Опорные конспекты лекций по дисциплине «биохимия» для студентов специальности 050727 «Технология продовольственных продуктов»

УТВЕРЖДЕНО

1. 
   Гигантские белковые молекулы отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при строгой её специфичности у данного конкретного вида белка.
   
2. 
   Белкам присуща способность к внутри молекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекулы, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного в фибриллярное состояние;
   
3. 
   Обладая многоликими по химическим свойствам радикалам аминокислотных остатков в структуре полипептидной цепи, белковые молекулы в целом и отдельные их части способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия как друг с другом, так и с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, липидами и т.п., образуя надмолекулярные комплексы, составляющие основу субклеточных структур;
   
4. 
   Важнейшей особенностью механизма возникновения указанных комплексов является безошибочное “ узнавание ” ингредиентами друг друга и протекание самого процесса ассоциации по принципу самосборки;
   
5. 
   Молекулы белка закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего взаимодействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии, причем это может быть сопряжено с акцептированием и преобразованием энергии;
   
6. 
   Многие белки обладают уникальной способностью ускорять химические реакции организма, т.е. выполнять каталитическую функцию. Белки выполняют и многие другие функции.
   

Биологические функции белков

Пластическая, строительная функция: белки - строительный материал живого, основа любой клетки, мембраны, субклеточных частиц.

1. 
   Регуляторная функция:
   

2. 
   Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д.
   
3. 
   Защитная функция: примерами является иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерфероны и т.д.
   
4. 
   Белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность ( например : белки групп крови).
   
5. 
   Другие специфические функции:
   

6. 
   Резервная (альбумин яйца – запасной материал для развивающихся клеток).
   
7. 
   Энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1 г. белка выделяется 17,1 кДж энергии).
   

1. 
   Все аминокислоты, кроме глицина имеют ассиметрический атом углерода.
   
2. 
   Все аминокислоты являются оптически активными : 10 из них – левовращающие ( - ), 7 – правовращающие ( + ).
   
3. 
   Протеиногенные аминокислоты относятся к L- ряду.
   
4. 
   Аминокислотам присущи как свойства кислот, так и щелочей, т.е. они обладают амфотерностью. В интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой.
   
5. 
   Каждая аминокислота наряду с общими свойствами, обладает рядом специфических свойств.
   
6. 
   Основной метод обнаружения аминокислот в гидролизатах – хроматография (чаще ионообменная), использование аминокислотного анализатора; менее специфичными являются цветные реакции.
   

Классификация аминокислот

В природе существует около 200 аминокислот, 60 из них встречаются в организме, но в структуре белков постоянно встречаются – 18, которые и называются протеиногенными (иногда встречаются оксилизин, оксипролин, -карбоксиглютаминовая кислота).