохимия мяса ,М. :Пищевая промышленность,1975. 2. Данилова Н.С.Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов,М:КолосС, 2008. 3. Рогожин В.В. Биохимия мышц и мяса,С.-П.:ГИОРД, 2009. |
Ваша оценка этого документа будет первой.
Ваша оценка:
Похожие:
База данных защищена авторским правом ©MedZnate 2000-2016
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям
allo, dekanat, ansya, kenam
обратиться к администрации | правообладателям | пользователям